अमीनो एसिड - संरचनात्मक घटक प्रोटीन.प्रोटीन,या प्रोटीन(ग्रीक प्रोटोस - प्राथमिक) जैविक हेटरोपोलिमर हैं, जिनमें से मोनोमर्स अमीनो एसिड होते हैं।
अमीनो एसिड कम आणविक भार वाले कार्बनिक यौगिक होते हैं जिनमें कार्बोक्सिल (-COOH) और एमाइन (-NH 2) समूह होते हैं जो एक ही कार्बन परमाणु से जुड़े होते हैं। कार्बन परमाणु से एक साइड चेन जुड़ी होती है - एक रेडिकल जो प्रत्येक अमीनो एसिड को कुछ गुण देता है। अमीनो एसिड का सामान्य सूत्र है:
अधिकांश अमीनो एसिड में एक कार्बोक्सिल समूह और एक अमीनो समूह होता है; इन्हें अमीनो एसिड कहा जाता है तटस्थ।हालाँकि, वहाँ भी हैं बुनियादी अमीनो एसिड- एक से अधिक अमीनो समूह के साथ, साथ ही अम्लीय अमीनो एसिड- एक से अधिक कार्बोक्सिल समूह के साथ।
जीवित जीवों में लगभग 200 अमीनो एसिड पाए जाते हैं, लेकिन उनमें से केवल 20 प्रोटीन में पाए जाते हैं। ये तथाकथित हैं बुनियादी,या प्रोटीन बनाने वाला(प्रोटीनोजेनिक), अमीनो एसिड।
रेडिकल के प्रकार के आधार पर, मूल अमीनो एसिड को तीन समूहों में विभाजित किया जाता है: 1) गैर-ध्रुवीय (अलैनिन, मेथियोनीन, वेलिन, प्रो-लाइन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, ट्रिप्टोफैन, फेनिलएलनिन); 2) ध्रुवीय अपरिवर्तित (एस्पेरेगिन, ग्लूटामाइन, श्रृंखला, ग्लाइसिन, टायरोसिन, थ्रेओनीन, सिस्टीन); 3) ध्रुवीय आवेशित (आर्जिनिन, हिस्टिडीन, लाइसिन - सकारात्मक; एसपारटिक और ग्लूटामिक एसिड - नकारात्मक)।
अमीनो एसिड (रेडिकल) की साइड चेन हाइड्रोफोबिक या हाइड्रोफिलिक हो सकती है, जो प्रोटीन को संबंधित गुण प्रदान करती है जो माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक प्रोटीन संरचनाओं के निर्माण में प्रकट होती हैं।
पौधों में सभीआवश्यक अमीनो एसिड प्रकाश संश्लेषण के प्राथमिक उत्पादों से संश्लेषित होते हैं। मनुष्य और जानवर कई प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड को संश्लेषित करने में सक्षम नहीं हैं और उन्हें भोजन के साथ तैयार रूप में प्राप्त करना पड़ता है। इन्हें अमीनो एसिड कहा जाता है अपूरणीय. कोइनमें लाइसिन, वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, थ्रेओनीन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन, मेथियोनीन शामिल हैं; साथ ही आर्जिनिन और हिस्टिडाइन - बच्चों के लिए आवश्यक,
समाधान में, अमीनो एसिड अम्ल और क्षार दोनों के रूप में कार्य कर सकते हैं, अर्थात वे उभयधर्मी यौगिक हैं। कार्बोक्सिल समूह -COOH एक प्रोटॉन दान करने में सक्षम है, एक एसिड के रूप में कार्य करता है, और अमीनो समूह - NH2 - एक प्रोटॉन को स्वीकार करने में सक्षम है, इस प्रकार एक आधार के गुणों को प्रदर्शित करता है।
पेप्टाइड्स. एक अमीनो एसिड का अमीनो समूह दूसरे अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह के साथ प्रतिक्रिया कर सकता है।
परिणामी अणु एक डाइपेप्टाइड है, और -CO-NH- बंधन को पेप्टाइड बंधन कहा जाता है:
डाइपेप्टाइड अणु के एक छोर पर एक मुक्त अमीनो समूह होता है, और दूसरे पर एक मुक्त कार्बोक्सिल समूह होता है। इसके लिए धन्यवाद, डाइपेप्टाइड अन्य अमीनो एसिड को अपने साथ जोड़ सकता है, जिससे ऑलिगोपेप्टाइड बनता है। यदि इस तरह से कई अमीनो एसिड (दस से अधिक) को मिला दिया जाए, तो यह बन जाता है पॉलीपेप्टाइड
पेप्टाइड्स शरीर में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। कई ऑलिगो- और पॉलीपेप्टाइड्स हार्मोन, एंटीबायोटिक्स और विषाक्त पदार्थ हैं।
ओलिगोपेप्टाइड्स में ऑक्सीटोसिन, वैसोप्रेसिन, थायरोट्रोपिन, साथ ही ब्रैडीकाइनिन (दर्द पेप्टाइड) और कुछ ओपियेट्स (मानव "प्राकृतिक दवाएं") शामिल हैं जो दर्द निवारक के रूप में कार्य करते हैं। नशीली दवाएं लेने से शरीर की ओपियेट प्रणाली नष्ट हो जाती है, इसलिए नशीली दवाओं की खुराक के बिना एक नशेड़ी को गंभीर दर्द का अनुभव होता है - "वापसी", जो आमतौर पर ओपियेट्स द्वारा राहत मिलती है। कुछ एंटीबायोटिक्स (उदाहरण के लिए, ग्रैमिसिडिन एस) भी ओलिगोपेप्टाइड्स से संबंधित हैं।
कई हार्मोन (इंसुलिन, एड्रेनोकोर्टिकोट्रोपिक हार्मोन, आदि), एंटीबायोटिक्स (उदाहरण के लिए, ग्रैमिसिडिन ए), टॉक्सिन्स (उदाहरण के लिए, डिप्थीरिया टॉक्सिन) पॉलीपेप्टाइड हैं।
प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड होते हैं, जिनके अणु में 10,000 से अधिक के सापेक्ष आणविक भार के साथ पचास से कई हजार अमीनो एसिड होते हैं।
प्रोटीन की संरचना. एक निश्चित वातावरण में प्रत्येक प्रोटीन की विशेषता एक विशेष स्थानिक संरचना होती है। स्थानिक (त्रि-आयामी) संरचना की विशेषता बताते समय, प्रोटीन अणुओं के संगठन के चार स्तरों को प्रतिष्ठित किया जाता है (चित्र 1.1)।
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चावल। 1.1.प्रोटीन संरचनात्मक संगठन के स्तर: ए — प्राथमिक संरचना - प्रोटीन राइबोन्यूक्लिज़ का अमीनो एसिड अनुक्रम (124 अमीनो एसिड इकाइयाँ); बी — द्वितीयक संरचना — पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक सर्पिल के रूप में मुड़ी हुई है; वी— मायोग्लोबिन प्रोटीन की तृतीयक संरचना; जी — हीमोग्लोबिन की चतुर्धातुक संरचना।
प्राथमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड का अनुक्रम। यह संरचना प्रत्येक प्रोटीन के लिए विशिष्ट होती है और आनुवंशिक जानकारी द्वारा निर्धारित होती है, अर्थात, यह दिए गए प्रोटीन को एन्कोड करने वाले डीएनए अणु के अनुभाग में न्यूक्लियोटाइड के अनुक्रम पर निर्भर करती है। प्रोटीन के सभी गुण और कार्य प्राथमिक संरचना पर निर्भर करते हैं। प्रोटीन अणुओं की संरचना में एकल अमीनो एसिड के प्रतिस्थापन या उनकी व्यवस्था में व्यवधान से आमतौर पर प्रोटीन के कार्य में परिवर्तन होता है।
यह ध्यान में रखते हुए कि प्रोटीन में 20 प्रकार के अमीनो एसिड होते हैं, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में उनके संयोजन के लिए विकल्पों की संख्या वास्तव में असीमित है, जो जीवित कोशिकाओं में बड़ी संख्या में प्रकार के प्रोटीन प्रदान करती है। उदाहरण के लिए, मानव शरीर में 10 हजार से अधिक विभिन्न प्रोटीन पाए गए हैं, और वे सभी समान 20 मूल अमीनो एसिड से बने हैं।
जीवित कोशिकाओं में, प्रोटीन अणु या उनके अलग-अलग खंड एक लम्बी श्रृंखला नहीं होते हैं, बल्कि एक सर्पिल में मुड़े होते हैं, एक विस्तारित स्प्रिंग की याद दिलाते हैं (यह तथाकथित ए-हेलिक्स है), या एक मुड़ी हुई परत में मुड़े होते हैं (पी- परत)। ऐसे ए-हेलीकॉप्टर और पी-शीट गौण हैं संरचना।यह एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (पेचदार विन्यास) के भीतर या दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं (मुड़ी हुई परतों) के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन के परिणामस्वरूप होता है।
केराटिन प्रोटीन में पूरी तरह से एक-पेचदार विन्यास होता है। यह बाल, नाखून, पंजे, चोंच, पंख और सींग का संरचनात्मक प्रोटीन है; यह कशेरुकी प्राणियों की त्वचा की बाहरी परत का हिस्सा है।
अधिकांश प्रोटीनों में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के पेचदार और गैर-पेचदार खंड एक त्रि-आयामी गोलाकार संरचना में बदल जाते हैं - एक गोलाकार (गोलाकार प्रोटीन की विशेषता)। एक निश्चित विन्यास का एक ग्लोब्यूल है तृतीयक संरचनागिलहरी। यह संरचना आयनिक, हाइड्रोजन, सहसंयोजक डाइसल्फ़ाइड बांड (सल्फर परमाणुओं के बीच गठित होती है जो सिस्टीन, सिस्टीन और मेगियोनिन का हिस्सा हैं), साथ ही हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा स्थिर होती है। तृतीयक संरचना के उद्भव में सबसे महत्वपूर्ण हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन हैं; इस मामले में, प्रोटीन इस तरह से मुड़ता है कि इसकी हाइड्रोफोबिक साइड चेन अणु के अंदर छिपी रहती हैं, यानी, वे पानी के संपर्क से सुरक्षित रहती हैं, और इसके विपरीत, हाइड्रोफिलिक साइड चेन बाहर उजागर होती हैं।
विशेष रूप से जटिल संरचना वाले कई प्रोटीन कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं (सबयूनिट) से मिलकर बनते हैं चतुर्धातुक संरचनाप्रोटीन अणु. यह संरचना, उदाहरण के लिए, गोलाकार प्रोटीन हीमोग्लोबिन में पाई जाती है। इसके अणु में चार अलग-अलग पॉलीपेप्टाइड सबयूनिट (प्रोटोमर्स) होते हैं, जो तृतीयक संरचना में स्थित होते हैं, और एक गैर-प्रोटीन भाग - हीम होता है।
केवल इसी संरचना में हीमोग्लोबिन अपना परिवहन कार्य करने में सक्षम होता है।
विभिन्न रासायनिक और भौतिक कारकों (अल्कोहल, एसीटोन, एसिड, क्षार, उच्च तापमान, विकिरण, उच्च दबाव, आदि के साथ उपचार) के प्रभाव में, टूटने के कारण प्रोटीन की माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं में परिवर्तन होता है। हाइड्रोजन और आयनिक बंधों का. किसी प्रोटीन की मूल (प्राकृतिक) संरचना को बाधित करने की प्रक्रिया को कहा जाता है विकृतीकरणइस मामले में, प्रोटीन घुलनशीलता में कमी, अणुओं के आकार और आकार में परिवर्तन, एंजाइमेटिक गतिविधि का नुकसान आदि होता है। विकृतीकरण प्रक्रिया पूर्ण या आंशिक हो सकती है। कुछ मामलों में, सामान्य पर्यावरणीय परिस्थितियों में संक्रमण प्रोटीन की प्राकृतिक संरचना की सहज बहाली के साथ होता है। इस प्रक्रिया को कहा जाता है पुनरुद्धार.
सरल और जटिल प्रोटीन. उनकी रासायनिक संरचना के आधार पर, प्रोटीन को सरल और जटिल में विभाजित किया जाता है। क्षमा चाहता हूँकेवल अमीनो एसिड से युक्त प्रोटीन शामिल करें, और कठिन- प्रोटीन जिसमें एक प्रोटीन भाग और एक गैर-प्रोटीन भाग (कृत्रिम) होता है; एक कृत्रिम समूह धातु आयनों, फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों, कार्बोहाइड्रेट, लिपिड आदि द्वारा बनाया जा सकता है। सरल प्रोटीन सीरम एल्ब्यूमिन, फाइब्रिन, कुछ एंजाइम (ट्रिप्सिन) आदि हैं। जटिल प्रोटीन में सभी प्रोटीओलिपिड और ग्लाइकोप्रोटीन शामिल हैं; जटिल प्रोटीन हैं, उदाहरण के लिए, इम्युनोग्लोबुलिन (एंटीबॉडी), हीमोग्लोबिन, अधिकांश एंजाइम, आदि।
प्रोटीन के कार्य.
- संरचनात्मक।प्रोटीन कोशिका झिल्लियों और कोशिकांगों के मैट्रिक्स का हिस्सा हैं। ऊंचे जानवरों में रक्त वाहिकाओं, उपास्थि, टेंडन, बाल, नाखून और पंजों की दीवारें मुख्य रूप से प्रोटीन से बनी होती हैं।
- उत्प्रेरक (एंजाइमी)।एंजाइम प्रोटीन शरीर में सभी रासायनिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। वे पाचन तंत्र में पोषक तत्वों का टूटना, प्रकाश संश्लेषण के दौरान कार्बन निर्धारण आदि सुनिश्चित करते हैं।
- परिवहन।कुछ प्रोटीन विभिन्न पदार्थों को जोड़ने और परिवहन करने में सक्षम होते हैं। रक्त एल्ब्यूमिन फैटी एसिड का परिवहन करता है, ग्लोब्युलिन धातु आयनों और हार्मोन का परिवहन करता है, और हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन और कार्बन डाइऑक्साइड का परिवहन करता है। प्लाज्मा झिल्ली बनाने वाले प्रोटीन अणु कोशिका में पदार्थों के परिवहन में भाग लेते हैं।
- सुरक्षात्मक.यह रक्त में इम्युनोग्लोबुलिन (एंटीबॉडी) द्वारा किया जाता है, जो शरीर की प्रतिरक्षा रक्षा प्रदान करता है। फाइब्रिनोजेन और थ्रोम्बिन रक्त के थक्के जमने में शामिल होते हैं और रक्तस्राव को रोकते हैं।
- संकुचनशील.एक्टिन और मायोसिन प्रोटोफाइब्रिल्स के एक-दूसरे के सापेक्ष खिसकने के कारण मांसपेशियों में संकुचन होता है, साथ ही गैर-मांसपेशी इंट्रासेल्युलर संकुचन भी होता है। सिलिया और फ्लैगेल्ला की गति एक दूसरे के सापेक्ष प्रोटीन प्रकृति के सूक्ष्मनलिकाएं के खिसकने से जुड़ी होती है।
- नियामक.कई हार्मोन ऑलिगोपेप्टाइड्स या पेप्टाइड्स होते हैं (उदाहरण के लिए, इंसुलिन, ग्लूकागन [इंसुलिन प्रतिपक्षी], एड्रेनोकोर्टिकोट्रोपिक हार्मोन, आदि)।
- रिसेप्टर.कोशिका झिल्ली में अंतर्निहित कुछ प्रोटीन बाहरी वातावरण के प्रभाव में अपनी संरचना बदलने में सक्षम होते हैं। इस प्रकार बाहर से संकेत प्राप्त होते हैं और सूचना कोशिका में संचारित होती है। एक उदाहरण होगा फाइटो-क्रोम—- एक प्रकाश-संवेदनशील प्रोटीन जो पौधों की फोटोआवधिक प्रतिक्रिया को नियंत्रित करता है, और ऑप्सिन -अवयव रोडोप्सिन,रेटिना की कोशिकाओं में पाया जाने वाला वर्णक।
- ऊर्जा।प्रोटीन कोशिका में ऊर्जा के स्रोत के रूप में काम कर सकते हैं (उनके हाइड्रोलिसिस के बाद)। आमतौर पर, चरम मामलों में ऊर्जा की जरूरतों के लिए प्रोटीन का उपयोग किया जाता है, जब कार्बोहाइड्रेट और वसा के भंडार समाप्त हो जाते हैं।
एंजाइम (एंजाइम)। ये विशिष्ट प्रोटीन हैं जो सभी जीवित जीवों में मौजूद होते हैं और जैविक उत्प्रेरक की भूमिका निभाते हैं।
जीवित कोशिका में रासायनिक प्रतिक्रियाएँ एक निश्चित तापमान, सामान्य दबाव और वातावरण की उपयुक्त अम्लता पर होती हैं। ऐसी परिस्थितियों में, पदार्थों के संश्लेषण या टूटने की प्रतिक्रियाएं कोशिका में बहुत धीमी गति से आगे बढ़ेंगी यदि वे एंजाइमों के संपर्क में नहीं आए। एंजाइम किसी प्रतिक्रिया को उसके समग्र परिणाम को बदले बिना कम करके तेज़ कर देते हैं सक्रियण ऊर्जा,अर्थात्, जब वे मौजूद होते हैं, तो प्रतिक्रिया करने वाले अणुओं को प्रतिक्रियाशील बनाने के लिए काफी कम ऊर्जा की आवश्यकता होती है, या प्रतिक्रिया कम ऊर्जा अवरोध के साथ एक अलग पथ पर आगे बढ़ती है।
जीवित जीव में सभी प्रक्रियाएं प्रत्यक्ष या अप्रत्यक्ष रूप से एंजाइमों की भागीदारी से होती हैं। उदाहरण के लिए, उनके प्रभाव में, भोजन के घटक घटक (प्रोटीन, कार्बोहाइड्रेट, लिपिड, आदि) सरल यौगिकों में टूट जाते हैं, और फिर उनसे इस प्रकार की विशेषता वाले नए मैक्रोमोलेक्यूल्स को संश्लेषित किया जाता है। इसलिए, एंजाइमों के निर्माण और गतिविधि में गड़बड़ी अक्सर गंभीर बीमारियों की घटना का कारण बनती है।
उनके स्थानिक संगठन के अनुसार, एंजाइमों में कई लिंग और पेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं और आमतौर पर एक चतुर्धातुक संरचना होती है। इसके अलावा, एंजाइमों में गैर-प्रोटीन संरचनाएं भी शामिल हो सकती हैं। प्रोटीन भाग है नाम एपोएंजाइम,और गैर-प्रोटीन - सहायक कारक(यदि ये अकार्बनिक पदार्थों के धनायन या ऋणायन हैं, उदाहरण के लिए, Zn 2- Mn 2+, आदि) या कोएंजाइम (कोएंजाइम)(यदि यह कम आणविक भार वाला कार्बनिक पदार्थ है)।
विटामिन कई सहएंजाइमों के अग्रदूत या घटक हैं। इस प्रकार, पैंटोथेनिक एसिड कोएंजाइम ए का एक घटक है, निकोटिनिक एसिड (विटामिन पीपी) एनएडी और एनएडीपी आदि का अग्रदूत है।
एंजाइमी कटैलिसीस रासायनिक उद्योग में गैर-एंजाइमी कटैलिसीस के समान नियमों का पालन करता है, लेकिन इसके विपरीत इसकी विशेषता असामान्य है विशिष्टता की उच्च डिग्री(एक एंजाइम केवल एक प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करता है या केवल एक प्रकार के बंधन पर कार्य करता है)। यह कोशिका और शरीर में होने वाली सभी महत्वपूर्ण प्रक्रियाओं (श्वसन, पाचन, प्रकाश संश्लेषण, आदि) का अच्छा विनियमन सुनिश्चित करता है। उदाहरण के लिए, एंजाइम यूरेज़ केवल एक पदार्थ - यूरिया (H 2 N-CO-NH 2 + H 2 O -> -» 2NH 3 + CO 2) के टूटने को उत्प्रेरित करता है, संरचनात्मक रूप से संबंधित यौगिकों पर उत्प्रेरक प्रभाव डाले बिना।
उच्च विशिष्टता वाले एंजाइमों की क्रिया के तंत्र को समझना बहुत आवश्यक है सक्रिय केन्द्र का सिद्धांत महत्वपूर्ण है।उसके अनुसार, वीअणु सब लोगएंजाइम वहां एक हैएक या अधिक साइट जिसमें एंजाइम के अणुओं और एक विशिष्ट पदार्थ (सब्सट्रेट) के बीच घनिष्ठ (कई बिंदुओं पर) संपर्क के कारण उत्प्रेरण होता है। सक्रिय केंद्र या तो एक कार्यात्मक समूह है (उदाहरण के लिए, सेरीन का ओएच समूह) या एक अलग अमीनो एसिड। आमतौर पर, उत्प्रेरक प्रभाव के लिए एक निश्चित क्रम में स्थित कई (औसतन 3 से 12 तक) अमीनो एसिड अवशेषों के संयोजन की आवश्यकता होती है। सक्रिय केंद्र धातु आयनों, विटामिन और एंजाइम से जुड़े अन्य गैर-प्रोटीन यौगिकों - कोएंजाइम, या कॉफ़ैक्टर्स द्वारा भी बनता है। इसके अलावा, सक्रिय केंद्र का आकार और रासायनिक संरचना ऐसी है साथकेवल कुछ सब्सट्रेट्स ही एक दूसरे के साथ अपने आदर्श पत्राचार (पूरकता या संपूरकता) के कारण इससे जुड़ सकते हैं। एक बड़े एंजाइम अणु में शेष अमीनो एसिड अवशेषों की भूमिका उसके अणु को उचित गोलाकार आकार प्रदान करना है, जो सक्रिय केंद्र के प्रभावी संचालन के लिए आवश्यक है। इसके अलावा, एक बड़े एंजाइम अणु के चारों ओर एक मजबूत विद्युत क्षेत्र उत्पन्न होता है। ऐसे क्षेत्र में, सब्सट्रेट अणुओं के लिए उन्मुख होना और एक असममित आकार प्राप्त करना संभव हो जाता है। इससे रासायनिक बंधन कमजोर हो जाते हैं, और उत्प्रेरित प्रतिक्रिया कम प्रारंभिक ऊर्जा व्यय के साथ होती है, और इसलिए बहुत अधिक दर पर होती है। उदाहरण के लिए, कैटालेज़ एंजाइम का एक अणु 1 मिनट में हाइड्रोजन पेरोक्साइड (एच 2 0 2) के 5 मिलियन से अधिक अणुओं को तोड़ सकता है, जो शरीर में विभिन्न यौगिकों के ऑक्सीकरण के दौरान उत्पन्न होता है।
कुछ एंजाइमों में, एक सब्सट्रेट की उपस्थिति में, सक्रिय केंद्र का विन्यास बदल जाता है, यानी, एंजाइम अपने कार्यात्मक समूहों को इस तरह से उन्मुख करता है ताकि सबसे बड़ी उत्प्रेरक गतिविधि सुनिश्चित हो सके।
रासायनिक प्रतिक्रिया के अंतिम चरण में, अंतिम उत्पाद और मुक्त एंजाइम बनाने के लिए एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स को अलग किया जाता है। इस मामले में जारी सक्रिय केंद्र नए सब्सट्रेट अणुओं को स्वीकार कर सकता है।
एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दरकई कारकों पर निर्भर करता है: एंजाइम और सब्सट्रेट की प्रकृति और एकाग्रता, तापमान, दबाव, माध्यम की अम्लता, अवरोधकों की उपस्थिति, आदि। उदाहरण के लिए, शून्य के करीब तापमान पर, जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं की दर न्यूनतम तक धीमी हो जाती है . इस संपत्ति का विशेष रूप से राष्ट्रीय अर्थव्यवस्था के विभिन्न क्षेत्रों में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है कृषि और चिकित्सा में. विशेष रूप से, संरक्षणकिसी रोगी में विभिन्न अंगों (गुर्दे, हृदय, प्लीहा, यकृत) के प्रत्यारोपण से पहले, जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं की तीव्रता को कम करने और अंगों के जीवन को बढ़ाने के लिए उन्हें ठंडा किया जाता है। खाद्य उत्पादों का तेजी से जमना सूक्ष्मजीवों (बैक्टीरिया, कवक, आदि) के विकास और प्रजनन को रोकता है, और उनके पाचन एंजाइमों को भी निष्क्रिय कर देता है, जिससे वे खाद्य उत्पादों के अपघटन का कारण नहीं बन पाते हैं।
स्रोत : पर। लेमेज़ा एल.वी. कामलुक एन.डी. लिसोव "विश्वविद्यालयों में प्रवेश करने वालों के लिए जीव विज्ञान पर एक मैनुअल"
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अध्याय 1 परिचय
जीव विज्ञान में क्रांति की खबरें अब काफी साधारण हो गई हैं। यह भी निर्विवाद है कि ये क्रांतिकारी परिवर्तन जीवविज्ञान और रसायन विज्ञान के चौराहे पर विज्ञान के एक जटिल के गठन से जुड़े थे, जिनमें आण्विक जीवविज्ञान और बायोऑर्गेनिक रसायन विज्ञान ने कब्जा कर लिया था और अभी भी एक केंद्रीय स्थान पर कब्जा कर लिया है।
"आणविक जीवविज्ञान एक ऐसा विज्ञान है जिसका उद्देश्य आणविक स्तर पर जैविक वस्तुओं और प्रणालियों का अध्ययन करके जीवन की घटनाओं की प्रकृति को समझना है...जीवन की विशिष्ट अभिव्यक्तियाँ...जैविक रूप से अणुओं की संरचना, गुणों और अंतःक्रिया द्वारा निर्धारित होती हैं महत्वपूर्ण पदार्थ, मुख्य रूप से प्रोटीन और न्यूक्लिक एसिड ”
“बायोऑर्गेनिक रसायन विज्ञान एक विज्ञान है जो जीवन प्रक्रियाओं में अंतर्निहित पदार्थों का अध्ययन करता है... बायोऑर्गेनिक रसायन विज्ञान की मुख्य वस्तुएं बायोपॉलिमर (प्रोटीन और पेप्टाइड्स, न्यूक्लिक एसिड और न्यूक्लियोटाइड्स, लिपिड, पॉलीसेकेराइड, आदि) हैं।
इस तुलना से यह स्पष्ट हो जाता है कि आधुनिक जीव विज्ञान के विकास के लिए प्रोटीन का अध्ययन कितना महत्वपूर्ण है।
जीव विज्ञान प्रोटीन जैव रसायन
अध्याय 2. प्रोटीन अनुसंधान का इतिहास
2.1 प्रोटीन रसायन विज्ञान में प्रारंभिक चरण
प्रोटीन 250 साल पहले रासायनिक अनुसंधान का एक उद्देश्य बन गया। 1728 में, इतालवी वैज्ञानिक जैकोपो बार्टोलोमियो बेकरी ने गेहूं के आटे से पहली प्रोटीन तैयारी - ग्लूटेन - प्राप्त की। उन्होंने ग्लूटेन को शुष्क आसवन के अधीन किया और आश्वस्त हो गए कि ऐसे आसवन के उत्पाद क्षारीय थे। यह पौधे और पशु साम्राज्य के पदार्थों की प्रकृति की एकता का पहला प्रमाण था। उन्होंने 1745 में अपने काम के नतीजे प्रकाशित किये और यह प्रोटीन पर पहला पेपर था।
18वीं - 19वीं शताब्दी की शुरुआत में, पौधे और पशु मूल के प्रोटीन पदार्थों का बार-बार वर्णन किया गया था। ऐसे विवरणों की विशिष्टता इन पदार्थों का अभिसरण और अकार्बनिक पदार्थों के साथ उनकी तुलना थी।
यह ध्यान रखना महत्वपूर्ण है कि इस समय, तात्विक विश्लेषण के आगमन से पहले ही, यह विचार विकसित हो गया था कि विभिन्न स्रोतों से प्राप्त प्रोटीन समान सामान्य गुणों वाले व्यक्तिगत पदार्थों का एक समूह था।
1810 में, जे. गे-लुसाक और एल. थेनार्ड ने सबसे पहले प्रोटीन पदार्थों की मौलिक संरचना निर्धारित की। 1833 में, जे. गे-लुसाक ने साबित किया कि प्रोटीन में आवश्यक रूप से नाइट्रोजन होती है, और जल्द ही यह दिखाया गया कि विभिन्न प्रोटीनों में नाइट्रोजन की मात्रा लगभग समान होती है। उसी समय, अंग्रेजी रसायनज्ञ डी. डाल्टन ने प्रोटीन पदार्थों के पहले सूत्रों को चित्रित करने का प्रयास किया। उन्होंने उनकी कल्पना काफी सरल रूप से संरचित पदार्थों के रूप में की, लेकिन एक ही संरचना के साथ उनके व्यक्तिगत अंतर पर जोर देने के लिए, उन्होंने अणुओं को चित्रित करने का सहारा लिया जिन्हें अब आइसोमेरिक कहा जाएगा। हालाँकि, डाल्टन के समय में आइसोमेरिज़्म की अवधारणा अभी तक मौजूद नहीं थी।
डी. डाल्टन के प्रोटीन सूत्र
प्रोटीन के पहले अनुभवजन्य सूत्र निकाले गए और उनकी संरचना के पैटर्न के संबंध में पहली परिकल्पनाएं सामने रखी गईं। इस प्रकार, एन. लिबरकुह्न का मानना था कि एल्बुमिन का वर्णन सूत्र सी 72 एच 112 एन 18 एसओ 22 द्वारा किया गया है, और ए. डेनिलेव्स्की का मानना था कि इस प्रोटीन का अणु कम से कम परिमाण का एक क्रम बड़ा है: सी 726 एच 1171 एन 194 एस 3 ओ 214.
जर्मन रसायनज्ञ जे. लिबिग ने 1841 में सुझाव दिया था कि पशु मूल के प्रोटीन में पौधों के प्रोटीन के समान समानताएं होती हैं: लिबिग के अनुसार, पशु के शरीर में लेग्युमिन प्रोटीन के अवशोषण से एक समान प्रोटीन - कैसिइन का संचय होता है। प्रीस्ट्रक्चरल ऑर्गेनिक केमिस्ट्री के सबसे व्यापक सिद्धांतों में से एक रेडिकल का सिद्धांत था - संबंधित पदार्थों के अपरिवर्तित घटक। 1836 में, डचमैन जी. मुल्डर ने सुझाव दिया कि सभी प्रोटीनों में एक ही रेडिकल होता है, जिसे उन्होंने कहा प्रोटीन (ग्रीक शब्द "प्रथम", "प्रथम स्थान लेना") से। मूल्डर के अनुसार, प्रोटीन की संरचना Pr = C 40 H 62 N 10 O 12 थी। 1838 में, जी. मुल्डर ने प्रोटीन सिद्धांत के आधार पर प्रोटीन सूत्र प्रकाशित किए। ये तथाकथित थे द्वैतवादी सूत्र, जहां प्रोटीन रेडिकल एक सकारात्मक समूह के रूप में कार्य करता है, और सल्फर या फास्फोरस परमाणु एक नकारात्मक समूह के रूप में कार्य करता है। साथ में उन्होंने एक विद्युत रूप से तटस्थ अणु बनाया: सीरम प्रोटीन पीआर 10 एस 2 पी, फाइब्रिन पीआर 10 एसपी। हालाँकि, रूसी रसायनज्ञ लायस्कॉव्स्की के साथ-साथ जे. लिबिग द्वारा की गई जी. मुल्डर के डेटा की एक विश्लेषणात्मक जांच से पता चला कि "प्रोटीन रेडिकल्स" मौजूद नहीं हैं।
1833 में, जर्मन वैज्ञानिक एफ. रोज़ ने प्रोटीन के लिए ब्यूरेट प्रतिक्रिया की खोज की - वर्तमान समय में प्रोटीन पदार्थों और उनके डेरिवेटिव के लिए मुख्य रंग प्रतिक्रियाओं में से एक (पृष्ठ 53 पर रंग प्रतिक्रियाओं के बारे में अधिक जानकारी)। यह भी निष्कर्ष निकाला गया कि यह प्रोटीन के प्रति सबसे संवेदनशील प्रतिक्रिया थी, यही कारण है कि उस समय रसायनज्ञों ने इस पर सबसे अधिक ध्यान दिया।
19वीं सदी के मध्य में, तटस्थ लवणों के घोल में प्रोटीन निष्कर्षण, शुद्धिकरण और अलगाव के लिए कई तरीके विकसित किए गए थे। 1847 में, के. रीचर्ट ने क्रिस्टल बनाने के लिए प्रोटीन की क्षमता की खोज की। 1836 में, टी. श्वान ने पेप्सिन की खोज की, एक एंजाइम जो प्रोटीन को तोड़ता है। 1856 में, एल. कॉर्विसार्ट ने एक और समान एंजाइम - ट्रिप्सिन की खोज की। प्रोटीन पर इन एंजाइमों की क्रिया का अध्ययन करके, जैव रसायनज्ञों ने पाचन के रहस्य को जानने का प्रयास किया। हालाँकि, प्रोटीन पर प्रोटेलिटिक एंजाइमों (प्रोटीज़, इनमें उपरोक्त एंजाइम शामिल हैं) की क्रिया के परिणामस्वरूप उत्पन्न पदार्थों ने सबसे अधिक ध्यान आकर्षित किया: उनमें से कुछ मूल प्रोटीन अणुओं के टुकड़े थे (उन्हें कहा जाता था) पेप्टोन्स ), दूसरों को प्रोटीज द्वारा आगे दरार के अधीन नहीं किया गया था और सदी की शुरुआत से ज्ञात यौगिकों के एक वर्ग से संबंधित थे - अमीनो एसिड (पहला अमीनो एसिड व्युत्पन्न - शतावरी एमाइड 1806 में खोजा गया था, और पहला अमीनो एसिड - सिस्टीन) 1810). प्रोटीन में अमीनो एसिड की खोज सबसे पहले 1820 में फ्रांसीसी रसायनज्ञ ए. ब्रैकोन्यू ने की थी। उन्होंने प्रोटीन के एसिड हाइड्रोलिसिस का उपयोग किया और हाइड्रोलाइज़ेट में एक मीठा पदार्थ खोजा, जिसे उन्होंने ग्लाइसिन कहा। 1839 में, प्रोटीन में ल्यूसीन का अस्तित्व सिद्ध हो गया था, और 1849 में, एफ. बोप ने प्रोटीन से एक और अमीनो एसिड - टायरोसिन को अलग कर दिया (प्रोटीन में अमीनो एसिड की खोज की तारीखों की पूरी सूची के लिए, परिशिष्ट II देखें)।
80 के दशक के अंत तक. 19वीं शताब्दी में, 19 अमीनो एसिड पहले ही प्रोटीन हाइड्रोलाइज़ेट्स से अलग कर दिए गए थे, और धीरे-धीरे यह राय मजबूत होने लगी कि प्रोटीन हाइड्रोलिसिस के उत्पादों के बारे में जानकारी प्रोटीन अणु की संरचना के बारे में महत्वपूर्ण जानकारी देती है। हालाँकि, अमीनो एसिड को प्रोटीन का एक आवश्यक लेकिन गैर-आवश्यक घटक माना जाता था।
प्रोटीन में अमीनो एसिड की खोज के संबंध में 70 के दशक में फ्रांसीसी वैज्ञानिक पी. शुटज़ेनबर्गर ने की थी। XIX सदी ने तथाकथित का प्रस्ताव रखा। यूराइड सिद्धांत प्रोटीन संरचना. इसके अनुसार, प्रोटीन अणु में एक केंद्रीय कोर शामिल होता है, जिसकी भूमिका टायरोसिन अणु द्वारा निभाई जाती है, और शुटज़ेनबर्गर नामक जटिल समूह इससे जुड़े होते हैं (4 हाइड्रोजन परमाणुओं के प्रतिस्थापन के साथ)। ल्यूसीन . हालाँकि, परिकल्पना को प्रयोगात्मक रूप से बहुत कमजोर समर्थन मिला था, और आगे के शोध से पता चला कि यह अस्थिर है।
2.2 "कार्बन-नाइट्रोजन कॉम्प्लेक्स" का सिद्धांत ए.या. डेनिलेव्स्की
प्रोटीन की संरचना के बारे में मूल सिद्धांत 80 के दशक में व्यक्त किया गया था। 19वीं सदी के रूसी बायोकेमिस्ट ए. या. डेनिलेव्स्की। वह प्रोटीन अणुओं की संरचना की संभावित बहुलक प्रकृति की ओर ध्यान आकर्षित करने वाले पहले रसायनज्ञ थे। 70 के दशक की शुरुआत में. उन्होंने ए.एम. को लिखा बटलरोव का कहना है कि "एल्ब्यूमिन कण एक मिश्रित पॉलिमराइड हैं", कि प्रोटीन को परिभाषित करने के लिए उन्हें "व्यापक अर्थ में पॉलिमर शब्द से अधिक उपयुक्त कोई शब्द नहीं लगता।" ब्यूरेट प्रतिक्रिया का अध्ययन करते समय, उन्होंने सुझाव दिया कि यह प्रतिक्रिया वैकल्पिक कार्बन और नाइट्रोजन परमाणुओं की संरचना से जुड़ी है - एन - सी - एन - सी - एन -, जो तथाकथित में शामिल हैं। कार्बन डाईऑक्साइड टी जटिल आर" - एनएच - सीओ - एनएच - सीओ - आर"। इस सूत्र के आधार पर, डेनिलेव्स्की का मानना था कि प्रोटीन अणु में 40 ऐसे कार्बन-नाइट्रोजन कॉम्प्लेक्स होते हैं। डेनिलेव्स्की के अनुसार, व्यक्तिगत कार्बन-नाइट्रोजन अमीनो एसिड कॉम्प्लेक्स इस तरह दिखते थे:
डेनिलेव्स्की के अनुसार, कार्बन-नाइट्रोजन कॉम्प्लेक्स को एक उच्च-आणविक संरचना बनाने के लिए ईथर या एमाइड बॉन्ड द्वारा जोड़ा जा सकता है।
2.3 "किरिन्स" का सिद्धांत ए. कोसेल
जर्मन फिजियोलॉजिस्ट और बायोकेमिस्ट ए. कोसेल ने अपेक्षाकृत सरल रूप से संरचित प्रोटीन, प्रोटामाइन और हिस्टोन का अध्ययन करते हुए पाया कि उनके हाइड्रोलिसिस से बड़ी मात्रा में आर्जिनिन पैदा होता है। इसके अलावा, उन्होंने हाइड्रोलाइज़ेट - हिस्टिडाइन में एक अज्ञात अमीनो एसिड की खोज की। इसके आधार पर, कोसेल ने सुझाव दिया कि इन प्रोटीन पदार्थों को अधिक जटिल प्रोटीन के कुछ सरल मॉडल के रूप में माना जा सकता है, जो उनकी राय में, निम्नलिखित सिद्धांत के अनुसार निर्मित होते हैं: आर्जिनिन और हिस्टिडाइन एक केंद्रीय कोर ("प्रोटामाइन कोर") बनाते हैं, जो है अन्य अमीनो एसिड के कॉम्प्लेक्स से घिरा हुआ।
कोसेल का सिद्धांत प्रोटीन की खंडित संरचना के बारे में परिकल्पना के विकास का सबसे आदर्श उदाहरण था (पहली बार प्रस्तावित, जैसा कि ऊपर बताया गया है, जी. मुल्डर द्वारा)। इस परिकल्पना का प्रयोग 20वीं सदी की शुरुआत में जर्मन रसायनज्ञ एम. सिगफ्राइड द्वारा किया गया था। उनका मानना था कि प्रोटीन अमीनो एसिड (आर्जिनिन + लाइसिन + ग्लूटामाइन एसिड) के कॉम्प्लेक्स से निर्मित होते हैं, जिसे उन्होंने नाम दिया किरिन्स (ग्रीक "किरियोस" मुख्य से)। हालाँकि, यह परिकल्पना 1903 में व्यक्त की गई थी, जब ई. फिशर सक्रिय रूप से अपना विकास कर रहे थे पेप्टाइड सिद्धांत , जिसने प्रोटीन की संरचना के रहस्य की कुंजी दी।
2.4 पेप्टाइड सिद्धांत ई. मछुआ
जर्मन रसायनज्ञ एमिल फिशर, जो पहले से ही प्यूरीन यौगिकों (कैफीन समूह के एल्कलॉइड) के अध्ययन और शर्करा की संरचना को समझने के लिए दुनिया भर में प्रसिद्ध हैं, ने एक पेप्टाइड सिद्धांत बनाया, जिसे व्यवहार में काफी हद तक पुष्टि की गई और उनके जीवनकाल के दौरान सार्वभौमिक मान्यता प्राप्त हुई। जिसके लिए उन्हें रसायन विज्ञान के इतिहास में दूसरे नोबेल पुरस्कार से सम्मानित किया गया (पहला पुरस्कार जे.जी. वैंट हॉफ को मिला था)।
यह महत्वपूर्ण है कि फिशर ने एक शोध योजना बनाई जो पहले किए गए कार्यों से बिल्कुल अलग थी, लेकिन उस समय ज्ञात सभी तथ्यों को ध्यान में रखा गया था। सबसे पहले, उन्होंने सबसे संभावित परिकल्पना के रूप में स्वीकार किया कि प्रोटीन एक एमाइड बांड से जुड़े अमीनो एसिड से निर्मित होते हैं:
फिशर ने इस प्रकार के बंधन को (पेप्टोन के अनुरूप) कहा पेप्टाइड . उन्होंने सुझाव दिया कि प्रोटीन हैं पेप्टाइड बांड द्वारा जुड़े अमीनो एसिड के पॉलिमर . प्रोटीन की संरचना की बहुलक प्रकृति का विचार, जैसा कि ज्ञात है, डेनिलेव्स्की और हर्ट द्वारा व्यक्त किया गया था, लेकिन उनका मानना था कि "मोनोमर्स" बहुत जटिल संरचनाएं थीं - पेप्टोन या "कार्बन-नाइट्रोजन कॉम्प्लेक्स"।
अमीनो एसिड अवशेषों के पेप्टाइड प्रकार के कनेक्शन को साबित करना। ई. फिशर निम्नलिखित टिप्पणियों से आगे बढ़े। सबसे पहले, प्रोटीन के हाइड्रोलिसिस के दौरान और उनके एंजाइमेटिक अपघटन के दौरान, विभिन्न अमीनो एसिड का निर्माण हुआ। अन्य यौगिकों का वर्णन करना अत्यंत कठिन था और उन्हें प्राप्त करना और भी अधिक कठिन था। इसके अलावा, फिशर को पता था कि प्रोटीन में अम्लीय या मूल गुणों की प्रबलता नहीं होती है, जिसका अर्थ है, उन्होंने तर्क दिया, प्रोटीन अणुओं में अमीनो एसिड की संरचना में अमीनो और कार्बोक्सिल समूह बंद हैं और, जैसे कि एक दूसरे को छिपाते हैं (प्रोटीन की उभयचरता, जैसा कि वे अब कहेंगे)।
फिशर ने प्रोटीन संरचना की समस्या के समाधान को विभाजित करते हुए इसे निम्नलिखित प्रावधानों में विभाजित किया:
संपूर्ण प्रोटीन हाइड्रोलिसिस के उत्पादों का गुणात्मक और मात्रात्मक निर्धारण।
इन अंतिम उत्पादों की संरचना की स्थापना.
एमाइड (पेप्टाइड) प्रकार के यौगिकों के साथ अमीनो एसिड पॉलिमर का संश्लेषण।
इस प्रकार प्राप्त यौगिकों की तुलना प्राकृतिक प्रोटीन से करें।
इस योजना से यह स्पष्ट है कि फिशर एक नए पद्धतिगत दृष्टिकोण का उपयोग करने वाले पहले व्यक्ति थे - सादृश्य द्वारा प्रमाण की एक विधि के रूप में मॉडल यौगिकों का संश्लेषण।
2.5 अमीनो एसिड संश्लेषण के तरीकों का विकास
पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड डेरिवेटिव के संश्लेषण की ओर आगे बढ़ने के लिए, फिशर ने अमीनो एसिड की संरचना और संश्लेषण का अध्ययन करने पर बहुत काम किया।
फिशर से पहले, अमीनो एसिड के संश्लेषण के लिए सामान्य विधि ए. स्ट्रेकर का सायनोहाइड्रिन संश्लेषण था:
स्ट्रेकर प्रतिक्रिया का उपयोग करके, ऐलेनिन, सेरीन और कुछ अन्य अमीनो एसिड को संश्लेषित करना संभव था, और इसके संशोधन (ज़ेलिंस्की-स्टैडनिकोव प्रतिक्रिया) द्वारा -अमीनो एसिड और उनके एन-प्रतिस्थापित दोनों को संश्लेषित करना संभव था।
हालाँकि, फिशर ने स्वयं सभी ज्ञात अमीनो एसिड के संश्लेषण के लिए तरीके विकसित करने की कोशिश की। उन्होंने स्ट्रेकर की पद्धति को पर्याप्त सार्वभौमिक नहीं माना। इसलिए, ई. फिशर को अमीनो एसिड के संश्लेषण के लिए एक सामान्य विधि की तलाश करनी पड़ी, जिसमें जटिल साइड रेडिकल वाले अमीनो एसिड भी शामिल थे।
उन्होंने -स्थिति में ब्रोमो-प्रतिस्थापित कार्बोक्जिलिक एसिड के संशोधन का प्रस्ताव रखा। ब्रोमो डेरिवेटिव प्राप्त करने के लिए, उदाहरण के लिए, उन्होंने ल्यूसीन, एरीलेटेड या अल्काइलेटेड मैलोनिक एसिड के संश्लेषण में उपयोग किया:
लेकिन ई. फिशर बिल्कुल सार्वभौमिक विधि बनाने में विफल रहे। अधिक विश्वसनीय प्रतिक्रियाएँ भी विकसित की गई हैं। उदाहरण के लिए, फिशर के छात्र जी. लेक्स ने सेरीन प्राप्त करने के लिए निम्नलिखित संशोधन का प्रस्ताव रखा:
फिशर ने यह भी सिद्ध किया कि प्रोटीन में वैकल्पिक रूप से सक्रिय अमीनो एसिड अवशेष होते हैं (पृष्ठ 11 देखें)। इसने उन्हें ऑप्टिकली सक्रिय यौगिकों का एक नया नामकरण, अमीनो एसिड के ऑप्टिकल आइसोमर्स के पृथक्करण और संश्लेषण के तरीकों को विकसित करने के लिए मजबूर किया। फिशर भी इस निष्कर्ष पर पहुंचे कि प्रोटीन में वैकल्पिक रूप से सक्रिय अमीनो एसिड के एल-रूपों के अवशेष होते हैं, और उन्होंने सबसे पहले डायस्टेरियोसोमेरिज्म के सिद्धांत का उपयोग करके इसे साबित किया। यह सिद्धांत इस प्रकार था: एक रेसमिक अमीनो एसिड के एन-एसाइल व्युत्पन्न में एक वैकल्पिक रूप से सक्रिय अल्कलॉइड (ब्रुसीन, स्ट्राइकिन, सिनचोनिन, क्विनिडाइन, क्विनिन) जोड़ा गया था। परिणामस्वरूप, विभिन्न घुलनशीलता वाले लवणों के दो स्टीरियोआइसोमेरिक रूप बने। इन डायस्टेरियोइसोमर्स को अलग करने के बाद, एल्कलॉइड को पुनर्जीवित किया गया और एसाइल समूह को हाइड्रोलिसिस द्वारा हटा दिया गया।
फिशर प्रोटीन हाइड्रोलिसिस के उत्पादों में अमीनो एसिड के पूर्ण निर्धारण के लिए एक विधि विकसित करने में सक्षम थे: उन्होंने ठंड में केंद्रित क्षार के साथ उपचार द्वारा अमीनो एसिड एस्टर के हाइड्रोक्लोराइड को मुक्त एस्टर में परिवर्तित कर दिया, जो कि विशेष रूप से साबुनीकृत नहीं थे। फिर इन एस्टर के मिश्रण को आंशिक आसवन के अधीन किया गया और व्यक्तिगत अमीनो एसिड को आंशिक क्रिस्टलीकरण द्वारा परिणामी अंशों से अलग किया गया।
नई विश्लेषण पद्धति ने न केवल अंततः पुष्टि की कि प्रोटीन में अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, बल्कि प्रोटीन में पाए जाने वाले अमीनो एसिड की सूची को स्पष्ट करना और विस्तारित करना भी संभव हो गया है। लेकिन फिर भी, मात्रात्मक विश्लेषण मुख्य प्रश्न का उत्तर नहीं दे सके: प्रोटीन अणु की संरचना के सिद्धांत क्या हैं। और ई. फिशर ने प्रोटीन की संरचना और गुणों के अध्ययन में मुख्य कार्यों में से एक तैयार किया: विकास प्रायोगिक एमइयौगिकों के संश्लेषण की विधियाँ जिनके मुख्य घटक अमीनो एसिड होंगेहेआप, एक पेप्टाइड बंधन से जुड़े हुए हैं।
इस प्रकार, फिशर ने एक गैर-तुच्छ कार्य निर्धारित किया - उनकी संरचना के सिद्धांतों को स्थापित करने के लिए यौगिकों के एक नए वर्ग को संश्लेषित करना।
फिशर ने इस समस्या को हल किया, और रसायनज्ञों को इस बात के पुख्ता सबूत मिले कि प्रोटीन पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड के पॉलिमर हैं:
सीओ - सीएचआर" - एनएच - सीओ - सीएचआर"" - एनएच - सीओ सीएचआर""" - एनएच -
इस स्थिति की पुष्टि जैव रासायनिक साक्ष्य द्वारा की गई थी। रास्ते में, यह पता चला कि प्रोटीज़ अमीनो एसिड के बीच सभी बांडों को एक ही दर पर हाइड्रोलाइज़ नहीं करते हैं। पेप्टाइड बंधन को तोड़ने की उनकी क्षमता अमीनो एसिड के ऑप्टिकल विन्यास, अमीनो समूह के नाइट्रोजन प्रतिस्थापन, पेप्टाइड श्रृंखला की लंबाई, साथ ही इसमें शामिल अवशेषों के सेट से प्रभावित थी।
पेप्टाइड सिद्धांत का मुख्य प्रमाण मॉडल पेप्टाइड्स का संश्लेषण और प्रोटीन हाइड्रोलाइज़ेट्स के पेप्टोन के साथ उनकी तुलना थी। परिणामों से पता चला कि संश्लेषित पेप्टाइड्स के समान पेप्टाइड्स को प्रोटीन हाइड्रोलाइज़ेट्स से अलग किया गया था।
इन अध्ययनों को करने की प्रक्रिया में, ई. फिशर और उनके छात्र ई. एबडरगाल्डेन ने सबसे पहले प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम को निर्धारित करने के लिए एक विधि विकसित की। इसका सार एक मुक्त अमीनो समूह (एन-टर्मिनल अमीनो एसिड) वाले पॉलीपेप्टाइड के अमीनो एसिड अवशेषों की प्रकृति को स्थापित करना था। ऐसा करने के लिए, उन्होंने नेफ़थलीन सल्फोनील समूह के साथ पेप्टाइड के अमीनो टर्मिनस को अवरुद्ध करने का प्रस्ताव रखा, जो हाइड्रोलिसिस के दौरान अलग नहीं होता है। तब ऐसे समूह के साथ लेबल किए गए अमीनो एसिड को हाइड्रोलाइज़ेट से अलग करके, यह निर्धारित करना संभव था कि कौन सा अमीनो एसिड एन-टर्मिनल था।
ई. फिशर के शोध के बाद यह स्पष्ट हो गया कि प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड हैं। यह एक महत्वपूर्ण उपलब्धि थी, जिसमें प्रोटीन संश्लेषण के कार्य भी शामिल थे: यह स्पष्ट हो गया कि वास्तव में किस चीज़ को संश्लेषित करने की आवश्यकता है।इन कार्यों के बाद ही प्रोटीन संश्लेषण की समस्या ने एक निश्चित फोकस और आवश्यक कठोरता प्राप्त की।
समग्र रूप से फिशर के काम के बारे में बोलते हुए, यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि अनुसंधान का दृष्टिकोण आने वाली 20वीं शताब्दी के लिए अधिक विशिष्ट था - यह सैद्धांतिक पदों और पद्धतिगत तकनीकों की एक विस्तृत श्रृंखला के साथ संचालित होता था; उनका संश्लेषण सटीक ज्ञान के बजाय अंतर्ज्ञान पर आधारित एक कला की तरह दिखता था, और सटीक, लगभग तकनीकी तकनीकों की एक श्रृंखला बनाने के करीब आ गया।
2. 6 पेप्टाइड सिद्धांत का संकट
20 के दशक की शुरुआत में नई भौतिक और भौतिक-रासायनिक अनुसंधान विधियों के उपयोग के संबंध में। XX सदी संदेह उत्पन्न हुआ कि प्रोटीन अणु एक लंबी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का प्रतिनिधित्व करता है। पेप्टाइड श्रृंखलाओं के कॉम्पैक्ट फोल्डिंग की संभावना के बारे में परिकल्पना को संदेह के साथ माना गया था। इस सबके लिए ई. फिशर के पेप्टाइड सिद्धांत के संशोधन की आवश्यकता थी।
20-30 के दशक में. डाइकेटोपाइपरज़ीन सिद्धांत व्यापक हो गया। इसके अनुसार, प्रोटीन संरचना के निर्माण में केंद्रीय भूमिका दो अमीनो एसिड अवशेषों के चक्रण के दौरान बनने वाले डाइकेटोपाइपरेज़ रिंगों द्वारा निभाई जाती है। यह भी माना गया कि ये संरचनाएं अणु के केंद्रीय कोर का निर्माण करती हैं, जिसमें छोटे पेप्टाइड्स या अमीनो एसिड जुड़े होते हैं (मुख्य संरचना के चक्रीय कंकाल के "भराव")। प्रोटीन संरचना के निर्माण में डाइकेटोपाइपरज़िन की भागीदारी के लिए सबसे ठोस योजनाएँ एन.डी. ज़ेलिंस्की और ई. फिशर के छात्रों द्वारा प्रस्तुत की गईं।
हालाँकि, डाइकेटोपाइपरज़िन युक्त मॉडल यौगिकों को संश्लेषित करने के प्रयासों से प्रोटीन रसायन विज्ञान के लिए बहुत कम लाभ हुआ; बाद में पेप्टाइड सिद्धांत की जीत हुई, लेकिन इन कार्यों का सामान्य रूप से पाइपरज़िन के रसायन विज्ञान पर एक उत्तेजक प्रभाव पड़ा।
पेप्टाइड और डाइकेटोपाइपरेज़ सिद्धांतों के बाद, प्रोटीन अणु में केवल पेप्टाइड संरचनाओं के अस्तित्व को साबित करने का प्रयास जारी रहा। साथ ही, उन्होंने न केवल अणु के प्रकार, बल्कि उसकी सामान्य रूपरेखा की भी कल्पना करने का प्रयास किया।
मूल परिकल्पना सोवियत रसायनज्ञ डी.एल. तल्मूड द्वारा व्यक्त की गई थी। उन्होंने सुझाव दिया कि प्रोटीन अणुओं के भीतर पेप्टाइड श्रृंखलाएं बड़े छल्ले में बदल जाती हैं, जो बदले में प्रोटीन ग्लोब्यूल के विचार के निर्माण की दिशा में एक कदम था।
उसी समय, विभिन्न प्रोटीनों में अमीनो एसिड के एक अलग सेट का संकेत देने वाला डेटा सामने आया। लेकिन प्रोटीन संरचना में अमीनो एसिड के अनुक्रम को नियंत्रित करने वाले पैटर्न स्पष्ट नहीं थे।
एम. बर्गमैन और के. नीमन पहले व्यक्ति थे जिन्होंने अपने द्वारा विकसित "आंतरायिक आवृत्तियों" की परिकल्पना में इस प्रश्न का उत्तर देने का प्रयास किया। इसके अनुसार, एक प्रोटीन अणु में अमीनो एसिड अवशेषों का क्रम संख्यात्मक पैटर्न के अधीन था, जिसकी नींव रेशम फाइब्रोइन के प्रोटीन अणु की संरचना के सिद्धांतों से ली गई थी। लेकिन यह विकल्प असफल रहा, क्योंकि... यह प्रोटीन फाइब्रिलर है, जबकि गोलाकार प्रोटीन की संरचना पूरी तरह से अलग कानूनों का पालन करती है।
एम. बर्गमैन और के. नीमन के अनुसार, प्रत्येक अमीनो एसिड एक निश्चित अंतराल पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में होता है या, जैसा कि एम. बर्गमैन ने कहा, एक निश्चित "आवधिकता" होती है। यह आवधिकता अमीनो एसिड अवशेषों की प्रकृति से निर्धारित होती है।
उन्होंने रेशम फ़ाइब्रोइन अणु की कल्पना इस प्रकार की:
GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyArg GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx
(ग्लाइअलाग्लाइटायर ग्लाइअलाग्लाइक्स ग्लाइअलाग्लाइक्स ग्लाइअलाग्लाइक्स) 12
GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx GlyAlaGlyArg
(ग्लाइअलाग्लाइटायर ग्लाइअलाग्लाइक्स ग्लाइअलाग्लाइक्स ग्लाइअलाग्लाइक्स) 13
बर्गमैन-नीमैन परिकल्पना का अमीनो एसिड रसायन विज्ञान के विकास पर महत्वपूर्ण प्रभाव पड़ा; इसके सत्यापन के लिए बड़ी संख्या में कार्य समर्पित थे।
इस अध्याय के निष्कर्ष में, यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि 20वीं सदी के मध्य तक। पेप्टाइड सिद्धांत की वैधता के पर्याप्त सबूत जमा हो गए हैं, इसके मुख्य प्रावधानों को पूरक और स्पष्ट किया गया है। इसलिए, 20वीं सदी में प्रोटीन अनुसंधान का केंद्र। वे पहले से ही अनुसंधान के क्षेत्र में हैं और कृत्रिम रूप से प्रोटीन को संश्लेषित करने के तरीकों की खोज कर रहे हैं। इस समस्या को सफलतापूर्वक हल किया गया; प्रोटीन की प्राथमिक संरचना निर्धारित करने के लिए विश्वसनीय तरीके विकसित किए गए - पेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड का अनुक्रम; अनियमित पॉलीपेप्टाइड्स के रासायनिक (एबोजेनिक) संश्लेषण के तरीके विकसित किए गए (इन तरीकों पर अधिक विस्तार से चर्चा की गई है) अध्याय 8, पृष्ठ 36 में), जिसमें पॉलीपेप्टाइड्स के स्वचालित संश्लेषण के तरीके शामिल हैं। इसने 1962 में पहले से ही प्रमुख अंग्रेजी रसायनज्ञ एफ. सेंगर को संरचना को समझने और हार्मोन इंसुलिन को कृत्रिम रूप से संश्लेषित करने की अनुमति दी, जिसने कार्यात्मक प्रोटीन के पॉलीपेप्टाइड्स के संश्लेषण में एक नए युग को चिह्नित किया।
अध्याय 3. प्रोटीन की रासायनिक संरचना
3.1 पेप्टाइड बंधन
प्रोटीन अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित अनियमित पॉलिमर हैं, जिनका सामान्य सूत्र तटस्थ के करीब पीएच मान पर एक जलीय घोल में NH 3 + CHRCOO - के रूप में लिखा जा सकता है। प्रोटीन में अमीनो एसिड अवशेष -अमीनो और -कार्बोक्सिल समूहों के बीच एक एमाइड बंधन से जुड़े होते हैं। के बीच पेप्टाइड बंधन दो-अमीनो एसिड अवशेष को आमतौर पर कहा जाता है पेप्टाइड बंधन , और पेप्टाइड बांड से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित पॉलिमर कहलाते हैं पॉलीपेप्टाइड्स एक प्रोटीन, एक जैविक रूप से महत्वपूर्ण संरचना के रूप में, या तो एक पॉलीपेप्टाइड या कई पॉलीपेप्टाइड हो सकता है जो गैर-सहसंयोजक अंतःक्रियाओं के परिणामस्वरूप एक एकल परिसर बनाता है।
3.2 प्रोटीन की मौलिक संरचना
प्रोटीन की रासायनिक संरचना का अध्ययन करते समय, सबसे पहले, यह पता लगाना आवश्यक है कि उनमें कौन से रासायनिक तत्व शामिल हैं, और दूसरी बात, उनके मोनोमर्स की संरचना। पहले प्रश्न का उत्तर देने के लिए प्रोटीन के रासायनिक तत्वों की मात्रात्मक और गुणात्मक संरचना निर्धारित की जाती है। रासायनिक विश्लेषण से पता चला सभी प्रोटीनों में मौजूद है कार्बन (50-55%), ऑक्सीजन (21-23%), नाइट्रोजन (15-17%), हाइड्रोजन (6-7%), सल्फर (0.3-2.5%)। फॉस्फोरस, आयोडीन, लोहा, तांबा और कुछ अन्य स्थूल और सूक्ष्म तत्व, विभिन्न, अक्सर बहुत कम मात्रा में, व्यक्तिगत प्रोटीन की संरचना में भी पाए गए।
नाइट्रोजन के अपवाद के साथ, प्रोटीन में बुनियादी रासायनिक तत्वों की सामग्री भिन्न हो सकती है, जिसकी एकाग्रता सबसे बड़ी स्थिरता और औसत 16% की विशेषता है। इसके अलावा, अन्य कार्बनिक पदार्थों में नाइट्रोजन की मात्रा कम होती है। इसके अनुसार, इसमें मौजूद नाइट्रोजन द्वारा प्रोटीन की मात्रा निर्धारित करने का प्रस्ताव किया गया था। यह जानते हुए कि 6.25 ग्राम प्रोटीन में 1 ग्राम नाइट्रोजन निहित है, नाइट्रोजन की पाई गई मात्रा को 6.25 के कारक से गुणा किया जाता है और प्रोटीन की मात्रा प्राप्त की जाती है।
प्रोटीन मोनोमर्स की रासायनिक प्रकृति निर्धारित करने के लिए, दो समस्याओं को हल करना आवश्यक है: प्रोटीन को मोनोमर्स में विभाजित करें और उनकी रासायनिक संरचना का पता लगाएं। प्रोटीन का उसके घटक भागों में टूटना हाइड्रोलिसिस का उपयोग करके प्राप्त किया जाता है - मजबूत खनिज एसिड के साथ प्रोटीन को लंबे समय तक उबालना (एसिड हाइड्रोलिसिस)या कारण (क्षारीय हाइड्रोलिसिस). सबसे अधिक इस्तेमाल की जाने वाली विधि एचसीएल के साथ 110 डिग्री सेल्सियस पर 24 घंटे तक उबालना है। अगले चरण में, हाइड्रोलाइज़ेट में शामिल पदार्थों को अलग कर दिया जाता है। इस प्रयोजन के लिए, विभिन्न तरीकों का उपयोग किया जाता है, सबसे अधिक बार क्रोमैटोग्राफी (अधिक विवरण के लिए, अध्याय "अनुसंधान के तरीके..." देखें)। अलग किए गए हाइड्रोलिसेट्स का मुख्य भाग अमीनो एसिड होता है।
3.3. अमीनो अम्ल
वर्तमान में, जीवित प्रकृति की विभिन्न वस्तुओं में 200 से अधिक विभिन्न अमीनो एसिड पाए गए हैं। उदाहरण के लिए, मानव शरीर में इनकी संख्या लगभग 60 होती है। हालाँकि, प्रोटीन में केवल 20 अमीनो एसिड होते हैं, जिन्हें कभी-कभी प्राकृतिक भी कहा जाता है।
अमीनो एसिड कार्बनिक अम्ल होते हैं जिनमें कार्बन परमाणु के हाइड्रोजन परमाणु को अमीनो समूह - NH 2 द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है। इसलिए, रासायनिक प्रकृति से ये सामान्य सूत्र वाले अमीनो एसिड हैं:
इस सूत्र से यह स्पष्ट है कि सभी अमीनो एसिड में निम्नलिखित सामान्य समूह शामिल हैं: - सीएच 2, - एनएच 2, - सीओओएच। साइड चेन (कट्टरपंथी - आर) अमीनो एसिड भिन्न होते हैं। जैसा कि परिशिष्ट I से देखा जा सकता है, रेडिकल्स की रासायनिक प्रकृति विविध है: हाइड्रोजन परमाणु से लेकर चक्रीय यौगिकों तक। यह कट्टरपंथी हैं जो अमीनो एसिड की संरचनात्मक और कार्यात्मक विशेषताओं को निर्धारित करते हैं।
सरलतम अमीनोएसेटिक एसिड ग्लाइसिन (एनएच 3 + सीएच 2 सीओओ) को छोड़कर सभी अमीनो एसिड में एक चिरल सी परमाणु होता है और यह दो एनैन्टीओमर्स (ऑप्टिकल आइसोमर्स) के रूप में मौजूद हो सकता है:
वर्तमान में अध्ययन किए गए सभी प्रोटीनों में केवल एल-श्रृंखला अमीनो एसिड होते हैं, जिसमें, यदि हम एच परमाणु की ओर से चिरल परमाणु पर विचार करते हैं, तो एनएच 3 +, सीओओ और रेडिकल आर समूह दक्षिणावर्त स्थित होते हैं। जैविक रूप से महत्वपूर्ण बहुलक अणु का निर्माण करते समय, इसे कड़ाई से परिभाषित एनैन्टीओमर से बनाने की आवश्यकता स्पष्ट है - दो एनैन्टीओमर्स के रेसमिक मिश्रण से डायस्टेरियोइसोमर्स का एक अकल्पनीय जटिल मिश्रण प्राप्त किया जाएगा। यह प्रश्न कि पृथ्वी पर जीवन डी-अमीनो एसिड के बजाय विशेष रूप से एल-से निर्मित प्रोटीन पर आधारित क्यों है, अभी भी एक दिलचस्प रहस्य बना हुआ है। यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि डी-अमीनो एसिड जीवित प्रकृति में काफी व्यापक हैं और इसके अलावा, जैविक रूप से महत्वपूर्ण ओलिगोपेप्टाइड का हिस्सा हैं।
प्रोटीन बीस मूल अमीनो एसिड से बनते हैं, लेकिन बाकी, काफी विविध अमीनो एसिड, प्रोटीन अणु में पहले से मौजूद इन 20 अमीनो एसिड अवशेषों से बनते हैं। ऐसे परिवर्तनों के बीच हमें सबसे पहले गठन पर ध्यान देना चाहिए डाइसल्फ़ाइड पुल पहले से बनी पेप्टाइड श्रृंखलाओं में दो सिस्टीन अवशेषों के ऑक्सीकरण के दौरान। परिणामस्वरूप, दो सिस्टीन अवशेषों से एक डायमिनोडिकार्बोक्सिलिक एसिड अवशेष बनता है सिस्टीन (परिशिष्ट I देखें)। इस मामले में, क्रॉस-लिंकिंग या तो एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर या दो अलग-अलग श्रृंखलाओं के बीच होती है। एक छोटे प्रोटीन के रूप में जिसमें दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं, जो डाइसल्फ़ाइड पुलों से जुड़ी होती हैं, साथ ही पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं में से एक के भीतर क्रॉस-लिंक होती हैं:
अमीनो एसिड अवशेषों के संशोधन का एक महत्वपूर्ण उदाहरण प्रोलाइन अवशेषों को अवशेषों में परिवर्तित करना है हाइड्रोक्सीप्रोलाइन :
यह परिवर्तन होता है, और एक महत्वपूर्ण पैमाने पर, संयोजी ऊतक के एक महत्वपूर्ण प्रोटीन घटक के निर्माण के साथ - कोलेजन .
प्रोटीन संशोधन का एक और बहुत महत्वपूर्ण प्रकार सेरीन, थ्रेओनीन और टायरोसिन अवशेषों के हाइड्रॉक्सिल समूहों का फॉस्फोराइलेशन है, उदाहरण के लिए:
एक जलीय घोल में अमीनो एसिड अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों के पृथक्करण के कारण आयनित अवस्था में होते हैं जो रेडिकल का हिस्सा होते हैं। दूसरे शब्दों में, वे उभयधर्मी यौगिक हैं और या तो अम्ल (प्रोटॉन दाता) या क्षार (दाता स्वीकर्ता) के रूप में मौजूद हो सकते हैं।
सभी अमीनो एसिड, उनकी संरचना के आधार पर, कई समूहों में विभाजित हैं:
अचक्रीय. मोनोएमिनोमोनोकार्बोक्सिलिक अमीनो एसिडइनमें एक एमाइन और एक कार्बोक्सिल समूह होता है; वे जलीय घोल में तटस्थ होते हैं। उनमें से कुछ में सामान्य संरचनात्मक विशेषताएं हैं, जो हमें उन पर एक साथ विचार करने की अनुमति देती हैं:
ग्लाइसिन और ऐलेनिन.ग्लाइसिन (ग्लाइकोकोल या अमीनोएसिटिक एसिड) वैकल्पिक रूप से निष्क्रिय है - यह एकमात्र अमीनो एसिड है जिसमें एनैन्टीओमर्स नहीं होते हैं। ग्लाइसिन न्यूक्लिक और पित्त एसिड, हीम के निर्माण में शामिल है, और यकृत में विषाक्त उत्पादों को निष्क्रिय करने के लिए आवश्यक है। एलानिन का उपयोग शरीर द्वारा कार्बोहाइड्रेट और ऊर्जा चयापचय की विभिन्न प्रक्रियाओं में किया जाता है। इसका आइसोमर, अलैनिन, विटामिन पैंटोथेनिक एसिड, कोएंजाइम ए (सीओए) और मांसपेशी अर्क का एक घटक है।
सेरीन और थ्रेओनीन.वे हाइड्रॉक्सी एसिड के समूह से संबंधित हैं, क्योंकि एक हाइड्रॉक्सिल समूह है। सेरीन विभिन्न एंजाइमों का एक घटक है, दूध का मुख्य प्रोटीन - कैसिइन, साथ ही कई लिपोप्रोटीन। थ्रेओनीन एक आवश्यक अमीनो एसिड होने के कारण प्रोटीन जैवसंश्लेषण में शामिल है।
सिस्टीन और मेथियोनीन।अमीनो एसिड जिसमें सल्फर परमाणु होता है। सिस्टीन का महत्व इसकी संरचना में एक सल्फहाइड्रील (-एसएच) समूह की उपस्थिति से निर्धारित होता है, जो इसे आसानी से ऑक्सीकरण करने और उच्च ऑक्सीडेटिव क्षमता वाले पदार्थों से शरीर की रक्षा करने की क्षमता देता है (विकिरण चोट, फॉस्फोरस विषाक्तता के मामले में) ). मेथिओनिन की विशेषता एक आसानी से गतिशील मिथाइल समूह की उपस्थिति है, जिसका उपयोग शरीर में महत्वपूर्ण यौगिकों (कोलीन, क्रिएटिन, थाइमिन, एड्रेनालाईन, आदि) के संश्लेषण के लिए किया जाता है।
वेलिन, ल्यूसीन और आइसोल्यूसीन।वे शाखित अमीनो एसिड हैं जो सक्रिय रूप से चयापचय में भाग लेते हैं और शरीर में संश्लेषित नहीं होते हैं।
मोनोएमिनोडिकार्बोक्सिलिक अमीनो एसिडइनमें एक एमाइन और दो कार्बोक्सिल समूह होते हैं और जलीय घोल में अम्लीय प्रतिक्रिया देते हैं। इनमें एसपारटिक और ग्लूटामिक एसिड, शतावरी और ग्लूटामाइन शामिल हैं। वे तंत्रिका तंत्र के अवरोधक मध्यस्थों का हिस्सा हैं।
डायमिनोमोनोकार्बोक्सिलिक अमीनो एसिडएक जलीय घोल में दो अमीन समूहों की उपस्थिति के कारण उनकी क्षारीय प्रतिक्रिया होती है। लाइसिन, जो उनसे संबंधित है, हिस्टोन और कई एंजाइमों के संश्लेषण के लिए आवश्यक है। आर्जिनिन यूरिया और क्रिएटिन के संश्लेषण में शामिल है।
चक्रीय. इन अमीनो एसिड में एक सुगंधित या विषमकोणीय वलय होता है और, एक नियम के रूप में, मानव शरीर में संश्लेषित नहीं होते हैं और इन्हें भोजन के साथ आपूर्ति की जानी चाहिए। वे विभिन्न चयापचय प्रक्रियाओं में सक्रिय रूप से भाग लेते हैं। इस प्रकार, फिनाइल-अलैनिन टायरोसिन के संश्लेषण के मुख्य स्रोत के रूप में कार्य करता है, जो कई जैविक रूप से महत्वपूर्ण पदार्थों का अग्रदूत है: हार्मोन (थायरोक्सिन, एड्रेनालाईन), और कुछ रंगद्रव्य। ट्रिप्टोफैन, प्रोटीन संश्लेषण में भाग लेने के अलावा, विटामिन पीपी, सेरोटोनिन, ट्रिप्टामाइन और कई पिगमेंट के एक घटक के रूप में कार्य करता है। हिस्टिडाइन प्रोटीन संश्लेषण के लिए आवश्यक है और हिस्टामाइन का अग्रदूत है, जो रक्तचाप और गैस्ट्रिक रस स्राव को प्रभावित करता है।
अध्याय 4. संरचना
प्रोटीन की संरचना का अध्ययन करते समय, यह पाया गया कि वे सभी एक ही सिद्धांत पर बने हैं और उनके संगठन के चार स्तर हैं: प्राथमिक, माध्यमिक, तृतीयक,और उनमें से कुछ चारों भागों कासंरचनाएँ।
4.1 प्राथमिक संरचना
यह एक विशिष्ट क्रम में व्यवस्थित अमीनो एसिड की एक रैखिक श्रृंखला है और पेप्टाइड बांड द्वारा जुड़ी हुई है। पेप्टाइड बंधन एक अमीनो एसिड के -कार्बोक्सिल समूह और दूसरे के -अमीन समूह के कारण बनता है:
पेप्टाइड बंधन, पी, -संयुग्मन - कार्बोनिल समूह के बंधन और एन परमाणु के पी-ऑर्बिटल के कारण, जिसमें इलेक्ट्रॉनों की एक असंबद्ध जोड़ी होती है, को एकल नहीं माना जा सकता है और इसके चारों ओर व्यावहारिक रूप से कोई घूर्णन नहीं होता है। इसी कारण से, पेप्टाइड श्रृंखला के किसी भी i-वें अमीनो एसिड अवशेष के चिरल परमाणु C और कार्बोनिल परमाणु C k और (i+1)-वें अवशेष के N और C परमाणु एक ही तल में हैं। एक ही तल में कार्बोनिल परमाणु O और एमाइड परमाणु H हैं (हालाँकि, प्रोटीन की संरचना के अध्ययन के दौरान जमा हुई सामग्री से पता चलता है कि यह कथन पूरी तरह से सख्त नहीं है: पेप्टाइड नाइट्रोजन परमाणु से जुड़े परमाणु समान नहीं हैं इसके साथ समतल, लेकिन 120 के बहुत करीब बंधों के बीच कोण के साथ एक त्रिफलकीय पिरामिड बनाते हैं। इसलिए, परमाणुओं सी आई, सी आई के, ओ आई और एन आई +1, हाय +1, सी आई +1 द्वारा निर्मित विमानों के बीच, 0 से कुछ अलग कोण है। लेकिन, एक नियम के रूप में, यह 1 से अधिक नहीं है और कोई विशेष भूमिका नहीं निभाता है)। इसलिए, ज्यामितीय रूप से, एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को ऐसे सपाट टुकड़ों द्वारा गठित माना जा सकता है, जिनमें से प्रत्येक में छह परमाणु होते हैं। इन टुकड़ों की सापेक्ष स्थिति, दो विमानों की किसी भी सापेक्ष स्थिति की तरह, दो कोणों द्वारा निर्धारित की जानी चाहिए। इस प्रकार, मरोड़ कोण लेने की प्रथा है जो एन सी और सी सी के -बॉन्ड के चारों ओर घूमने की विशेषता है।
किसी भी अणु की ज्यामिति उसके रासायनिक बंधों की ज्यामितीय विशेषताओं के तीन समूहों द्वारा निर्धारित होती है - बंधन की लंबाई, बंधन कोण और मरोड़ कोणपड़ोसी परमाणुओं से सटे बंधों के बीच। पहले दो समूह निर्णायक रूप से शामिल परमाणुओं की प्रकृति और बनने वाले बंधनों से निर्धारित होते हैं। इसलिए, पॉलिमर की स्थानिक संरचना मुख्य रूप से अणुओं की पॉलिमर रीढ़ की हड्डी के लिंक के बीच मरोड़ कोणों द्वारा निर्धारित की जाती है, अर्थात। पॉलिमर श्रृंखला की संरचना. वह आर सायन कोण , अर्थात। सी-बंध के सापेक्ष बी-सी बंध के चारों ओर ए-बी बंध के घूमने का कोणडी, को परमाणुओं ए, बी, सी और परमाणुओं वाले विमानों के बीच के कोण के रूप में परिभाषित किया गया हैबी, सी, डी.
ऐसी प्रणाली में, यह संभव है कि ए-बी और सी-डी बांड समानांतर में स्थित हों और बी-सी बांड के एक तरफ स्थित हों। यदि हम सेंट के साथ इस प्रणाली पर विचार करें।मैंzi बी-सी, तो ए-बी कनेक्शन कनेक्शन को अस्पष्ट प्रतीत होता हैसी- डी, इसलिए इस रचना को कहा जाता हैएसभिन्नअस्पष्ट. अंतरराष्ट्रीय रसायन विज्ञान संघों IUPAC (इंटरनेशनल यूनियन ऑफ प्योर एंड एप्लाइड केमिस्ट्री) और IUB (इंटरनेशनल यूनियन ऑफ बायोकैमिस्ट्री) की सिफारिशों के अनुसार, एबीसी और बीसीडी विमानों के बीच के कोण को सकारात्मक माना जाता है यदि पर्यवेक्षक के निकटतम संरचना को लाया जाता है। 180 से अधिक के कोण से घूमते हुए ग्रहण की स्थिति कनेक्शन को दक्षिणावर्त घुमाया जाना चाहिए। यदि ग्रहण की गई संरचना प्राप्त करने के लिए इस बंधन को वामावर्त घुमाया जाना चाहिए, तो कोण को नकारात्मक माना जाता है। यह ध्यान दिया जा सकता है कि यह परिभाषा इस बात पर निर्भर नहीं करती है कि कौन सा कनेक्शन पर्यवेक्षक के करीब है।
इस मामले में, जैसा कि चित्र से देखा जा सकता है, परमाणु C i -1 और C i [(i-1)-th टुकड़ा] वाले टुकड़े का अभिविन्यास, और परमाणु C i और C i +1 वाले टुकड़े का अभिविन्यास ( आई-वें टुकड़ा), एन आई सी आई बॉन्ड और सी आई सी आई के बॉन्ड के चारों ओर घूमने के अनुरूप मरोड़ कोणों द्वारा निर्धारित किया जाता है। इन कोणों को आमतौर पर उपरोक्त मामले में क्रमशः i और i के रूप में दर्शाया जाता है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की सभी मोनोमर इकाइयों के लिए उनके मान मुख्य रूप से इस श्रृंखला की ज्यामिति निर्धारित करते हैं। इनमें से प्रत्येक कोण या उनके संयोजन के मूल्य के लिए कोई स्पष्ट मूल्य नहीं हैं, हालांकि उन दोनों पर प्रतिबंध लगाए गए हैं, जो पेप्टाइड टुकड़ों के गुणों और साइड रेडिकल्स की प्रकृति दोनों द्वारा निर्धारित किए जाते हैं, यानी। अमीनो एसिड अवशेषों की प्रकृति।
आज तक, कई हजार विभिन्न प्रोटीनों के लिए अमीनो एसिड अनुक्रम स्थापित किए गए हैं। विस्तृत संरचनात्मक सूत्रों के रूप में प्रोटीन की संरचना को रिकॉर्ड करना बोझिल और स्पष्ट नहीं है। इसलिए, संकेतन के संक्षिप्त रूप का उपयोग किया जाता है - तीन-अक्षर या एक-अक्षर (वैसोप्रेसिन अणु):
संक्षिप्त प्रतीकों का उपयोग करके पॉलीपेप्टाइड या ऑलिगोपेप्टाइड श्रृंखलाओं में अमीनो एसिड अनुक्रम लिखते समय, जब तक कि अन्यथा उल्लेख न किया गया हो, यह माना जाता है कि -अमीनो समूह बाईं ओर है और -कार्बोक्सिल समूह दाईं ओर है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के संबंधित खंडों को एन-टर्मिनस (अमीन अंत) और सी-टर्मिनस (कार्बोक्सिल अंत) कहा जाता है, और अमीनो एसिड अवशेषों को क्रमशः एन-टर्मिनल और सी-टर्मिनल अवशेष कहा जाता है।
4.2 माध्यमिक संरचना
बायोपॉलिमर की स्थानिक संरचना के टुकड़े, जिनमें पॉलिमर रीढ़ की हड्डी की आवधिक संरचना होती है, को द्वितीयक संरचना के तत्व माना जाता है।
यदि श्रृंखला के एक निश्चित खंड पर पृष्ठ 15 पर चर्चा किए गए समान प्रकार के कोण लगभग समान हैं, तो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संरचना आवधिक हो जाती है। ऐसी संरचनाओं के दो वर्ग हैं - सर्पिल और फैला हुआ (सपाट या मुड़ा हुआ)।
कुंडलीएक ऐसी संरचना जिसमें एक ही प्रकार के सभी परमाणु एक ही हेलिक्स पर स्थित हों, उसे माना जाता है। इस मामले में, सर्पिल को दाएं हाथ का माना जाता है, यदि सर्पिल की धुरी के साथ निरीक्षण करने पर, यह पर्यवेक्षक से दक्षिणावर्त दूर चला जाता है, और यदि यह वामावर्त दूर चला जाता है, तो बाएं हाथ का माना जाता है। एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक हेलिकल संरचना होती है यदि सभी सी परमाणु एक हेलिक्स पर हैं, सभी सी के कार्बोनिल परमाणु दूसरे पर हैं, सभी एन परमाणु तीसरे पर हैं, और परमाणुओं के सभी तीन समूहों के लिए हेलिक्स पिच समान होनी चाहिए। सर्पिल के प्रति मोड़ पर परमाणुओं की संख्या समान होनी चाहिए, भले ही हम परमाणुओं सी के, सी या एन के बारे में बात कर रहे हों। इन तीन प्रकार के परमाणुओं में से प्रत्येक के लिए सामान्य हेलिक्स की दूरी अलग-अलग है।
प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के मुख्य तत्व -हेलिसेस और -फोल्ड्स हैं।
पेचदार प्रोटीन संरचनाएँ. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के लिए कई अलग-अलग प्रकार के हेलिकॉप्टर जाने जाते हैं। उनमें से, सबसे आम दाएँ हाथ का हेलिक्स है। एक आदर्श-हेलिक्स में 0.54 एनएम की पिच होती है और हेलिक्स के प्रति मोड़ में एक ही प्रकार के परमाणुओं की संख्या 3.6 होती है, जिसका अर्थ है कि प्रत्येक 18 अमीनो एसिड अवशेषों में हेलिक्स के पांच मोड़ों पर पूर्ण आवधिकता होती है। एक आदर्श -हेलिक्स के लिए मरोड़ कोणों का मान = - 57 = - 47, और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने वाले परमाणुओं से हेलिक्स अक्ष तक की दूरी एन के लिए 0.15 एनएम, सी के लिए 0.23 एनएम, सी के के लिए 0.17 एनएम है। कोई भी संरचना अस्तित्व में है बशर्ते कि ऐसे कारक हों जो उसे स्थिर करते हों। -हेलिक्स के मामले में, ऐसे कारक (i+4) टुकड़े के प्रत्येक कार्बोनिल परमाणु द्वारा गठित हाइड्रोजन बांड हैं। α-हेलिक्स के स्थिरीकरण में एक महत्वपूर्ण कारक पेप्टाइड बांड के द्विध्रुवीय क्षणों का समानांतर अभिविन्यास भी है।
मुड़ी हुई प्रोटीन संरचनाएँ। मुड़ी हुई आवधिक प्रोटीन संरचना का एक सामान्य उदाहरण तथाकथित है। - तह, जिसमें दो टुकड़े होते हैं, जिनमें से प्रत्येक को एक पॉलीपेप्टाइड द्वारा दर्शाया जाता है।
सिलवटों को एक टुकड़े के अमीन समूह के हाइड्रोजन परमाणु और दूसरे टुकड़े के कार्बोक्सिल समूह के ऑक्सीजन परमाणु के बीच हाइड्रोजन बांड द्वारा भी स्थिर किया जाता है। इस मामले में, टुकड़ों में एक दूसरे के सापेक्ष समानांतर और एंटीपैरलल दोनों अभिविन्यास हो सकते हैं।
ऐसी अंतःक्रियाओं से उत्पन्न संरचना एक नालीदार संरचना है। यह मरोड़ कोणों के मूल्यों को प्रभावित करता है और। यदि एक सपाट, पूरी तरह से फैली हुई संरचना में वे 180 होने चाहिए, तो वास्तविक परतों में उनके मान = - 119 और = + 113 होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के दो खंडों को गठन के अनुकूल अभिविन्यास में स्थित करने के लिए -फोल्ड्स में, एक ऐसा क्षेत्र होना चाहिए जिसकी संरचना आवधिक संरचना से बिल्कुल अलग हो।
4.2.1 द्वितीयक संरचना के निर्माण को प्रभावित करने वाले कारक
पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के एक विशेष खंड की संरचना महत्वपूर्ण रूप से संपूर्ण अणु की संरचना पर निर्भर करती है। एक निश्चित माध्यमिक संरचना वाले क्षेत्रों के निर्माण को प्रभावित करने वाले कारक बहुत विविध हैं और सभी मामलों में पूरी तरह से पहचाने नहीं जाते हैं। यह ज्ञात है कि कई अमीनो एसिड अवशेष अधिमानतः -पेचदार टुकड़ों में होते हैं, कई अन्य - तहों में, और कुछ अमीनो एसिड - मुख्य रूप से आवधिक संरचना की कमी वाले क्षेत्रों में होते हैं। द्वितीयक संरचना काफी हद तक प्राथमिक संरचना द्वारा निर्धारित होती है। कुछ मामलों में, ऐसी निर्भरता का भौतिक अर्थ स्थानिक संरचना के स्टीरियोकेमिकल विश्लेषण से समझा जा सकता है। उदाहरण के लिए, जैसा कि -हेलिक्स में चित्र से देखा जा सकता है, न केवल श्रृंखला के साथ सटे अमीनो एसिड अवशेषों के साइड रेडिकल्स को एक साथ लाया जाता है, बल्कि हेलिक्स के आसन्न घुमावों पर स्थित अवशेषों के कुछ जोड़े भी होते हैं, मुख्य रूप से प्रत्येक ( i+1)वां अवशेष (i+4)-वें और (i+5)वें के साथ। इसलिए, स्थिति (i+1) और (i+2), (i+1) और (i+4), (i+1) और (i+5) -हेलिसेस में, दो भारी रेडिकल शायद ही कभी एक साथ होते हैं, जैसे जैसे, टायरोसिन, ट्रिप्टोफैन, आइसोल्यूसीन के साइड रेडिकल्स के रूप में। पदों (i+1), (i+2) और (i+5) या (i+1), (i+4) और (i+5) में तीन भारी अवशेषों की एक साथ उपस्थिति और भी कम संगत है हेलिक्स की संरचना. इसलिए, α-पेचदार टुकड़ों में अमीनो एसिड के ऐसे संयोजन एक दुर्लभ अपवाद हैं।
4.3 तृतीयक संरचना
यह शब्द संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संपूर्ण स्थानिक व्यवस्था को संदर्भित करता है, जिसमें साइड रेडिकल्स की व्यवस्था भी शामिल है। तृतीयक संरचना की पूरी तस्वीर प्रोटीन के सभी परमाणुओं के निर्देशांक द्वारा दी गई है। एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण की भारी सफलता के लिए धन्यवाद, हाइड्रोजन परमाणुओं के निर्देशांक के अपवाद के साथ, महत्वपूर्ण संख्या में प्रोटीन के लिए ऐसे डेटा प्राप्त किए गए हैं। ये मशीन-पठनीय मीडिया पर विशेष डेटा बैंकों में संग्रहीत बड़ी मात्रा में जानकारी हैं, और उच्च गति वाले कंप्यूटरों के उपयोग के बिना उनका प्रसंस्करण अकल्पनीय है। कंप्यूटर पर प्राप्त परमाणु निर्देशांक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की ज्यामिति के बारे में पूरी जानकारी प्रदान करते हैं, जिसमें मरोड़ कोणों के मान भी शामिल हैं, जिससे एक पेचदार संरचना, -सिलवटों या अनियमित टुकड़ों की पहचान करना संभव हो जाता है। इस तरह के शोध दृष्टिकोण का एक उदाहरण एंजाइम फॉस्फोग्लिसरेट किनेज़ की संरचना का निम्नलिखित स्थानिक मॉडल है:
फॉस्फोग्लिसरेट काइनेज की संरचना का सामान्य आरेख। स्पष्टता के लिए, -पेचदार क्षेत्रों को सिलेंडर के रूप में प्रस्तुत किया जाता है, और -फोल्ड को एक तीर के साथ रिबन के रूप में प्रस्तुत किया जाता है जो एन-टर्मिनस से सी-टर्मिनस तक श्रृंखला की दिशा को दर्शाता है। रेखाएँ संरचित टुकड़ों को जोड़ने वाले अनियमित खंड हैं।
किसी समतल पर एक छोटे से प्रोटीन अणु की पूरी संरचना की छवि, चाहे वह किताब का पृष्ठ हो या डिस्प्ले स्क्रीन, वस्तु की अत्यंत जटिल संरचना के कारण बहुत जानकारीपूर्ण नहीं है। ताकि शोधकर्ता जटिल पदार्थों के अणुओं की स्थानिक संरचना का दृश्य रूप से प्रतिनिधित्व कर सके, त्रि-आयामी कंप्यूटर ग्राफिक्स विधियों का उपयोग किया जाता है, जो अणुओं के अलग-अलग हिस्सों को प्रदर्शित करना और उनमें हेरफेर करना, विशेष रूप से, उन्हें वांछित कोणों में घुमाना संभव बनाता है। .
तृतीयक संरचना का निर्माण साइड रेडिकल्स फ्रेमिंग -हेलिसेस और -फोल्ड्स और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के गैर-आवधिक टुकड़ों के गैर-सहसंयोजक इंटरैक्शन (इलेक्ट्रोस्टैटिक, आयनिक, वैन डेर वाल्स बल, आदि) के परिणामस्वरूप होता है। तृतीयक संरचना धारण करने वाले बांडों के बीच, यह ध्यान दिया जाना चाहिए:
ए) डाइसल्फ़ाइड ब्रिज (- एस - एस -)
बी) एस्टर ब्रिज (कार्बोक्सिल समूह और हाइड्रॉक्सिल समूह के बीच)
ग) नमक पुल (कार्बोक्सिल समूह और अमीनो समूह के बीच)
डी) हाइड्रोजन बांड।
तृतीयक संरचना द्वारा निर्धारित प्रोटीन अणु के आकार के अनुसार, प्रोटीन के निम्नलिखित समूहों को प्रतिष्ठित किया जाता है:
गोलाकार प्रोटीन. इन प्रोटीनों की स्थानिक संरचना को मोटे तौर पर एक गोले या बहुत लंबे दीर्घवृत्ताभ के रूप में दर्शाया जा सकता है - ग्लोबपरझूठ. एक नियम के रूप में, ऐसे प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का एक महत्वपूर्ण हिस्सा -हेलिस और -फोल्ड बनाता है। उनके बीच का रिश्ता बहुत अलग हो सकता है। उदाहरण के लिए, पर Myoglobin(पृ. 28 पर इसके बारे में अधिक जानकारी) 5-सर्पिल खंड हैं और एक भी-गुना नहीं है। इम्युनोग्लोबुलिन में (पेज 42 पर अधिक विवरण), इसके विपरीत, द्वितीयक संरचना के मुख्य तत्व -फोल्ड हैं, और -हेलिस पूरी तरह से अनुपस्थित हैं। फॉस्फोग्लिसरेट काइनेज की उपरोक्त संरचना में, दोनों प्रकार की संरचनाओं को लगभग समान रूप से दर्शाया गया है। कुछ मामलों में, जैसा कि फॉस्फोग्लिसरेट काइनेज के उदाहरण में देखा जा सकता है, अंतरिक्ष में दो या दो से अधिक हिस्से स्पष्ट रूप से अलग होते हैं (लेकिन फिर भी, निश्चित रूप से, पेप्टाइड पुलों से जुड़े हुए) स्पष्ट रूप से दिखाई देते हैं - डोमेन.अक्सर, प्रोटीन के विभिन्न कार्यात्मक क्षेत्रों को अलग-अलग डोमेन में विभाजित किया जाता है।
तंतुमय प्रोटीन. इन प्रोटीनों में लम्बी धागे जैसी आकृति होती है; वे शरीर में एक संरचनात्मक कार्य करते हैं। प्राथमिक संरचना में, उनके पास दोहराए जाने वाले क्षेत्र होते हैं और एक माध्यमिक संरचना बनाते हैं जो संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के लिए काफी समान होती है। इस प्रकार, प्रोटीन क्रिएटिन (नाखून, बाल, त्वचा का मुख्य प्रोटीन घटक) विस्तारित α-हेलिसीस से निर्मित होता है। रेशम फ़ाइब्रोइन में समय-समय पर दोहराए जाने वाले टुकड़े ग्लाइ - अला - ग्लाइ - सेर होते हैं, जो सिलवटों का निर्माण करते हैं। द्वितीयक संरचना के कम सामान्य तत्व हैं, उदाहरण के लिए, कोलेजन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं जो बनती हैं बाएँ हाथ के सर्पिलऐसे पैरामीटरों के साथ जो -हेलिसेज़ के मापदंडों से एकदम अलग हैं। कोलेजन फाइबर में, तीन पेचदार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक दाएं हाथ के सुपरहेलिक्स में मुड़ जाती हैं:
4.4 चतुर्धातुक संरचना
ज्यादातर मामलों में, प्रोटीन के कार्य करने के लिए, कई बहुलक श्रृंखलाओं को एक ही परिसर में संयोजित करना आवश्यक है। इस तरह के कॉम्प्लेक्स को कई प्रोटीनों से युक्त प्रोटीन भी माना जाता है सब यूनिटों. सबयूनिट संरचना अक्सर वैज्ञानिक साहित्य में चतुर्धातुक संरचना के रूप में दिखाई देती है।
कई उपइकाइयों से युक्त प्रोटीन प्रकृति में व्यापक हैं। एक उत्कृष्ट उदाहरण हीमोग्लोबिन की चतुर्धातुक संरचना है (अधिक विवरण - पृष्ठ 26)। उपइकाइयाँ आमतौर पर ग्रीक अक्षरों द्वारा निर्दिष्ट की जाती हैं। हीमोग्लोबिन की दो उपइकाइयाँ होती हैं। कई उपइकाइयों की उपस्थिति कार्यात्मक रूप से महत्वपूर्ण है - यह ऑक्सीजन संतृप्ति की डिग्री को बढ़ाती है। हीमोग्लोबिन की चतुर्धातुक संरचना को 2 2 के रूप में नामित किया गया है।
सबयूनिट संरचना कई एंजाइमों की विशेषता है, मुख्य रूप से वे जो जटिल कार्य करते हैं। उदाहरण के लिए, आरएनए पोलीमरेज़ से इ. कोलाईइसकी 2" सबयूनिट संरचना होती है, अर्थात, यह चार अलग-अलग प्रकार की सबयूनिट से निर्मित होती है, और -सबयूनिट को डुप्लिकेट किया जाता है। यह प्रोटीन जटिल और विविध कार्य करता है - यह डीएनए शुरू करता है, सब्सट्रेट को बांधता है - राइबोन्यूक्लियोसाइड ट्राइफॉस्फेट, और न्यूक्लियोटाइड अवशेषों को भी स्थानांतरित करता है बढ़ती पॉलीराइबोन्यूक्लियोटाइड श्रृंखला और कुछ अन्य कार्य।
कई प्रोटीनों का कार्य तथाकथित के अधीन है। एलोस्टेरिक विनियमन- विशेष यौगिक (प्रभावक) एंजाइम के सक्रिय केंद्र के काम को "बंद" या "चालू" करते हैं। ऐसे एंजाइमों में विशेष प्रभावकारी पहचान क्षेत्र होते हैं। और खास भी हैं नियामक उपइकाइयाँ, जिसमें संकेतित क्षेत्र भी शामिल हैं। एक उत्कृष्ट उदाहरण प्रोटीन काइनेज एंजाइम है, जो एटीपी अणु से सब्सट्रेट प्रोटीन में फॉस्फोरस अवशेषों के हस्तांतरण को उत्प्रेरित करता है।
अध्याय 5. गुण
प्रोटीन में उच्च आणविक भार होता है, कुछ पानी में घुलनशील होते हैं, सूजन करने में सक्षम होते हैं, और ऑप्टिकल गतिविधि, विद्युत क्षेत्र में गतिशीलता और कुछ अन्य गुणों की विशेषता रखते हैं।
प्रोटीन सक्रिय रूप से रासायनिक प्रतिक्रियाओं में प्रवेश करते हैं। यह गुण इस तथ्य के कारण है कि प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड में विभिन्न कार्यात्मक समूह होते हैं जो अन्य पदार्थों के साथ प्रतिक्रिया कर सकते हैं। यह महत्वपूर्ण है कि ऐसी अंतःक्रियाएं प्रोटीन अणु के अंदर भी होती हैं, जिसके परिणामस्वरूप पेप्टाइड, हाइड्रोजन डाइसल्फ़ाइड और अन्य प्रकार के बंधन बनते हैं। विभिन्न यौगिक और आयन अमीनो एसिड और इसलिए प्रोटीन के रेडिकल से जुड़ सकते हैं, जो रक्त के माध्यम से उनके परिवहन को सुनिश्चित करता है।
प्रोटीन उच्च आणविक भार यौगिक हैं। ये पॉलिमर हैं जिनमें सैकड़ों और हजारों अमीनो एसिड अवशेष - मोनोमर्स शामिल हैं। इसलिए मॉलिक्यूलर मास्सप्रोटीन 10,000 - 1,000,000 की सीमा में है। इस प्रकार, राइबोन्यूक्लिज़ (एक एंजाइम जो आरएनए को तोड़ता है) में 124 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं और इसका आणविक भार लगभग 14,000 है। मायोग्लोबिन (मांसपेशी प्रोटीन), जिसमें 153 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, में एक आणविक होता है वजन 17,000, और हीमोग्लोबिन - 64,500 (574 अमीनो एसिड अवशेष)। अन्य प्रोटीनों का आणविक भार अधिक होता है: -ग्लोबुलिन (एंटीबॉडी बनाता है) में 1250 अमीनो एसिड होते हैं और इसका आणविक भार लगभग 150,000 होता है, और एंजाइम ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज का आणविक भार 1,000,000 से अधिक होता है।
आणविक भार का निर्धारण विभिन्न तरीकों से किया जाता है: ऑस्मोमेट्रिक, जेल निस्पंदन, ऑप्टिकल, आदि। हालांकि, सबसे सटीक टी. स्वेडबर्ग द्वारा प्रस्तावित अवसादन विधि है। यह इस तथ्य पर आधारित है कि 900,000 ग्राम तक त्वरण के साथ अल्ट्रासेंट्रीफ्यूजेशन के दौरान, प्रोटीन की अवसादन दर उनके आणविक भार पर निर्भर करती है।
प्रोटीन का सबसे महत्वपूर्ण गुण उनकी अम्लीय और क्षारीय दोनों गुणों को प्रदर्शित करने की क्षमता है, अर्थात कार्य करने की क्षमता उभयधर्मीइलेक्ट्रोलाइट्स यह विभिन्न पृथक्करण समूहों द्वारा सुनिश्चित किया जाता है जो अमीनो एसिड रेडिकल का हिस्सा हैं। उदाहरण के लिए, प्रोटीन के अम्लीय गुण एसपारटिक ग्लूटामिक अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूहों द्वारा प्रदान किए जाते हैं, और क्षारीय गुण आर्जिनिन, लाइसिन और हिस्टिडीन के रेडिकल्स द्वारा प्रदान किए जाते हैं। किसी प्रोटीन में जितने अधिक डाइकारबॉक्सिलिक अमीनो एसिड होते हैं, उसके अम्लीय गुण उतने ही अधिक स्पष्ट होते हैं और इसके विपरीत।
इन्हीं समूहों में विद्युत आवेश भी होते हैं जो प्रोटीन अणु के समग्र आवेश का निर्माण करते हैं। प्रोटीन में जहां एसपारटिक और ग्लूटामाइन अमीनो एसिड प्रबल होते हैं, प्रोटीन चार्ज नकारात्मक होगा; बुनियादी अमीनो एसिड की अधिकता प्रोटीन अणु को सकारात्मक चार्ज देती है। परिणामस्वरूप, विद्युत क्षेत्र में, प्रोटीन अपने कुल आवेश के परिमाण के आधार पर कैथोड या एनोड की ओर बढ़ेंगे। इस प्रकार, एक क्षारीय वातावरण (पीएच 7 - 14) में प्रोटीन एक प्रोटॉन दान करता है और नकारात्मक रूप से चार्ज हो जाता है, जबकि एक अम्लीय वातावरण (पीएच 1 - 7) में एसिड समूहों का पृथक्करण दब जाता है और प्रोटीन एक धनायन बन जाता है।
इस प्रकार, धनायन या ऋणायन के रूप में प्रोटीन के व्यवहार को निर्धारित करने वाला कारक पर्यावरण की प्रतिक्रिया है, जो हाइड्रोजन आयनों की सांद्रता से निर्धारित होती है और पीएच मान द्वारा व्यक्त की जाती है। हालाँकि, कुछ pH मानों पर, सकारात्मक और नकारात्मक आवेशों की संख्या बराबर हो जाती है और अणु विद्युत रूप से तटस्थ हो जाता है, अर्थात। यह विद्युत क्षेत्र में गति नहीं करेगा। माध्यम के इस पीएच मान को प्रोटीन के आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु के रूप में परिभाषित किया गया है। इस मामले में, प्रोटीन सबसे कम स्थिर अवस्था में होता है और पीएच में अम्लीय या क्षारीय पक्ष में मामूली बदलाव के साथ यह आसानी से अवक्षेपित हो जाता है। अधिकांश प्राकृतिक प्रोटीनों के लिए, आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु थोड़ा अम्लीय वातावरण (पीएच 4.8 - 5.4) में होता है, जो उनकी संरचना में डाइकारबॉक्सिलिक अमीनो एसिड की प्रबलता को इंगित करता है।
एम्फोटेरिसिटी की संपत्ति प्रोटीन के बफरिंग गुणों और रक्त पीएच के नियमन में उनकी भागीदारी को रेखांकित करती है। मानव रक्त का पीएच मान स्थिर है और 7.36 से 7.4 के बीच है, अम्लीय या बुनियादी प्रकृति के विभिन्न पदार्थों के बावजूद जो नियमित रूप से भोजन के साथ आपूर्ति किए जाते हैं या चयापचय प्रक्रियाओं में बनते हैं - इसलिए, एसिड-बेस संतुलन को विनियमित करने के लिए विशेष तंत्र हैं शरीर का आंतरिक वातावरण. ऐसी प्रणालियों में अध्याय में चर्चा की गई प्रणालियाँ शामिल हैं। "वर्गीकरण" हीमोग्लोबिन बफर सिस्टम (पृष्ठ 28)। रक्त पीएच में 0.07 से अधिक परिवर्तन एक रोग प्रक्रिया के विकास को इंगित करता है। अम्लीय पक्ष की ओर पीएच बदलाव को एसिडोसिस कहा जाता है, और क्षारीय पक्ष की ओर - क्षारीयता।
शरीर के लिए प्रोटीन की अपनी सतह पर कुछ पदार्थों और आयनों (हार्मोन, विटामिन, लोहा, तांबा) को सोखने की क्षमता बहुत महत्वपूर्ण है, जो या तो पानी में खराब घुलनशील होते हैं या विषाक्त होते हैं (बिलीरुबिन, मुक्त फैटी एसिड)। प्रोटीन उन्हें रक्त के माध्यम से आगे परिवर्तन या तटस्थता के स्थानों तक पहुंचाते हैं।
प्रोटीन के जलीय घोल की अपनी विशेषताएं होती हैं। सबसे पहले, प्रोटीन में पानी के प्रति उच्च आकर्षण होता है, अर्थात। वे हाइड्रोफिलिक।इसका मतलब यह है कि प्रोटीन अणु, आवेशित कणों की तरह, पानी के द्विध्रुवों को आकर्षित करते हैं, जो प्रोटीन अणु के चारों ओर स्थित होते हैं और पानी या जलयोजन खोल बनाते हैं। यह आवरण प्रोटीन अणुओं को आपस में चिपकने और अवक्षेपित होने से बचाता है। जलयोजन शैल का आकार प्रोटीन की संरचना पर निर्भर करता है। उदाहरण के लिए, एल्ब्यूमिन पानी को अधिक आसानी से बांधते हैं और उनका पानी का खोल अपेक्षाकृत बड़ा होता है, जबकि ग्लोब्युलिन और फ़ाइब्रिनोजेन पानी को कम अच्छी तरह से बांधते हैं, और जलयोजन का खोल छोटा होता है। इस प्रकार, एक जलीय प्रोटीन घोल की स्थिरता दो कारकों से निर्धारित होती है: प्रोटीन अणु पर आवेश की उपस्थिति और उसके चारों ओर जलीय खोल। जब इन कारकों को हटा दिया जाता है, तो प्रोटीन अवक्षेपित हो जाता है। यह प्रक्रिया प्रतिवर्ती और अपरिवर्तनीय हो सकती है।
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अब बारी बॉडीबिल्डिंग माहौल में सबसे महत्वपूर्ण मुद्दों में से एक - प्रोटीन - की आ गई है। यह एक मौलिक विषय है क्योंकि प्रोटीन मांसपेशियों के लिए मुख्य निर्माण सामग्री है, और यह इसके (प्रोटीन) के कारण है कि निरंतर व्यायाम के परिणाम दिखाई देते हैं (या, वैकल्पिक रूप से, दिखाई नहीं देते हैं)। विषय बहुत आसान नहीं है, लेकिन यदि आप इसे अच्छी तरह से समझते हैं, तो आप अपने आप को गढ़ी हुई मांसपेशियों से वंचित नहीं कर पाएंगे।
वे सभी लोग जो खुद को बॉडीबिल्डर मानते हैं या सिर्फ जिम जाते हैं, प्रोटीन के विषय में अच्छी तरह से वाकिफ नहीं हैं। आमतौर पर ज्ञान "प्रोटीन अच्छे हैं और आपको उन्हें खाना चाहिए" की सीमा रेखा पर कहीं समाप्त हो जाता है। आज हमें निम्नलिखित मुद्दों को गहराई से और गहराई से समझना होगा:
प्रोटीन की संरचना और कार्य;
प्रोटीन संश्लेषण के तंत्र;
प्रोटीन मांसपेशियों का निर्माण कैसे करता है इत्यादि।
सामान्य तौर पर, आइए बॉडीबिल्डरों के पोषण के हर छोटे विवरण को देखें और उन पर पूरा ध्यान दें।
प्रोटीन: सिद्धांत से शुरू
जैसा कि पिछली सामग्रियों में कई बार उल्लेख किया गया है, भोजन मानव शरीर में पोषक तत्वों के रूप में प्रवेश करता है: प्रोटीन, वसा, कार्बोहाइड्रेट, विटामिन, खनिज। लेकिन इस बात की जानकारी कभी नहीं दी गई कि कुछ लक्ष्यों को हासिल करने के लिए कुछ पदार्थों का कितना सेवन करना होगा। आज हम इस बारे में भी बात करेंगे.
यदि हम प्रोटीन की परिभाषा की बात करें तो सबसे सरल एवं समझने योग्य कथन एंगेल्स का कथन होगा कि प्रोटीन पिंडों का अस्तित्व ही जीवन है। यहां यह तुरंत स्पष्ट हो जाता है: कोई प्रोटीन नहीं - कोई जीवन नहीं। अगर हम बॉडीबिल्डिंग के संदर्भ में इस परिभाषा पर विचार करें, तो प्रोटीन के बिना कोई गढ़ी हुई मांसपेशियां नहीं होंगी। अब विज्ञान में थोड़ा उतरने का समय आ गया है।
प्रोटीन (प्रोटीन) एक उच्च आणविक भार वाला कार्बनिक पदार्थ है जिसमें अल्फा एसिड होते हैं। ये छोटे कण पेप्टाइड बांड द्वारा एक श्रृंखला में जुड़े हुए हैं। प्रोटीन में 20 प्रकार के अमीनो एसिड होते हैं (उनमें से 9 आवश्यक हैं, अर्थात वे शरीर में संश्लेषित नहीं होते हैं, और शेष 11 प्रतिस्थापन योग्य हैं)।
अपूरणीय लोगों में शामिल हैं:
- ल्यूसीन;
- वेलिन;
- आइसोल्यूसीन;
- लाइसिन;
- ट्रिप्टोफैन;
- हिस्टिडीन;
- थ्रेओनीन;
- मेथिओनिन;
- फेनिलएलनिन।
बदली जाने योग्य वस्तुओं में शामिल हैं:
- एलानिन;
- सेरिन;
- सिस्टीन;
- आर्गेनिन;
- टायरोसिन;
- प्रोलाइन;
- ग्लाइसीन;
- शतावरी;
- ग्लूटामाइन;
- एस्पार्टिक और ग्लूटामिक एसिड।
संरचना में शामिल इन अमीनो एसिड के अलावा, अन्य भी हैं जो संरचना में शामिल नहीं हैं, लेकिन एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। उदाहरण के लिए, गामा-एमिनोब्यूट्रिक एसिड तंत्रिका तंत्र में तंत्रिका आवेगों के संचरण में शामिल होता है। डाइऑक्सीफेनिलएलनिन का कार्य समान है। इन पदार्थों के बिना, कसरत कुछ समझ से बाहर हो जाएगी, और चालें अमीबा के यादृच्छिक झटके के समान होंगी।
शरीर के लिए सबसे महत्वपूर्ण अमीनो एसिड (यदि हम इसे चयापचय के संदर्भ में मानते हैं) हैं:
आइसोल्यूसीन;
इन अमीनो एसिड को बीसीएए के नाम से भी जाना जाता है।
तीन अमीनो एसिड में से प्रत्येक मांसपेशी समारोह के ऊर्जा घटकों से जुड़ी प्रक्रियाओं में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। और इन प्रक्रियाओं को यथासंभव सही और कुशलता से पूरा करने के लिए, उनमें से प्रत्येक (अमीनो एसिड) को दैनिक आहार (प्राकृतिक भोजन के साथ या पूरक के रूप में) का हिस्सा होना चाहिए। आपको महत्वपूर्ण अमीनो एसिड का कितना उपभोग करने की आवश्यकता है, इस पर विशिष्ट डेटा प्राप्त करने के लिए, तालिका देखें:
सभी प्रोटीनों में निम्नलिखित तत्व होते हैं:
- कार्बन;
- हाइड्रोजन;
- सल्फर;
- ऑक्सीजन;
- नाइट्रोजन;
- फास्फोरस.
इसे देखते हुए, नाइट्रोजन संतुलन जैसी अवधारणा के बारे में नहीं भूलना बहुत महत्वपूर्ण है। मानव शरीर को एक प्रकार का नाइट्रोजन प्रसंस्करण स्टेशन कहा जा सकता है। और सब इसलिए क्योंकि नाइट्रोजन न केवल भोजन के साथ शरीर में प्रवेश करती है, बल्कि उससे (प्रोटीन के टूटने के दौरान) निकलती भी है।
उपभोग की गई और छोड़ी गई नाइट्रोजन की मात्रा के बीच का अंतर नाइट्रोजन संतुलन है। यह या तो सकारात्मक हो सकता है (जब उत्सर्जित से अधिक का सेवन किया जाता है) या नकारात्मक (इसके विपरीत)। और यदि आप मांसपेशियों को बढ़ाना चाहते हैं और सुंदर, सुगठित मांसपेशियों का निर्माण करना चाहते हैं, तो यह केवल सकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन की स्थिति में ही संभव होगा।
महत्वपूर्ण:
एथलीट कितना प्रशिक्षित है, इसके आधार पर, नाइट्रोजन संतुलन के आवश्यक स्तर (शरीर के वजन के प्रति 1 किलो) को बनाए रखने के लिए नाइट्रोजन की विभिन्न मात्रा की आवश्यकता हो सकती है। औसत संख्याएँ हैं:
- मौजूदा अनुभव वाला एक एथलीट (लगभग 2-3 वर्ष) - शरीर के वजन के प्रति 1 किलो 2 ग्राम;
- शुरुआती एथलीट (1 वर्ष तक) - शरीर के वजन के प्रति 1 किलो 2 या 3 ग्राम।
लेकिन प्रोटीन केवल एक संरचनात्मक तत्व नहीं है। यह कई अन्य महत्वपूर्ण कार्य करने में भी सक्षम है, जिसके बारे में नीचे अधिक विस्तार से चर्चा की जाएगी।
प्रोटीन के कार्यों के बारे में
प्रोटीन न केवल विकास का कार्य करने में सक्षम हैं (जो बॉडीबिल्डरों के लिए बहुत दिलचस्प है), बल्कि कई अन्य, समान रूप से महत्वपूर्ण कार्य भी करने में सक्षम हैं:
मानव शरीर एक स्मार्ट प्रणाली है जो स्वयं जानता है कि कैसे और क्या कार्य करना चाहिए। इसलिए, उदाहरण के लिए, शरीर जानता है कि प्रोटीन काम (आरक्षित बलों) के लिए ऊर्जा के स्रोत के रूप में कार्य कर सकता है, लेकिन इन भंडार को खर्च करना अनुचित होगा, इसलिए कार्बोहाइड्रेट को तोड़ना बेहतर है। हालाँकि, जब शरीर में थोड़ी मात्रा में कार्बोहाइड्रेट होता है, तो शरीर के पास प्रोटीन को तोड़ने के अलावा कोई विकल्प नहीं होता है। इसलिए यह याद रखना बहुत ज़रूरी है कि आपके आहार में पर्याप्त कार्बोहाइड्रेट हों।
प्रत्येक प्रकार के प्रोटीन का शरीर पर अलग-अलग प्रभाव पड़ता है और विभिन्न तरीकों से मांसपेशियों की वृद्धि को बढ़ावा मिलता है। यह अणुओं की विभिन्न रासायनिक संरचना और संरचनात्मक विशेषताओं के कारण है। यह केवल इस तथ्य की ओर जाता है कि एथलीट को उच्च गुणवत्ता वाले प्रोटीन के स्रोतों को याद रखने की आवश्यकता है, जो मांसपेशियों के लिए निर्माण सामग्री के रूप में कार्य करेगा। यहां सबसे महत्वपूर्ण भूमिका प्रोटीन के जैविक मूल्य (वह मात्रा जो 100 ग्राम प्रोटीन के सेवन के बाद शरीर में जमा होती है) जैसे मूल्य को दी गई है। एक और महत्वपूर्ण बारीकियों यह है कि यदि जैविक मूल्य एक के बराबर है, तो इस प्रोटीन में आवश्यक अमीनो एसिड का पूरा आवश्यक सेट होता है।
महत्वपूर्ण: आइए एक उदाहरण का उपयोग करके जैविक मूल्य के महत्व पर विचार करें: मुर्गी या बटेर अंडे में गुणांक 1 है, और गेहूं में यह बिल्कुल आधा (0.54) है। तो यह पता चला है कि भले ही उत्पादों में प्रति 100 ग्राम उत्पाद में आवश्यक प्रोटीन की समान मात्रा हो, उनमें से अधिक गेहूं की तुलना में अंडे से अवशोषित किया जाएगा।
जैसे ही कोई व्यक्ति आंतरिक रूप से (भोजन के साथ या खाद्य योजक के रूप में) प्रोटीन का सेवन करता है, वे जठरांत्र संबंधी मार्ग (एंजाइमों के लिए धन्यवाद) में सरल उत्पादों (एमिनो एसिड) में टूटना शुरू कर देते हैं, और फिर:
- पानी;
- कार्बन डाईऑक्साइड;
- अमोनिया.
इसके बाद, पदार्थ आंतों की दीवारों के माध्यम से रक्त में अवशोषित हो जाते हैं, और फिर सभी अंगों और ऊतकों तक पहुंचाए जाते हैं।
ऐसे अलग-अलग प्रोटीन
सबसे अच्छा प्रोटीन भोजन पशु मूल का माना जाता है, क्योंकि इसमें अधिक पोषक तत्व और अमीनो एसिड होते हैं, लेकिन पौधे के प्रोटीन की उपेक्षा नहीं की जानी चाहिए। आदर्श रूप से अनुपात इस तरह दिखना चाहिए:
- 70-80% भोजन पशु मूल का है;
- 20-30% भोजन वनस्पति मूल का है।
यदि हम प्रोटीन को उनकी पाचनशक्ति के अनुसार मानें, तो उन्हें दो बड़ी श्रेणियों में विभाजित किया जा सकता है:
तेज़।अणु बहुत तेजी से अपने सरलतम घटकों में टूट जाते हैं:
- मछली;
- चिकन ब्रेस्ट;
- अंडे;
- समुद्री भोजन।
धीमा।अणु अपने सरलतम घटकों में बहुत धीरे-धीरे टूटता है:
- कॉटेज चीज़।
अगर हम प्रोटीन को बॉडीबिल्डिंग के चश्मे से देखें तो इसका मतलब है अत्यधिक केंद्रित प्रोटीन (प्रोटीन)। सबसे आम प्रोटीन माने जाते हैं (यह इस पर निर्भर करता है कि वे खाद्य पदार्थों से कैसे प्राप्त होते हैं):
- मट्ठे से - सबसे तेजी से अवशोषित होता है, मट्ठे से निकाला जाता है और इसका जैविक मूल्य सबसे अधिक होता है;
- अंडों से - 4-6 घंटों के भीतर अवशोषित हो जाता है और उच्च जैविक मूल्य की विशेषता होती है;
- सोयाबीन से - उच्च स्तर का जैविक मूल्य और तेजी से अवशोषण;
- कैसिइन - दूसरों की तुलना में पचने में अधिक समय लेता है।
शाकाहारी एथलीटों को एक बात याद रखने की ज़रूरत है: वनस्पति प्रोटीन (सोया और मशरूम से) अधूरा है (विशेषकर अमीनो एसिड संरचना के संदर्भ में)।
इसलिए, अपने आहार को आकार देते समय इन सभी महत्वपूर्ण सूचनाओं को ध्यान में रखना न भूलें। सेवन करते समय आवश्यक अमीनो एसिड को ध्यान में रखना और उनका संतुलन बनाए रखना विशेष रूप से महत्वपूर्ण है। आगे, प्रोटीन की संरचना के बारे में बात करते हैं
प्रोटीन की संरचना के बारे में कुछ जानकारी
जैसा कि आप पहले से ही जानते हैं, प्रोटीन जटिल उच्च-आणविक कार्बनिक पदार्थ होते हैं जिनका 4-स्तरीय संरचनात्मक संगठन होता है:
- प्राथमिक;
- माध्यमिक;
- तृतीयक;
- चतुर्धातुक।
एक एथलीट के लिए प्रोटीन संरचनाओं में तत्वों और कनेक्शनों की व्यवस्था कैसे की जाती है, इसके विवरण में जाना बिल्कुल भी आवश्यक नहीं है, लेकिन अब हमें इस मुद्दे के व्यावहारिक भाग से निपटना होगा।
कुछ प्रोटीन थोड़े समय के भीतर अवशोषित हो जाते हैं, जबकि अन्य को बहुत अधिक की आवश्यकता होती है। और यह, सबसे पहले, प्रोटीन की संरचना पर निर्भर करता है। उदाहरण के लिए, अंडे और दूध में प्रोटीन बहुत जल्दी अवशोषित हो जाते हैं क्योंकि वे अलग-अलग अणुओं के रूप में होते हैं जिन्हें गेंदों में घुमाया जाता है। खाने की प्रक्रिया में, इनमें से कुछ कनेक्शन खो जाते हैं, और शरीर के लिए परिवर्तित (सरलीकृत) प्रोटीन संरचना को आत्मसात करना बहुत आसान हो जाता है।
बेशक, गर्मी उपचार के परिणामस्वरूप, खाद्य पदार्थों का पोषण मूल्य कुछ हद तक कम हो जाता है, लेकिन यह खाद्य पदार्थों को कच्चा खाने का कोई कारण नहीं है (अंडे उबालें या दूध उबालें नहीं)।
महत्वपूर्ण: यदि आप कच्चे अंडे खाना चाहते हैं, तो चिकन अंडे के बजाय आप बटेर अंडे खा सकते हैं (बटेर साल्मोनेलोसिस के प्रति संवेदनशील नहीं होते हैं, क्योंकि उनके शरीर का तापमान 42 डिग्री से अधिक होता है)।
जब मांस की बात आती है, तो उनके रेशे मूल रूप से खाने के लिए नहीं होते हैं। इनका मुख्य कार्य शक्ति उत्पन्न करना है। इसका कारण यह है कि मांस के रेशे सख्त, परस्पर जुड़े हुए और पचाने में कठिन होते हैं। मांस पकाने से यह प्रक्रिया थोड़ी आसान हो जाती है और गैस्ट्रोइंटेस्टाइनल ट्रैक्ट को फाइबर में क्रॉस-लिंक को तोड़ने में मदद मिलती है। लेकिन ऐसी परिस्थितियों में भी मांस को पचने में 3 से 6 घंटे का समय लगेगा। ऐसे "यातना" के लिए बोनस के रूप में, क्रिएटिन बढ़े हुए प्रदर्शन और ताकत का एक प्राकृतिक स्रोत है।
अधिकांश पादप प्रोटीन फलियां और विभिन्न बीजों में पाए जाते हैं। उनमें प्रोटीन बंधन काफी मजबूती से "छिपे हुए" होते हैं, इसलिए शरीर को कार्य करने के लिए उन्हें बाहर निकालने में बहुत समय और प्रयास लगता है। मशरूम प्रोटीन को पचाना भी मुश्किल होता है। पादप प्रोटीन की दुनिया में स्वर्णिम माध्यम सोया है, जो आसानी से पचने योग्य है और इसमें पर्याप्त जैविक मूल्य है। लेकिन इसका मतलब यह नहीं है कि सोया ही पर्याप्त होगा; इसका प्रोटीन अधूरा है, इसलिए इसे पशु मूल के प्रोटीन के साथ जोड़ा जाना चाहिए।
और अब उन खाद्य पदार्थों पर करीब से नज़र डालने का समय है जिनमें प्रोटीन की मात्रा सबसे अधिक है, क्योंकि वे सुडौल मांसपेशियों के निर्माण में मदद करेंगे:
तालिका का ध्यानपूर्वक अध्ययन करने के बाद, आप तुरंत पूरे दिन के लिए अपना आदर्श आहार बना सकते हैं। यहां मुख्य बात तर्कसंगत पोषण के बुनियादी सिद्धांतों के साथ-साथ दिन के दौरान उपभोग की जाने वाली प्रोटीन की आवश्यक मात्रा के बारे में नहीं भूलना है। सामग्री को सुदृढ़ करने के लिए, यहां एक उदाहरण दिया गया है:
यह बहुत महत्वपूर्ण है कि आप यह न भूलें कि आपको विभिन्न प्रकार के प्रोटीन खाद्य पदार्थों का सेवन करने की आवश्यकता है। पूरे हफ्ते खुद को प्रताड़ित करने और एक चिकन ब्रेस्ट या पनीर खाने की कोई जरूरत नहीं है। खाद्य पदार्थों को वैकल्पिक करना अधिक प्रभावी है और फिर गढ़ी हुई मांसपेशियां बिल्कुल कोने के आसपास होती हैं।
और एक और प्रश्न है जिससे निपटने की आवश्यकता है।
प्रोटीन की गुणवत्ता का मूल्यांकन कैसे करें: मानदंड
सामग्री में पहले से ही "जैविक मूल्य" शब्द का उल्लेख किया गया है। यदि हम रासायनिक दृष्टि से इसके मूल्यों पर विचार करें तो यह शरीर में बरकरार रहने वाली नाइट्रोजन की मात्रा (प्राप्त कुल मात्रा में से) होगी। ये माप इस तथ्य पर आधारित हैं कि आवश्यक अमीनो एसिड की सामग्री जितनी अधिक होगी, नाइट्रोजन प्रतिधारण दर उतनी ही अधिक होगी।
लेकिन यह एकमात्र संकेतक नहीं है. इसके अलावा, अन्य भी हैं:
अमीनो एसिड प्रोफाइल (पूर्ण)।शरीर में सभी प्रोटीनों की संरचना संतुलित होनी चाहिए, यानी भोजन में आवश्यक अमीनो एसिड वाले प्रोटीन पूरी तरह से मानव शरीर में पाए जाने वाले प्रोटीन के अनुरूप होने चाहिए। केवल ऐसी परिस्थितियों में ही उसके अपने प्रोटीन यौगिकों का संश्लेषण बाधित नहीं होगा और विकास की ओर नहीं, बल्कि क्षय की ओर पुनर्निर्देशित होगा।
प्रोटीन में अमीनो एसिड की उपलब्धता.जिन खाद्य पदार्थों में बड़ी मात्रा में रंग और परिरक्षक होते हैं उनमें अमीनो एसिड कम उपलब्ध होते हैं। तीव्र ताप उपचार भी समान प्रभाव उत्पन्न करता है।
आत्मसात करने की क्षमता.यह संकेतक दर्शाता है कि प्रोटीन को उनके सरलतम घटकों में टूटने और फिर रक्त में अवशोषित होने में कितना समय लगता है।
प्रोटीन पुनर्चक्रण (स्वच्छ)।यह संकेतक यह जानकारी प्रदान करता है कि कितना नाइट्रोजन बरकरार रखा गया है, साथ ही पचने वाले प्रोटीन की कुल मात्रा भी।
प्रोटीन की दक्षता.एक विशेष संकेतक जो मांसपेशियों की वृद्धि पर एक विशेष प्रोटीन की प्रभावशीलता को प्रदर्शित करता है।
अमीनो एसिड संरचना के आधार पर प्रोटीन अवशोषण का स्तर।यहां रासायनिक महत्व और मूल्य, साथ ही जैविक महत्व दोनों को ध्यान में रखना महत्वपूर्ण है। जब गुणांक एक के बराबर होता है, तो इसका मतलब है कि उत्पाद इष्टतम रूप से संतुलित है और प्रोटीन का उत्कृष्ट स्रोत है। अब एक एथलीट के आहार में प्रत्येक उत्पाद की संख्या पर अधिक विशिष्ट नज़र डालने का समय है (आंकड़ा देखें):
और अब जायजा लेने का समय आ गया है.
याद रखने योग्य सबसे महत्वपूर्ण बात
उपरोक्त सभी को संक्षेप में प्रस्तुत न करना और उन लोगों के लिए याद रखने योग्य सबसे महत्वपूर्ण बात पर प्रकाश न डालना गलत होगा जो यह सीखने की कोशिश कर रहे हैं कि गढ़ी हुई मांसपेशियों के विकास के लिए एक इष्टतम आहार बनाने के कठिन मुद्दे को कैसे हल किया जाए। इसलिए यदि आप अपने आहार में प्रोटीन को ठीक से शामिल करना चाहते हैं, तो ऐसी विशेषताओं और बारीकियों के बारे में न भूलें:
- यह महत्वपूर्ण है कि आहार में पौधों की उत्पत्ति (80% से 20% के अनुपात में) के बजाय पशु प्रोटीन का प्रभुत्व हो;
- अपने आहार में पशु और पौधों के प्रोटीन को मिलाना सबसे अच्छा है;
- शरीर के वजन के अनुसार आवश्यक प्रोटीन का सेवन हमेशा याद रखें (शरीर के वजन के प्रति 1 किलो 2-3 ग्राम);
- आपके द्वारा उपभोग किए जाने वाले प्रोटीन की गुणवत्ता का ध्यान रखें (अर्थात देखें कि आप इसे कहाँ से प्राप्त करते हैं);
- अमीनो एसिड को नज़रअंदाज़ न करें जिनका उत्पादन शरीर स्वयं नहीं कर सकता;
- अपने आहार को ख़त्म न करने का प्रयास करें और कुछ पोषक तत्वों के प्रति पूर्वाग्रह से बचें;
- यह सुनिश्चित करने के लिए कि प्रोटीन सर्वोत्तम रूप से अवशोषित हो, विटामिन और संपूर्ण कॉम्प्लेक्स लें।
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प्रोटीन अमीनो एसिड से बने जटिल कार्बनिक यौगिक हैं। रासायनिक विश्लेषण से पता चला कि प्रोटीन में निम्नलिखित तत्व होते हैं:
कार्बन 50-55%
हाइड्रोजन 6-7%
ऑक्सीजन 21-23%
नाइट्रोजन 15-17%
सल्फर 0.3-2.5%।
फास्फोरस, आयोडीन, लोहा, तांबा और अन्य मैक्रो- और सूक्ष्म पदार्थ भी व्यक्तिगत प्रोटीन की संरचना में पाए गए।
नाइट्रोजन के अपवाद के साथ, मूल रासायनिक तत्वों की सामग्री व्यक्तिगत प्रोटीन में भिन्न हो सकती है, जिसकी औसत मात्रा सबसे बड़ी स्थिरता की विशेषता है और 16% है। इस संबंध में, इसमें मौजूद नाइट्रोजन के आधार पर प्रोटीन की मात्रा निर्धारित करने की एक विधि है। यह जानते हुए कि 6.25 ग्राम प्रोटीन में 1 ग्राम नाइट्रोजन होता है, आप नाइट्रोजन की पाई गई मात्रा को 6.25 के कारक से गुणा करके प्रोटीन की मात्रा पा सकते हैं।
2. 4. अमीनो एसिड.
अमीनो अम्ल -कार्बोक्जिलिक एसिड जिनके अल्फा कार्बन हाइड्रोजन परमाणु को अमीनो समूह द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है। प्रोटीन अमीनो एसिड से बने होते हैं। वर्तमान में, 200 से अधिक विभिन्न अमीनो एसिड ज्ञात हैं। मानव शरीर में इनकी संख्या लगभग 60 होती है और प्रोटीन में केवल 20 अमीनो एसिड होते हैं, जिन्हें कहा जाता है प्राकृतिक या प्रोटीनोजेनिक.उनमें से 19 अल्फा अमीनो एसिड हैं, जिसका अर्थ है कि एक अमीनो समूह कार्बोक्जिलिक एसिड के अल्फा कार्बन परमाणु से जुड़ा हुआ है। इन अमीनो एसिड का सामान्य सूत्र इस प्रकार है।
केवल अमीनो एसिड प्रोलाइन इस सूत्र के अनुरूप नहीं है; इसे इमिनो एसिड के रूप में वर्गीकृत किया गया है।
अमीनो एसिड के रासायनिक नाम संक्षिप्तता के लिए संक्षिप्त हैं, उदाहरण के लिए, ग्लूटामिक एसिड जीएलयू, सेरीन एसईपी, आदि। हाल ही में, प्रोटीन की प्राथमिक संरचना लिखने के लिए केवल एक-अक्षर वाले प्रतीकों का उपयोग किया गया है।
सभी अमीनो एसिड में सामान्य समूह होते हैं: -CH2, -NH2, -COOH, वे प्रोटीन और रेडिकल को सामान्य रासायनिक गुण प्रदान करते हैं, जिनकी रासायनिक प्रकृति विविध होती है। वे अमीनो एसिड की संरचनात्मक और कार्यात्मक विशेषताओं का निर्धारण करते हैं।
अमीनो एसिड का वर्गीकरण उनके भौतिक रासायनिक गुणों पर आधारित है।
कट्टरपंथियों की संरचना के अनुसार:
चक्रीय - होमोसाइक्लिक FEN, TIR, हेटरोसाइक्लिक TRI, GIS।
एसाइक्लिक - मोनोएमिनोमोनोकार्बोक्सिलिक GLY, ALA, SER, CIS, TRE, MET, VAL, LEI, ILEY, NLEY, मोनोएमिनोडिकार्बोनिक ASP, GLU, डायमिनोमोनोकार्बोनिक LIZ, ARG।
शरीर में गठन द्वारा:
प्रतिस्थापन योग्य - शरीर में प्रोटीन और गैर-प्रोटीन प्रकृति के पदार्थों से संश्लेषित किया जा सकता है।
आवश्यक - शरीर में संश्लेषित नहीं किया जा सकता है, इसलिए उन्हें केवल भोजन के साथ आपूर्ति की जानी चाहिए - सभी चक्रीय अमीनो एसिड, टीआरई, वैल, एलईआई, आईएल।
अमीनो एसिड का जैविक महत्व:
वे मानव शरीर के प्रोटीन का हिस्सा हैं।
वे मानव शरीर के पेप्टाइड्स का हिस्सा हैं।
अमीनो एसिड से शरीर में कई कम आणविक भार वाले जैविक रूप से सक्रिय पदार्थ बनते हैं: जीएबीए, बायोजेनिक एमाइन, आदि।
शरीर में कुछ हार्मोन अमीनो एसिड (थायराइड हार्मोन, एड्रेनालाईन) के व्युत्पन्न होते हैं।
नाइट्रोजनस आधारों के अग्रदूत जो न्यूक्लिक एसिड बनाते हैं।
हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन के लिए हीम जैवसंश्लेषण के लिए उपयोग किए जाने वाले पोर्फिरिन के अग्रदूत।
नाइट्रोजनस आधारों के अग्रदूत जो जटिल लिपिड (कोलीन, इथेनॉलमाइन) बनाते हैं।
तंत्रिका तंत्र (एसिटाइलकोलाइन, डोपामाइन, सेरोटोनिन, नॉरपेनेफ्रिन, आदि) में मध्यस्थों के जैवसंश्लेषण में भाग लें।
अमीनो एसिड के गुण:
पानी में अच्छी तरह घुलनशील.
जलीय घोल में वे अणु के द्विध्रुवी आयन, धनायनिक और ऋणायनिक रूपों के संतुलन मिश्रण के रूप में मौजूद होते हैं। संतुलन पर्यावरण के पीएच पर निर्भर करता है।
NH3-CH-COOH NH3-CH-COO NH2-CH-COO
आर + ओएच आर आर + एच
धनायनित रूप द्विध्रुवी आयन ऋणायन रूप
क्षारीय पीएच अम्लीय वातावरण
विद्युत क्षेत्र में घूमने में सक्षम, जिसका उपयोग इलेक्ट्रोफोरेसिस का उपयोग करके अमीनो एसिड को अलग करने के लिए किया जाता है।
वे उभयधर्मी गुण प्रदर्शित करते हैं।
वे एक बफर सिस्टम की भूमिका निभा सकते हैं, क्योंकि कमजोर क्षार और कमजोर अम्ल के रूप में प्रतिक्रिया कर सकता है।
प्रोटीन की रासायनिक संरचना.
3.1. पेप्टाइड बंधन
प्रोटीन α-अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित अनियमित पॉलिमर हैं, जिनका सामान्य सूत्र तटस्थ के करीब पीएच मान पर एक जलीय घोल में NH 3 + CHRCOO - के रूप में लिखा जा सकता है। प्रोटीन में अमीनो एसिड अवशेष α-एमिनो और α-कार्बोक्सिल समूहों के बीच एक एमाइड बंधन से जुड़े होते हैं। के बीच पेप्टाइड बंधन दो-अमीनो एसिड अवशेष को आमतौर पर कहा जाता है पेप्टाइड बंधन , और पेप्टाइड बांड से जुड़े α-एमिनो एसिड अवशेषों से निर्मित पॉलिमर कहलाते हैं पॉलीपेप्टाइड्स एक प्रोटीन, एक जैविक रूप से महत्वपूर्ण संरचना के रूप में, या तो एक पॉलीपेप्टाइड या कई पॉलीपेप्टाइड हो सकता है जो गैर-सहसंयोजक अंतःक्रियाओं के परिणामस्वरूप एक एकल परिसर बनाता है।
3.2. प्रोटीन की मौलिक संरचना
प्रोटीन की रासायनिक संरचना का अध्ययन करते समय, सबसे पहले, यह पता लगाना आवश्यक है कि उनमें कौन से रासायनिक तत्व शामिल हैं, और दूसरी बात, उनके मोनोमर्स की संरचना। पहले प्रश्न का उत्तर देने के लिए प्रोटीन के रासायनिक तत्वों की मात्रात्मक और गुणात्मक संरचना निर्धारित की जाती है। रासायनिक विश्लेषण से पता चला सभी प्रोटीनों में मौजूद है कार्बन (50-55%), ऑक्सीजन (21-23%), नाइट्रोजन (15-17%), हाइड्रोजन (6-7%), सल्फर (0.3-2.5%)। फॉस्फोरस, आयोडीन, लोहा, तांबा और कुछ अन्य स्थूल और सूक्ष्म तत्व, विभिन्न, अक्सर बहुत कम मात्रा में, व्यक्तिगत प्रोटीन की संरचना में भी पाए गए।
नाइट्रोजन के अपवाद के साथ, प्रोटीन में बुनियादी रासायनिक तत्वों की सामग्री भिन्न हो सकती है, जिसकी एकाग्रता सबसे बड़ी स्थिरता और औसत 16% की विशेषता है। इसके अलावा, अन्य कार्बनिक पदार्थों में नाइट्रोजन की मात्रा कम होती है। इसके अनुसार, इसमें मौजूद नाइट्रोजन द्वारा प्रोटीन की मात्रा निर्धारित करने का प्रस्ताव किया गया था। यह जानते हुए कि 6.25 ग्राम प्रोटीन में 1 ग्राम नाइट्रोजन निहित है, नाइट्रोजन की पाई गई मात्रा को 6.25 के कारक से गुणा किया जाता है और प्रोटीन की मात्रा प्राप्त की जाती है।
प्रोटीन मोनोमर्स की रासायनिक प्रकृति निर्धारित करने के लिए, दो समस्याओं को हल करना आवश्यक है: प्रोटीन को मोनोमर्स में विभाजित करें और उनकी रासायनिक संरचना का पता लगाएं। प्रोटीन का उसके घटक भागों में टूटना हाइड्रोलिसिस के माध्यम से होता है - मजबूत खनिज एसिड के साथ प्रोटीन को लंबे समय तक उबालना (एसिड हाइड्रोलिसिस)या कारण (क्षारीय हाइड्रोलिसिस). सबसे अधिक इस्तेमाल की जाने वाली विधि एचसीएल के साथ 110°C पर 24 घंटे तक उबालना है। अगले चरण में, हाइड्रोलाइज़ेट में शामिल पदार्थों को अलग कर दिया जाता है। इस प्रयोजन के लिए, विभिन्न तरीकों का उपयोग किया जाता है, सबसे अधिक बार क्रोमैटोग्राफी (अधिक विवरण के लिए, अध्याय "अनुसंधान के तरीके..." देखें)। अलग किए गए हाइड्रोलिसेट्स का मुख्य भाग अमीनो एसिड होता है।
3.3. अमीनो अम्ल
वर्तमान में, जीवित प्रकृति की विभिन्न वस्तुओं में 200 से अधिक विभिन्न अमीनो एसिड पाए गए हैं। उदाहरण के लिए, मानव शरीर में इनकी संख्या लगभग 60 होती है। हालाँकि, प्रोटीन में केवल 20 अमीनो एसिड होते हैं, जिन्हें कभी-कभी प्राकृतिक भी कहा जाता है।
अमीनो एसिड कार्बनिक अम्ल होते हैं जिनमें -कार्बन परमाणु के हाइड्रोजन परमाणु को अमीनो समूह - NH 2 द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है। इसलिए, रासायनिक प्रकृति से ये सामान्य सूत्र वाले α-एमिनो एसिड हैं:
एच - सी - एनएच 2
इस सूत्र से यह स्पष्ट है कि सभी अमीनो एसिड में निम्नलिखित सामान्य समूह शामिल हैं: - सीएच 2, - एनएच 2, - सीओओएच। साइड चेन (कट्टरपंथी - आर) अमीनो एसिड भिन्न होते हैं। जैसा कि परिशिष्ट I से देखा जा सकता है, रेडिकल्स की रासायनिक प्रकृति विविध है: हाइड्रोजन परमाणु से लेकर चक्रीय यौगिकों तक। यह कट्टरपंथी हैं जो अमीनो एसिड की संरचनात्मक और कार्यात्मक विशेषताओं को निर्धारित करते हैं।
सरलतम अमीनोएसेटिक एसिड ग्लाइसीन (एनएच 3 + सीएच 2 सीओओ ) को छोड़कर सभी अमीनो एसिड में एक चिरल सी परमाणु होता है और दो एनैन्टीओमर्स (ऑप्टिकल आइसोमर्स) के रूप में मौजूद हो सकता है:
गुटरगूं गुटरगूं -
NH3+ आरआर NH3+
एल-आइसोमरडी-आइसोमर
वर्तमान में अध्ययन किए गए सभी प्रोटीनों में केवल एल-श्रृंखला अमीनो एसिड होते हैं, जिसमें, यदि हम एच परमाणु की ओर से चिरल परमाणु पर विचार करते हैं, तो एनएच 3 +, सीओओ समूह और आर रेडिकल दक्षिणावर्त स्थित होते हैं। जैविक रूप से महत्वपूर्ण बहुलक अणु का निर्माण करते समय, इसे कड़ाई से परिभाषित एनैन्टीओमर से बनाने की आवश्यकता स्पष्ट है - दो एनैन्टीओमर्स के रेसमिक मिश्रण से डायस्टेरियोइसोमर्स का एक अकल्पनीय जटिल मिश्रण प्राप्त किया जाएगा। यह सवाल कि पृथ्वी पर जीवन विशेष रूप से एल- से निर्मित प्रोटीन पर आधारित है, न कि डी--अमीनो एसिड पर, अभी भी एक दिलचस्प रहस्य बना हुआ है। यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि डी-अमीनो एसिड जीवित प्रकृति में काफी व्यापक हैं और इसके अलावा, जैविक रूप से महत्वपूर्ण ओलिगोपेप्टाइड का हिस्सा हैं।
प्रोटीन बीस मूल α-अमीनो एसिड से बनते हैं, लेकिन बाकी, काफी विविध अमीनो एसिड, प्रोटीन अणु में पहले से मौजूद इन 20 अमीनो एसिड अवशेषों से बनते हैं। ऐसे परिवर्तनों के बीच हमें सबसे पहले गठन पर ध्यान देना चाहिए डाइसल्फ़ाइड पुल पहले से बनी पेप्टाइड श्रृंखलाओं में दो सिस्टीन अवशेषों के ऑक्सीकरण के दौरान। परिणामस्वरूप, दो सिस्टीन अवशेषों से एक डायमिनोडिकार्बोक्सिलिक एसिड अवशेष बनता है सिस्टीन (परिशिष्ट I देखें)। इस मामले में, क्रॉस-लिंकिंग या तो एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर या दो अलग-अलग श्रृंखलाओं के बीच होती है। एक छोटे प्रोटीन के रूप में जिसमें दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं, जो डाइसल्फ़ाइड पुलों से जुड़ी होती हैं, साथ ही पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं में से एक के भीतर क्रॉस-लिंक होती हैं:
GIVEQCCASVCSLYQLENYCN
एफवीएनक्यूएचएलसीGSHLVEALYLVCGERGFYTPKA
अमीनो एसिड अवशेषों के संशोधन का एक महत्वपूर्ण उदाहरण प्रोलाइन अवशेषों को अवशेषों में परिवर्तित करना है हाइड्रोक्सीप्रोलाइन :
एन - सीएच - सीओ - एन - सीएच - सीओ -
सीएच 2 सीएच 2 सीएच 2 सीएच 2
CH2CHOH
यह परिवर्तन होता है, और एक महत्वपूर्ण पैमाने पर, संयोजी ऊतक के एक महत्वपूर्ण प्रोटीन घटक के निर्माण के साथ - कोलेजन .
प्रोटीन संशोधन का एक और बहुत महत्वपूर्ण प्रकार सेरीन, थ्रेओनीन और टायरोसिन अवशेषों के हाइड्रॉक्सिल समूहों का फॉस्फोराइलेशन है, उदाहरण के लिए:
- एनएच - सीएच - सीओ - - एनएच - सीएच - सीओ -
सीएच 2 ओएच सीएच 2 ओपीओ 3 2 -
एक जलीय घोल में अमीनो एसिड अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों के पृथक्करण के कारण आयनित अवस्था में होते हैं जो रेडिकल का हिस्सा होते हैं। दूसरे शब्दों में, वे उभयधर्मी यौगिक हैं और या तो अम्ल (प्रोटॉन दाता) या क्षार (दाता स्वीकर्ता) के रूप में मौजूद हो सकते हैं।
सभी अमीनो एसिड, उनकी संरचना के आधार पर, कई समूहों में विभाजित हैं:
अचक्रीय. मोनोएमिनोमोनोकार्बोक्सिलिक अमीनो एसिडइनमें एक एमाइन और एक कार्बोक्सिल समूह होता है; वे जलीय घोल में तटस्थ होते हैं। उनमें से कुछ में सामान्य संरचनात्मक विशेषताएं हैं, जो हमें उन पर एक साथ विचार करने की अनुमति देती हैं:
ग्लाइसिन और ऐलेनिन.ग्लाइसिन (ग्लाइकोकोल या अमीनोएसिटिक एसिड) वैकल्पिक रूप से निष्क्रिय है - यह एकमात्र अमीनो एसिड है जिसमें एनैन्टीओमर्स नहीं होते हैं। ग्लाइसिन न्यूक्लिक और पित्त एसिड, हीम के निर्माण में शामिल है, और यकृत में विषाक्त उत्पादों को निष्क्रिय करने के लिए आवश्यक है। एलानिन का उपयोग शरीर द्वारा कार्बोहाइड्रेट और ऊर्जा चयापचय की विभिन्न प्रक्रियाओं में किया जाता है। इसका आइसोमर -अलैनिन विटामिन पैंटोथेनिक एसिड, कोएंजाइम ए (सीओए) और मांसपेशी अर्क का एक घटक है।
सेरीन और थ्रेओनीन.वे हाइड्रॉक्सी एसिड के समूह से संबंधित हैं, क्योंकि एक हाइड्रॉक्सिल समूह है। सेरीन विभिन्न एंजाइमों का एक घटक है, दूध का मुख्य प्रोटीन - कैसिइन, साथ ही कई लिपोप्रोटीन। थ्रेओनीन एक आवश्यक अमीनो एसिड होने के कारण प्रोटीन जैवसंश्लेषण में शामिल है।
सिस्टीन और मेथियोनीन।अमीनो एसिड जिसमें सल्फर परमाणु होता है। सिस्टीन का महत्व इसकी संरचना में एक सल्फहाइड्रील (-एसएच) समूह की उपस्थिति से निर्धारित होता है, जो इसे आसानी से ऑक्सीकरण करने और उच्च ऑक्सीडेटिव क्षमता वाले पदार्थों से शरीर की रक्षा करने की क्षमता देता है (विकिरण चोट, फॉस्फोरस विषाक्तता के मामले में) ). मेथिओनिन की विशेषता एक आसानी से गतिशील मिथाइल समूह की उपस्थिति है, जिसका उपयोग शरीर में महत्वपूर्ण यौगिकों (कोलीन, क्रिएटिन, थाइमिन, एड्रेनालाईन, आदि) के संश्लेषण के लिए किया जाता है।
वेलिन, ल्यूसीन और आइसोल्यूसीन।वे शाखित अमीनो एसिड हैं जो सक्रिय रूप से चयापचय में भाग लेते हैं और शरीर में संश्लेषित नहीं होते हैं।
मोनोएमिनोडिकार्बोक्सिलिक अमीनो एसिडइनमें एक एमाइन और दो कार्बोक्सिल समूह होते हैं और जलीय घोल में अम्लीय प्रतिक्रिया देते हैं। इनमें एसपारटिक और ग्लूटामिक एसिड, शतावरी और ग्लूटामाइन शामिल हैं। वे तंत्रिका तंत्र के अवरोधक मध्यस्थों का हिस्सा हैं।
डायमिनोमोनोकार्बोक्सिलिक अमीनो एसिडएक जलीय घोल में दो अमीन समूहों की उपस्थिति के कारण उनकी क्षारीय प्रतिक्रिया होती है। लाइसिन, जो उनसे संबंधित है, हिस्टोन और कई एंजाइमों के संश्लेषण के लिए आवश्यक है। आर्जिनिन यूरिया और क्रिएटिन के संश्लेषण में शामिल है।
चक्रीय. इन अमीनो एसिड में एक सुगंधित या विषमकोणीय वलय होता है और, एक नियम के रूप में, मानव शरीर में संश्लेषित नहीं होते हैं और इन्हें भोजन के साथ आपूर्ति की जानी चाहिए। वे विभिन्न चयापचय प्रक्रियाओं में सक्रिय रूप से भाग लेते हैं। इसलिए
फिनाइल-अलैनिन टायरोसिन के संश्लेषण के लिए मुख्य स्रोत के रूप में कार्य करता है, जो कई जैविक रूप से महत्वपूर्ण पदार्थों का अग्रदूत है: हार्मोन (थायरोक्सिन, एड्रेनालाईन), और कुछ रंगद्रव्य। ट्रिप्टोफैन, प्रोटीन संश्लेषण में भाग लेने के अलावा, विटामिन पीपी, सेरोटोनिन, ट्रिप्टामाइन और कई पिगमेंट के एक घटक के रूप में कार्य करता है। हिस्टिडाइन प्रोटीन संश्लेषण के लिए आवश्यक है और हिस्टामाइन का अग्रदूत है, जो रक्तचाप और गैस्ट्रिक रस स्राव को प्रभावित करता है।
गुण
प्रोटीन उच्च आणविक भार यौगिक हैं। ये पॉलिमर हैं जिनमें सैकड़ों और हजारों अमीनो एसिड अवशेष - मोनोमर्स शामिल हैं।
प्रोटीन में उच्च आणविक भार होता है, कुछ पानी में घुलनशील होते हैं, सूजन करने में सक्षम होते हैं, और ऑप्टिकल गतिविधि, विद्युत क्षेत्र में गतिशीलता और कुछ अन्य गुणों की विशेषता रखते हैं।
प्रोटीन सक्रिय रूप से रासायनिक प्रतिक्रियाओं में प्रवेश करते हैं। यह गुण इस तथ्य के कारण है कि प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड में विभिन्न कार्यात्मक समूह होते हैं जो अन्य पदार्थों के साथ प्रतिक्रिया कर सकते हैं। यह महत्वपूर्ण है कि ऐसी अंतःक्रियाएं प्रोटीन अणु के अंदर भी होती हैं, जिसके परिणामस्वरूप पेप्टाइड, हाइड्रोजन डाइसल्फ़ाइड और अन्य प्रकार के बंधन बनते हैं। अमीनो एसिड रेडिकल्स के लिए, और तदनुसार, मॉलिक्यूलर मास्सप्रोटीन 10,000 से 1,000,000 तक होते हैं। इस प्रकार, राइबोन्यूक्लिज़ (एक एंजाइम जो आरएनए को तोड़ता है) में 124 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं और इसका आणविक भार लगभग 14,000 है। मायोग्लोबिन (मांसपेशी प्रोटीन), जिसमें 153 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, का आणविक भार 17,000 है, और हीमोग्लोबिन - 64,500 (574 अमीनो एसिड अवशेष)। अन्य प्रोटीनों का आणविक भार अधिक होता है: β-ग्लोबुलिन (एंटीबॉडी बनाता है) में 1250 अमीनो एसिड होते हैं और इसका आणविक भार लगभग 150,000 होता है, और एंजाइम ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज का आणविक भार 1,000,000 से अधिक होता है।