Какие химические элементы входят в состав белка. Белки: история исследования, химический состав, свойства, биологические функции. Теория “углеазотных комплексов” А.Я. Данилевского

Химический состав белков.

3.1. Пептидная связь

Белки представляют собой нерегулярные полимеры, построенные из остатков -аминокислот, общую формулу которых в водном растворе при значениях pH близких к нейтральным можно записать как NH 3 + CHRCOO – . Остатки аминокислот в белках соединены между собой амидной связью между -амино- и -карбоксильными группами. Пептидная связь между двумя -аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью , а полимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами. Белок как биологически значимая структура может представлять собой как один полипептид, так и несколько полипептидов, образующих в результате нековалентных взаимодействий единый комплекс.

3.2. Элементный состав белков

Изучая химический состав белков, необходимо выяснить, во-первых, из каких химических элементов они состоят, во-вторых, - строение их мономеров. Для ответа на первый вопрос определяют количественный и качественный состав химических элементов белка. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-23%), азота (15-17%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.

Содержание основных химических элементов в белках может различаться, за исключением азота, концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством и в среднем составляет 16%. Кроме того, содержание азота в других органических веществах мало. В соответствии с этим было предложено определять количество белка по входящему в его состав азоту. Зная, что 1г азота содержится в 6,25 г белка, найденное количество азота умножают коэффициент 6,25 и получают количество белка.

Для определения химической природы мономеров белка необходимо решить две задачи: разделить белок на мономеры и выяснить их химический состав. Расщепление белка на его составные части достигается с помощью гидролиза – длительного кипячения белка с сильными минеральными кислотами (кислотный гидролиз) или основаниями (щелочной гидролиз) . Наиболее часто применяется кипячение при 110  С с HCl в течение 24 ч. На следующем этапе разделяют вещества, входящие в состав гидролизата. Для этой цели применяют различные методы, чаще всего – хроматографию (подробнее – глава “Методы исследования…”). Главным частью разделенных гидролизатов оказываются аминокислоты.

3.3. Аминокислоты

В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.

Аминокислоты – это органические кислоты, у которых атом водорода -углеродного атома замещен на аминогруппу – NH 2 . Следовательно, по химической природе это -аминокислоты с общей формулой:

H – C  – NH 2

Из этой формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: – CH 2 , – NH 2 , – COOH. Боковые же цепи (радикалы – R ) аминокислот различаются. Как видно из Приложения I химическая природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной к-ты глицина (NH 3 + CH 2 COO ) имеют хиральный атом C  и могут существовать в виде двух энантиомеров (оптических изомеров):

COO – COO –

NH 3 + R R NH 3 +

L -изомер D -изомер

В состав всех изученных в настоящее время белков входят только аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать хиральный атом со стороны атома H, группы NH 3 + , COO  и радикал R расположены по часовой стрелке. Необходимость при построении биологически значимой полимерной молекулы строить ее из строго определенного энантиомера очевидна – из рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложная смесь диастереоизомеров. Вопрос, почему жизнь на Земле основана на белках, построеных именно из L-, а не D--аминокислот, до сих пор остается интригующей загадкой. Следует отметить, что D-аминокислоты достаточно широко распространены в живой природе и, более того, входят в состав биологически значимых олигопептидов.

Из двадцати основных -аминокислот строятся белки, однако остальные, достаточно разнообразные аминокислоты образуются из этих 20 аминокислотных остатков уже в составе белковой молекулы. Среди таких превращений следует в первую очередь отметить образование дисульфидных мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате образуется из двух остатков цистеина остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина (см. Приложение I). При этом возникает сшивка либо внутри одной полипептидной цепи, либо между двумя различными цепями. В качестве небольшого белка, имеющего две полипептидные цепи, соединенный дисульфидными мостиками, а также сшивки внутри одной из полипептидных цепей:

GIVEQCCA SVCSLY QLENYCN

FVNQHLC GSHLVEALYLVC GERGFFYTPKA

Важным примером модификации аминокислотных остатков является превращение остатков пролина в остатки гидроксипролина :

N – CH – CO – N – CH – CO –

CH 2 CH 2 CH 2 CH 2

CH 2 CHOH

Это превращение происходит, причем в значительном масштабе, при образовании важного белкового компонента соединительной ткани – коллагена .

Еще одним весьма важным видом модификации белков является фосфорилирование гидроксогрупп остатков серина, треонина и тирозина, например:

– NH – CH – CO – – NH – CH – CO –

CH 2 OH CH 2 OPO 3 2 –

Аминокислоты в водном растворе находятся в ионизированном состоянии за счет диссоциации амино- и карбоксильных групп, входящих в состав радикалов. Другими словами, они являются амфотерными соединениями и могут существовать либо как кислоты (доноры протонов), либо как основания (акцепторы доноров).

Все аминокислоты в зависимости от структуры разделены на несколько групп:

Ациклические . Моноаминомонокарбоновые аминокислоты имеют в своем составе одну аминную и одну карбоксильную группы, в водном растворе они нейтральны. Некоторые из них имеют общие структурные особенности, что позволяет рассматривать их вместе:

Глицин и аланин. Глицин (гликокол или аминоуксусная к-та) является оптически неактивным – это единственная аминокислота, не имеющая энатиомеров. Глицин участвует в образовании нуклеиновых и желчных к-т, гема, необходим для обезвреживания в печени токсичных продуктов. Аланин используется организмом в различных процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер -аланин является составной частью витамина пантотеновой к-ты, коэнзима А (КоА), экстрактивных веществ мышц.

Серин и треонин. Они относятся к группе гидрооксикислот, т.к. имеют гидроксильную группу. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, а также в состав многих липопротеинов. Треонин участвует в биосинтезе белка, являясь незаменимой аминокислотой.

Цистеин и метионин. Аминокислоты, имеющие в составе атом серы. Значение цистеина определяется наличием в ее составе сульфгидрильной (– SH) группы, которая придает ему способность легко окисляться и защищать организм о веществ с высокой окислительной способностью (при лучевом поражении, отравлении фосфором). Метионин характеризуется наличием легко подвижной метильной группы, использующейся для синтеза важных соединений в организме (холина, креатина, тимина, адреналина и др.)

Валин, лейцин и изолейцин. Представляют собой разветвленные аминокислоты, которые активно участвуют в обмене веществ и не синтезируются в организме.

Моноаминодикарбоновые аминокислоты имеют одну аминную и две карбоксильные группы и в водном растворе дают кислую реакцию. К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая к-ты, аспарагин и глутамин. Они входят в состав тормозных медиаторов нервной системы.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты в водном растворе имеют щелочную реакцию за сет наличия двух аминных групп. Относящийся к ним лизин необходим для синтеза гистонов а также в ряд ферментов. Аргинин участвует в синтезе мочевины,креатина.

Циклические . Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так

фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина – предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.

Свойства

Белки являются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры, состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков – мономеров.

Белки имеют высокую молекулярную массу, некоторые растворимы в воде, способны к набуханию, характеризуются оптической активностью, подвижностью в электрическом поле и некоторыми другими свойствами.

Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуется пептидная, водородная дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах 10 000 – 1 000 000. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14 000. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17 000, а гемоглобин – 64 500 (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: -глобулин (образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000, а молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназы превышает 1 000 000.

Определение молекулярной массы проводится различными методами: осмометрическим, гельфильтрационным, оптическим и др. однако наиболее точным является метод седиментации, предложенный Т. Сведбергом. Он основан на том, что при ультрацентрифугировании ускорением до 900 000 g скорость осаждения белков зависит от их молекулярной массы.

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые так и основные, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой глутаминовой аминокислот, а щелочные – радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот.

Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий заряд белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7 – 14) белок отдает протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде (рН 1 – 7) подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом.

Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, т.е. она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8 – 5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых аминокислот.

Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в регуляции рН крови. Величина рН крови человека отличается постоянством и находится в пределах 7,36 – 7,4 , несмотря на различные вещества кислого или основного характера, регулярно поступающие с пищей или образующиеся в обменных процессах – следовательно существуют специальные механизмы регуляции кислотно-щелочного равновесия внутренней среды организма. К таким системам относится рассматриваемая в гл. “ Классификация” гемоглобиновая буферная система (стр.28). Изменение рН крови более чем на 0,07 свидетельствует о развитии патологического процесса. Сдвиг рН в кислую сторону называется ацидозом, а в щелочную – алкалозом.

Важное значение для организма имеет способность белков адсорбироватьь на своей поверхности некоторые вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными (билирубин, свободные жирные кислоты). Белки транспортируют их по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания.

Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка и них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.

Обратимое осаждение белков (высаливание) предполагает выпадение белка в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд. Между величиной водной оболочки белковых молекул и концентрацией солей существует прямая зависимость: чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требуется солей. Так, глобулины, имеющие крупные и тяжелые молекулы и небольшую водную оболочку, выпадают в осадок при неполном насыщении раствора солями, а альбумины как более мелкие молекулы, окруженные большой водной оболочкой, – при полном насыщении.

Нативная молекула белка

Денатурированная молекула белка. Черточки обозначают связи в молекуле нативного белка, разрывающиеся при денатурации

еобратимое осаждение связано с глубокими внутримолекулярными изменениями структуры белка, что приводит в потере ими нативных свойств (растворимости, биологической активности и др.). Такой белок называется денатурированным, а процесс денатурацией . Денатурация белков происходит в желудке, где имеется сильнокислая среда (рН 0,5 – 1,5), и это способствует расщеплению белков протеолитическими ферментами. Денатурация белков положена в основу лечения отравления тяжелыми металлами, когда больному вводят per os (“через рот”) молоко или сырые яйца с тем, чтобы металлы денатурируя белки молока или яиц.

Адсорбировались на их поверхности и не действовали на белки слизистой оболочки желудка и кишечника, а также не всасывались в кровь.

Размер белковых молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм и, следовательно, они являются коллоидными частицами, которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны.

Вязкость раствора зависит от молекулярной массы и концентрации растворенного вещества. Чем выше молекулярная масса, тем раствор более вязкий. Белки как высокомолекулярные соединения образуют вязкие растворы. Например, раствор яичного белка в воде.

Вода

оллоидные частицы не проходят через полупроницаемые мембраны (целлофан, коллоидную пленку), так как их поры меньше коллоидных частиц. Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны. Это свойство белковых растворов широко используется в медицине и химии для очистки белковых препаратов от посторонних примесей. Такой процесс разделения называется диализом. Явление диализа лежит в основе действия аппарата “искусственная почка”, который широко используется в медицине для лечения острой почечной недостаточности.

Диализ (белые крупные кружки – молекулы белка, черные – молекулы хлористого натрия)

Минеральные вещества молока

В золе молока содержатся такие минеральные вещества, как кальций, фосфор, магний, калий, натрий, хлор, сера, кремний. Количество отдельных элементов в молоке определяется в основном генетическими факторами. Кормление и другие факторы окружающей среды оказывают на их содержание лишь незначительное влияние. Количество минеральных веществ в молоке остается постоянным даже тогда, когда в рационах отдельных элементов мало. При недостаточном поступлении минеральных веществ с кормом мобилизуются резервы организма и таким образом концентрация их в молоке поддерживается на определенном уровне. При значительном недостатке одного или нескольких элементов содержание минеральных веществ в расчете на единицу объема молока остается более или менее постоянным. Однако молочная продуктивность, а затем и общее количество минеральных веществ в молоке снижается.

Минеральные вещества	Содержится,г	Минеральные вещества

Общее количество микроэлементов в молоке составляет менее 0,15%.Содержание микроэлементов в молоке находится в тесной зависимости от наличия их в кормах.

Структурно-механические свойства масла.

По Ребиндеру существуют два основных типа структур.

Первый тип – коагуляционная структура – это пространственные сетки, возникающие путем беспорядочного сцепления мельчайших частиц дисперсной фазы или микромолекул через тонкие расслойки данной среды.

Второй тип – это кристаллизационно-конденсационная структура , образующаяся в результате непосредственного срастания кристалликов с образованием при этом поликристаллического твердого тела.

Жировые основы маргарина относятся к коагуляционному типу структур. Консистенция и пластические свойства жировых основ маргарина в основном определяются соотношением твердой и жидкой фаз в том или ином пищевом жире. Это соотношение твердой и жидкой фаз характерно для каких-то определенных условий кристаллизации (температура, время, перемешивание). При этом важное значение имеет состав непрерывной среды и дисперсной фазы и характер размещения дисперсной фазы в непрерывной жидкой среде.

Для некоторых видов пищевого жира при определенной температуре и условиях кристаллизации количество твердой дисперсной фазы может выйти за предел оптимального соотношения фаз, и тогда на поверхности кристаллов образуются столь тонкие пленки непрерывной жидкой среды, что они не могут мешать массовому хаотическому сращиванию кристаллов друг с другом. В этом случае мы всегда будем иметь наибольшую твердость жировой основы, крошливую консистенцию и наихудшие пластические свойства.

Если при комнатной температуре пленки жидкой непрерывной среды являются оптимальными по толщине, т.е. такими, которые не создают условий для сращивания кристаллов при хранении, при механическом или термическом воздействии на систему, то в этом идеальном случае мы всегда будем получать упрочненные коагуляционные структуры, которые и определяют наилучшие пластические свойства жировых основ.

Чтобы получать упрочненные коагуляционные структуры, обладающие наилучшими пластическими свойствами, за рубежом часто вводят в рецептуру жировой основы два вида саломаса с температурой плавления 32°С и 42°С. При этом вводится довольно значительное количество жидких растительных масел. Указанное, с одной стороны, создает в жировой основе наилучшие соотношения твердой и жидкой фаз, обеспечивая консистенцию, сходную со сливочным маслом, а с другой стороны, создает условия для постоянства консистенции маргарина в довольно большом интервале температур. Наряду с этим, введение в жировую основу высокоплавких саломасов находится в противоречии с требованиями физиологов к составу пищевых жиров.

Прежде всего, следует отметить, что только наличие высокоэффективных эмульгаторов-стабилизаторов позволило создать современную технологию в производстве маргарина и обеспечить выработку пищевого жирового продукта высокого качества. Поверхностно-активные добавки обеспечивают получение тонкодисперсной эмульсии в прочную связь частиц дисперсной фазы с непрерывной средой (твердым при комнатной температуре жиром). Основной вопрос в производстве маргарина – это влияние поверхностно-активных добавок на структурно-механические свойства маргарина, и в частности на способность к солюбилизации.

Адсорбционный слой эмульгатора повышает устойчивость эмульсии, в особенности в тех случаях, когда этот слой структурируется, образуя пленку поверхностного геля с сильно повышенной вязкостью и прочностью.

Эти свойства имеют особое значение для производства маргарина, поскольку готовый продукт представляет собой эмульсию мельчайших частиц жидкой фазы, равномерно размещенных в непрерывной среде твердой фазы при комнатной температуре.

С проблемой прочности эмульсий тесно связан вопрос о типе образующихся с данным эмульгатором эмульсий. Существует возможность образования двух типов. Значение соотношения объемов фаз для определенного типа образующейся эмульсии объясняется тем, что коалесценция и расслоение эмульсии данного типа происходят тем интенсивнее, чем меньше объем дисперсионной среды и чем больше – дисперсной фазы. Если эмульгатор обеспечивает устойчивую эмульсию только одного типа, то соотношение объемов перестает иметь решающее значение в определении типа эмульсии. Инверсия зависит не только от соотношения объемов фаз, но и от концентрации и химической природы эмульгатора.

Эмульгаторы должны обладать следующими свойствами:

Уменьшать поверхностное натяжение;
- достаточно быстро адсорбироваться на поверхности раздела фаз, препятствуя слиянию капель;
- иметь специфическую молекулярную структуру с полярными и неполярными группами;
- влиять на вязкость эмульсии.

Эффективность действия эмульгатора является специфическим свойством, зависящим от его природы, типа эмульгируемых веществ, температуры, рН среды, концентрации, времени эмульгирования и т.д.

Эффективность действия и природа эмульгатора определяют тип эмульсии.

Гидрофильные эмульгаторы, лучше растворимые в воде, чем в углеводородах, способствуют образованию эмульсий типа масло – вода, а гидрофобные, лучше растворимые в углеводородах, – эмульсий типа вода – масло. Соотношение размеров полярной и неполярной частей молекул эмульгатора характеризуется специальным показателем – гидрофильно-липофильный баланс. Если ГЛБ эмульгатора составляет 3-6, образуется эмульсия вода – масло, при значении ГЛБ 8-13 образуется преимущественно эмульсия типа масло – вода.

Маргарин представляет собой переохлажденную эмульсию типа вода в масле. При этом не исключена возможность образования эмульсии смешанного типа с преобладанием эмульсии вода – масло.

Основные функции эмульгаторов:

Создание устойчивой высокодисперсной эмульсии;
- стабилизация и предотвращение отделения влаги и жира в готовом продукте;
- обеспечение стабильности при хранении;
- обеспечение антиразбрызгивающей способности при жарке;
- обеспечение пластичности;
- обеспечение создания устойчивой формы кристаллической решетки в процессе структурообразования;
- обеспечение заданных функциональных свойств готового продукта в зависимости от области использования маргарина.

В Украине на протяжении многих лет использовались эмульгаторы, производимые в России, и собственного производства, вырабатываемые на полупромышленных производствах. К ним относятся эмульгаторы:

Т-1 – продукт глицеролиза говяжьего жира или саломаса;
- Т-2 – продукт полимеризации глицерина, этерифицированный стеариновой кислотой;
- Т-Ф – смесь эмульгатора Т-1 и пищевого фосфатидного концентрата в соотношении 2:1;
- ПМД – пищевые монодиглицериды;
- КЭ – комбинированный эмульгатор – смесь ПМД и фосфатидного концентрата в соотношении 3:1.

Широкая гамма эмульгаторов Нижегородского завода – различные виды дистиллированных моноглицеридов. В настоящее время в Нижнем Новгороде освоено производство серии новых эмульгаторов на основе лецитина. Это лецитины стандартные, лецитины фракционированные – фосфадитилхолин и фосфадитилсерин, а также гидролизованные лецитины.

В последние годы в Украине преимущественно используются эмульгаторы различных модификаций серии Dimodan, Palsgaard (на некоторых предприятиях Квест).

В разные периоды преимущество в спросе на эти два вида эмульгаторов переходило от одного к другому. Можно сказать, что здесь имеет место конкуренция качество – цена.

В зависимости от жирности маргарина и сферы его применения используют эмульгаторы Dimodan PVP (Dimodan HP), Dimodan ОТ (Dimodan S-T PEL/B), Dimodan СР. Для маргаринов жирностью ниже 40%, которые в настоящее время пользуются спросом у населения, используют дополнительно (кроме Dimodan ОТ, или Dimodan СР., или Dimodan LS) эфиры полиглицерина и рицинолевой кислоты – Grinsted PGPR90.

При производстве низкожирных маргаринов, особенно с содержанием жира 25% и ниже, используют стабилизирующие системы – гидроколлоиды (альгинаты, пектины и др.).

Следует отметить, что фирмы-производители дают рекомендации по применению различных видов эмульгаторов и стабилизирующих систем в зависимости от назначения маргаринов. Соблюдение этих рекомендаций позволяет получить продукцию высокого качества

Мышечные белки

Мясо птицы содержит примерно 20-23% белков. Мышечные белки по их растворимости можно разделить на три группы: миофибриллярные, саркоплазматические и белки стромы.

Миофибриллярные , или солерастворимые белки нерастворимы в воде, но большинство растворяется в растворах поваренной соли концентрацией более 1%. Эта группа состоит примерно из 20 отдельных белков, входящих в состав миофибрилл сократительной мышцы. Миофибриллярные белки могут быть разделены на три группы в зависимости от выполняемой функции: сократительные, которые ответственны за мышечные сокращения, регуляторные, участвующие в управлении процессом сокращения, и цитоскелетные, скрепляющие миофибриллы и способствующие сохранению их структурной целостности.

Сократительные белки миозин и актин оказывают большое влияние на функциональность мышечного белка. Поскольку в окоченевшей мышце актин и миозин находятся в виде актомиозинового комплекса, изменяется функциональность миозина как в эмульгированных, так и в формованных продуктах из мяса птицы. Свойства продуктов зависят также от общего соотношения актина и миозина и соотношения миозина и актина в свободном состоянии. Саркоплазматические белки и белки стромы, в свою очередь, влияют на функциональные свойства миофибриллярных белков.

Саркоплазматические белки растворимы в воде или в растворах с малой ионной силой (

Белки стромы , часто называемые белками соединительной ткани, служат каркасом, поддерживающим структуру мышцы. Основным белком стромы является коллаген. Эластин и ретикулин составляют небольшую часть стромы. Все эти белки нерастворимы в воде и солевых растворах. Нежность мяса, как правило, уменьшается с увеличением возраста животных благодаря образованию поперечных связей и другим изменениям коллагена.

Кровь и её фракции

Цельную кровь применяют как основное сырьё для производства колбас, зельцев, консервов и других продуктов питания, а также в качестве аддитива, придающего традиционный цвет изделиям при использовании в них белковых препаратов (0,6-1,0%); с этой же целью применяют препарат гемоглобина или смесь форменных элементов после гидратации в воде (1:1).

По сравнению с другими видами белоксодержащего сырья цельная кровь используется недостаточной широко вследствие наличия специфических цвета и вкуса, модифицирующих органолептические характеристики готовых изделий. В настоящее время ведутся исследования по осветлению крови, однако по ряду причин предложенные способы не нашли практического применения в промышленности. Функционально-технологические свойства крови и её фракций (плазмы, сыворотки) в первую очередь зависят от их белкового состава. Цельная кровь содержит около 150 протеинов с различными физико-химическими свойствами, преобладающими из которых являются белки форменных элементов, альбумины, глобулины и фибриноген. В связи с этим на базе цельной крови целесообразно готовить эмульсии, предназначенные для введения в рецептуры мясопродуктов и обеспечивающие повышение стабильности мясных систем, пищевой ценности и выхода, улучшение органолептических показателей и структурно-механических свойств.

В качестве белкового препарата наиболее целесообразно применять соевый изолят либо казеинат натрия.

Уровень введения эмульсий, приготовленных на основе цельной крови, в мясные системы может составлять до 30-40% к массе основного сырья.

Белки плазмы крови обладают уникальным комплексом ФТС. Альбумины легко взаимодействуют с другими белками, могут быть связаны с липидами и углеводами, имеют высокую водосвязывающую и пенообразующую способность.

Глобулины - хорошие эмульгаторы.

Фибриноген - имеет выраженную гелеобразующую способность, переходя в фибрин под воздействием ряда факторов (сдвиг рН к изоточке, введение ионов Са++ в плазму) и образуя пространственный каркас.

смесей Эти свойства фибриногена можно использовать при получении многокомпонентных белоксодержащих, включающих ПК, гелеподобных текстуратов, в процессе вторичного структурообразования мясных эмульсий при производстве вареных колбасных изделий.

Все белки плазмы характеризуются хорошей растворимостью, и как следствие - высокой водосвязывающей и эмульгирующей способностью, способны образовывать гели при нагревании. Введение поваренной соли оказывает отрицательное влияние на стабильность эмульсий на базе плазмы крови при рН 7,0. Важнейшим свойством плазмы является её способность к образованию гелей при тепловой обработке, причем их прочность и уровень водосвязывающей способности зависит от концентрации белков в системе, величины рН, присутствия солей, температуры и продолжительности нагрева.

Введение в плазму неплазменных белков (яичный альбумин, соевый изолят, казеинат натрия) существенно увеличивает как прочность гелей, так и их водо- и жиропоглощающую способность после термообработки.

В зависимости от состояния плазмы крови и условий первичной обработки, состав и функционально-технологические свойства её и, соответственно, область использования могут изменяться.

Систематизация имеющихся в настоящее время данных по переработке ПК позволяет оценить современные подходы к реализации биологического и функционально-технологического потенциала белкового компонента ПК при производстве пищевых продуктов.

Схема дает представление о состоянии, способах обработки, составе и свойствах белковых препаратов, получаемых на основе ПК, определяет области их практического использования, причем полифункциональность целевого назначения ПК отражена в формируемых при том или ином способе обработки ФТС.

Необходимо отметить, что уровень отдельных показателей ФТС, приведенных в Таблице 13 и служащих для расшифровки условных обозначений, принятых в схеме, является относительным в связи с тем, что фактическая величина каждой характеристики решающим образом зависит от концентрации белка, значения рН в системе, температуры среды, ионной силы и ряда других факторов.

Анализ классификационной схемы показывает, что одним из путей технологического использования плазмы крови является её применение в жидком стабилизированном виде (а также после охлаждения и замораживания) с относительно невысоким содержанием белка и сохраненными нативными ФТС.

В этом случае белки ПК характеризуются высоким уровнем ВСС и эмульгирования, что обусловлено наличием в ней водорастворимых белков, способных образовывать гели при нагреве. Совокупность этих свойств позволяет широко использовать плазму не только как компонент, балансирующий общий химический состав готовых изделий, но и как функциональную добавку при производстве эмульгированных мясопродуктов с высоким конечным влагосодержанием: вареных колбас, сосисок, сарделек, рубленых полуфабрикатов, фаршевых консервов, ветчинных изделий. Наиболее рациональным является введение в рецептуры 10% плазмы взамен 3% говядины или 2% свинины; введение 20% ПК вместо воды при куттеровании обеспечивает улучшение органолептических, структурно-механических показателей и повышение выхода готовой продукции на 0,3-0,5%. Прекрасный эффект дает применение плазмы крови в качестве среды для гидратации белковых препаратов (3-4 частей ПК на 1 часть белкового препарата).

Незаменима ПК при изготовлении белково-жировых эмульсий, связующих, многокомпонентных белковых систем с заданным составом и функционально-технологическими свойствами, структурированных белковых препаратов.

Концентрирование ПК методами сушки, ультрафильтрации и криоконцентрирования, позволяя существенно повысить содержание белка, приводит к некоторой модификации ФТС препарата.

Особенно существенное влияние на степень изменения ФТС оказывает сушка плазмы, в то время как сухой концентрат ПК, подвергнутый ультрафильтрации, имеет весьма высокие функциональные свойства.

Полученные данными методами концентраты успешно применяют при производстве мясопродуктов наряду с жидкой ПК.

Американские специалисты считают, что плазмой" крови крупного рогатого скота, благодаря её ФТС, можно успешно заменять яичный белок.

Денатурационно-коагуляционное осаждение, обеспечивая совмещение процессов термотропного структурирования, флокуляции (осаждения) и концентрирования белков ПК, дает возможность получать препараты с относительно высокой концентрацией белка и неординарными ФТС, что позволяет использовать их в рецептурах полукопченых, копченозапеченых, ливерных колбас, паштетных консервов и полуфабрикатов, имеющих ограниченное конечное влагосодержание и высокую жиропоглотительную способность. К этой группе препаратов относят: "осажденный белок плазмы", "белковые плазменные преципитаты", ливексы, "плазменный сыр", гранулированную ПК.

Применение данных видов препаратов плазмы крови в практике мясного производства весьма ограничено.

Структурирование плазмы крови путем рекальцинирования существенно расширяет возможности её технологического использования. Перевод ПК и многокомпонентных систем на её основе в гель-форму позволяет получать структурные матрицы, имитирующие природные биообъекты по внешнему виду, составу и свойствам, создает предпосылки к регулированию ФТС, обеспечивает вовлечение в процесс производства низкосортного сырья, дает возможность с новых позиций подойти к решению вопроса разработки новых видов пищевых продуктов. Особенно эффективно комплексное использование ПК и белковых препаратов (соевые изоляты, казеинат натрия и т. п.).Структурированные формы ПК применяют при производстве вареных колбас, рубленых полуфабрикатов, ветчины в оболочке, полукопченых и ливерных колбас, паштетов, фаршевых консервов, текстурированных наполнителей рецептур, аналогов мясопродуктов.

СОЗРЕВАНИЕ МЯСА

Вопрос «созревания мяса» до сего времени не получил окончательного освещения. Из наблюдений практиков известно, что после прекращения жизни животного в мясе происходят физико-химические изменения, характеризующиеся окоченением, затем расслаблением (размягчением) мышечных волокон. В результате мясо приобретает некоторый аромат и лучше поддается кулинарной обработке. Пищевые достоинства его повышаются. Эти изменения в мягких тканях туши получили название «созревание» («вызревание») или «ферментация мяса».

Для объяснения процесса созревания мяса заслуживает большого внимания учение Мейергофа, Эмбдена, Палладина и Абдергальдена о динамике и обмене углеводов в мышцах при жизни животного.

Мейергоф показал, что содержащийся в мышце гликоген расходуется на образование молочной кислоты при сокращении мышцы. Во время расслабления
(отдыха) мышцы, благодаря поступлению кислорода, из молочной кислоты снова синтезируется гликоген

Люндсград показал, что креатинофосфорная кислота находится в мышечных клетках и при сокращении их расщепляется на креатин и фосфорную кислоту (по
Палладину), которая соединяется с гексозой (глюкозой). Аденозинофосфорная кислота, содержащаяся в мышцах, также расщепляется с образованием аденозина и фосфорной кислоты, которая дри соединении с гексозой (глюкозой) способствует образованию молочной кислоты (Эмбден и Цимммерман).

Мясо только что убитого животного (парное мясо)- плотной консистенции, без выраженного приятного специфического запаха, при варке дает мутноватый неароматный бульон и не обладает высокими вкусовыми качествами. Более того, в первые часы после убоя животного мясо окоченевает и становится жестким.
Спустя 24-72 ч после убоя животного (в зависимости от температуры среды, аэрации и других факторов) мясо приобретает новые качественные показатели: исчезает его жесткость, оно приобретает сочность и специфический приятный запах, на поверхности туши образуется плотная пленка (корочка подсыхания), при варке дает прозрачный ароматный бульон, становится нежным и т. д.
Происходящие в мясе процессы и изменения, в результате которых оно приобретает желательные качественные показатели, принято называть созреванием мяса.

Созревание мяса представляет собой совокупность сложных биохимических процессов в мышечной ткани и изменений физико-коллоидной структуры белка, протекающих под действием его собственных ферментов.

Процессы, происходящие в мышечной ткани после убоя животного, можно условно подразделить на три следующие фазы: послеубойное окоченение, созревание и автолиз.

Послеубойное окоченение в туше развивается в первые часы после убоя животного При этом мышцы становятся упругими и слегка укорачиваются Это значительно увеличивает их жесткость и сопротивление на разрезе.
Способность такого мяса к набуханию очень низкая. При температуре 15-20"С полное окоченение происходит через 3-5 ч после убоя животного, а при температуре 0-2°С-через 18-20 ч.

Процесс послеубойного окоченения сопровождается некоторым повышением температуры в туше в результате выделения тепла, которое образуется от протекающих в тканях химических реакций. Окоченение мышечной ткани, наблюдающееся в первые часы и сутки после убоя животных, обусловлено образованием из белков актина и миозина нерастворимого актомиозинового комплекса. Предпосылкой его образования являются отсутствие аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ), кислая среда мяса и накопление в нем молочной кислоты. Биохимические изменения в мясе создают эти предпосылки.
Уменьшение и полное исчезновение АТФ связано с ее распадом в результате ферментативного действия миозина Распад АТФ до аденозиндифосфорной (АДФ, аденозинмонофосфорной (АМФ) и фосфорной кислот сам по себе приводит к появлению кислой среды в мясе. Более того, уже в этой фазе начинается распад мышечного гликогена, что приводит к накоплению молочной кислоты, так же способствующей образованию в нем кислой среды.

Кислая среда, которая является закономерным явлением распада АТФ и началом необратимого процесса гликолиза (распада мышечного гликогена), усиливает мышечное окоченение. Замечено, что мышцы животных, погибших при явлениях судорог, окоченевают быстрее. Окоченение без накопления молочной кислоты характеризуется слабым мышечным напряжением и быстрым разрешением процесса.

Однако уже задолго до завершения фазы окоченения в мясе развиваются процессы, связанные с фазами его собственного созревания и аутолиза.
Ведущими для них являются два процесса - интенсивный распад мышечного гликогена, приводящий к резкому сдвигу величины рН мяса в кислую сторону, а также некоторые изменения химического состава и физико-коллоидной структуры белков.

В связи с тем что мышцы мяса кислорода не получают и окислительные процессы в них заторможены, в мясе накапливаются избытки молочной и фосфорной кислоты. Так, например, при мышечном утомлении организма (при его жизни) достигается максимум 0,25% молочной кислоты, а при посмертном окоченении ее накопляется до 0,82%. Активная реакция среды (рН) при этом изменяется от 7,26 до 6,02. От накопления молочной кислоты наступает быстрое сокращение (окоченение) мускулатуры, сопровождающееся коагуляцией белка (Саксль). При этом актомиозин теряет свою растворимость, белки стабилизируются, а кальций выпадает из коллоидов белка и переходит в раствор (мясной сок). Вследствие избыточного содержания молочной кислоты вначале наступает набухание коллоидоанизотропного вещества (темного диска) мышечных волокон (оно сопровождается укорочением- окоченением мышц); затем по мере увеличения концентрации молочной кислоты и коагуляции белка происходит размягчение этого вещества. Свернувшиеся белки теряют свои коллоидные свойства, становятся неспособными связывать (удерживать) воду и в известной степени лишаются своей дисперсной среды (воды): вместо первоначального разбухания наступает сморщивание (съеживание) коллоидов клеток, и мышцы становятся мягкими (разрешение окоченения).

В результате накопления молочной, фосфорной и других кислот в мясе увеличивается концентрация водородных ионов, вследствие чего к концу суток рН снижается до 5,8-5,7 (и даже ниже).

В кислой среде при распаде АТФ, АДФ, АМФ и фосфорной кислоты происходит частичное накопление неорганического фосфора. Резко кислая среда и наличие неорганического фосфора считается причиной диссоциации актомиозинового комплекса на актин и миозин. Распад этого комплекса снимает явления окоченения и жесткости мяса. Следовательно, фазу окоченения от других фаз обособить нельзя и ее необходимо считать одним из этапов процесса созревания мяса.

Схему биохимических изменений в процессе созревания мяса можно представить следующим образом.

Кислая среда сама по себе действует бактериостатически и даже бактерицидно, а поэтому при сдвиге рН в кислую сторону в мясе создаются неблагоприятные условия для развития микроорганизмов.

Наконец, кислая среда приводит к некоторым изменениям химического состава и физико-коллоидной структуры белков. Она изменяет проницаемость мышечных оболочек и степень дисперсности белков. Кислоты вступают во взаимодействие с протеинатами кальция и кальций отщепляют от белков.
Переход кальция в экстракт ведет к уменьшению дисперсности белков, в результате чего теряется часть гидратно связанной воды. Поэтому из созревшего мяса центрифугированием можно частично отделить мясной сок.

Высвободившаяся гидратносвязанная вода, воздействие про-теолитических ферментов и кислая среда создают условия разрыхления сарколеммы мышечных волокон, и в первую очередь разрыхления и набухания коллагена. Это в значительной степени способствует изменению консистенции мяса и более выраженной его сочности. Очевидно, с набуханием коллагена, а затем частичной отдачей влаги с поверхности туши в окружающую среду следует связывать образование на ее поверхности корочки подсыхания.

Фаза собственного созревания во многом определяет интенсивность течения физико-коллоидных процессов и микроструктурных изменений мышечных волокон, которые бывают в фазе автолиза. Автолиз при созревании мяса понижают в широком смысле слова и связывают его не только с распадом белков, но и с процессом распада любых составных частей клеток. В связи с этим процессы, происходящие в фазе собственного созревания, невозможно отделить или обособить от таковых при автолизе. Тем не менее в результате комплекса причин (действие протеолитических ферментов, резко кислая среда, продукты автолитического распада небелковых веществ и др.) происходит автолитический распад мышечных волокон на отдельные сегменты.

Созревание мяса совершается в течение 24-72 часов при температуре +4°.
Однако не всегда удастся выдерживать мясо при +4°. Иногда приходится хранить его в обычных условиях (не в остывочных) при температуре +6-8° и выше; при повышенной температуре процессы посмертного окоченения и разрешения мышц протекают быстрее. Скорость созревания мяса зависит также от вида и состояния здоровья убитого животного, его упитанности и возраста; но эти вопросы требуют дальнейшего наблюдения и изучения.

При созревании мяса происходит расщепление некоторых нуклеидов
(азотистых экстрактивных веществ). Образуются летучие вещества, эфиры и альдегиды, придающие аромат мясу. Появляются адениловая и инозиновая кислоты, аденин, ксантин, гипоксантин, от которых и зависят вкусовые качества мяса. Меняется реакция среды мяса в сторону кислотности (рН 6,2-
5,8). Это способствует набуханию коллоидов протоплазмы, благодаря чему мясо приобретает мягкость, нежность и хорошо поддается кулинарной обработке.
Мясо такого качества получается через 1-3 суток его хранения при температуре от 4 до 12° (в зависимости от возможностей предприятий).

На первом этапе этого процесса обнаруживается сегментация в отдельных мышечных волокнах при сохранении эндомизия волокон. При этом в сегментах сохраняется структура ядер, поперечная и продольная исчерченность.

На втором этапе сегментации подвергаются большинство мышечных волокон.
Как и на первом этапе, эндомизий волокон, а в сегментах структура ядер, поперечная и продольная исчерченность продолжают сохраняться. Наконец, на третьем этапе (фаза глубокого автолиза) обнаруживается распад сегментов на миофибриллы, а миофибрилл на саркомеры.

Саркомеры при микроскопии срезов, сделанных из такого Мяса, просматриваются в виде зернистой массы, заключенной в эндомизий.

Морфологические и микроструктурные изменения в тканях также являются причиной размягчения и разрыхления мяса в процессе его созревания, благодаря чему пищеварительные соки более свободно проникают к саркоплазме, что улучшает ее переваримость. Необходимо отметить, что соединительнотканные белки при созревании мяса почти не подвергаются протеолитическим процессам. Поэтому при равных условиях созревания нежность различных отрубов мяса одного и того же животного, а также одинаковых отрубов различных животных оказывается неодинаковой; нежность мяса, содержащего много соединительной ткани, невелика, а мясо молодых животных нежнее, чем старых.

В результате комплекса автолитических превращений различных компонентов мяса при его созревании образуются и накапливаются вещества, обусловливающие аромат и вкус созревшего мяса. Определенный вкус и аромат придают созревшему мясу азотсодержащие экстрактивные вещества - гипоксантин, креатин и креатинин, образующиеся при распаде АТФ, а также накапливающиеся свободные аминокислоты (глутаминовая кислота, аргинин, треонин, фенилаланин и др.). В образовании букета вкуса и аромата, по- видимому, участвуют пировиноградная и молочная кислоты.

И. А. Смородинцев высказывал предположение, что вкус и аромат зависят от накопления в созревшем мясе легкорастворимых и летучих веществ типа эфиров, альдегидов и кетонов. В дальнейшем в ряде исследований показано, что ароматические свойства созревшего мяса улучшаются по мере накопления в нем общего количества летучих редуцирующих веществ. В настоящее время при помощи газовой хроматографии и масс-спектрометрического анализа установлено, что к соединениям, обусловливающим запах вареного мяса, относятся ацетальдегид, ацетон, мртилэтилкетон, метанол, метилмеркаптан, диметилсульфид, этилмеркаптан и др.

При повышении температуры (до 30 °С), а также при длительной выдержке мяса (свыше 20-26 суток) в условиях низких плюсовых температур ферментативный процесс созревания заходит так глубоко, что в мясе заметно увеличивается количество продуктов распада белков в виде малых пептидов и свободных аминокислот. На этой стадии мясо приобретает коричневую окраску, в нем увеличивается количество аминного и аммиачного азота, происходит заметный гидролитический распад жиров, что резко снижает его товарные и пищевые качества.

Биохимические процессы, происходящие при созревании в мясе больных животных, отличаются от биохимических процессов в мясе здоровых животных.
При лихорадке и переутомлении энергетический процесс в организме повышен.
Окислительные процессы в тканях усилены. Изменение углеводного обмена при болезнях и переутомлении характеризуется быстрой убылью гликогена в мускулатуре. Поэтому почти при всяком патологическом процессе в организме животного содержание гликогена в мышцах сокращается. Поскольку гликогена в мясе больных животных меньше, чем в мясе здоровых, то и количество продуктов распада гликогена (глюкозы, молочной кислоты и др.) в мясе больных животных незначительное.

Кроме того, при тяжело протекающих заболеваниях еще при жизни животного в его мускулатуре накапливаются промежуточные и конечные продукты белкового метаболизма. В этих случаях уже в первые часы после убоя животного в мясе обнаруживается повышенное количество аминного и аммиачного азота.

Незначительное накопление кислот и повышенное содержание полипептидов, аминокислот и аммиака являются причиной меньшего снижения показателя концентрации водородных ионов при созревании мяса больных животных. Этот фактор влияет на активность ферментов мяса. В большинстве случаев концентрация водородных ионов, устанавливающаяся в результате созревания мяса больных животных, более благоприятна для действия пептидаз и протеаз.

В итоге накопление в мясе больных животных экстрактивных азотистых веществ и отсутствие резкого сдвига величины рН в кислую сторону считаются условиями, благоприятными для развития микроорганизмов.

Изменения, происходящие в мясе больных животных, по-иному влияют и на характер физико-коллоидной структуры мяса. Меньшая кислотность вызывает незначительное выпадение солей кальция, что, в свою очередь, является причиной меньшего изменения степени дисперсности белков и других изменений, характерных для них при нормальном созревании мяса. Сравнительно высокий показатель рН, накопление продуктов распада белков и благоприятные условия для развития микроорганизмов предопределяют меньшую стойкость мяса больных животных при хранении. Перечисленные признаки свойственны мясу каждого тяжелобольного животного; они являются причиной известной однотипности в изменении физико-химических показателей мяса, полученного от животных, убитых с течением патологического процесса, независимо от природы заболевания. Это положение не отрицает, специфических изменений в составе мяса при отдельных заболеваниях, но дает основание говорить об общих закономерностях созревания мяса при патологии в животном организме.

Соединениями, характеризующимися большой молекулярной массой. В состав всех известных белков ... постоянной свою форму и химический состав , несмотря на непрерывное их...

Химический состав и физические свойства спермы

Доклад >> Медицина, здоровье

Химический состав и физические свойства спермы Сперма – смесь... , А), макро и микроэлементы. Химический состав спермы: 1)вода- 75% 2) сухое вещество- 25%: -белки - 85% -Липиды...

Известно, что в основе живой материи лежат органические вещества – белки, жиры, углеводы и нуклеиновые кислоты. Но самое важное место среди этих веществ занимает белок.

Большинство известных науке веществ при нагревании переходят из твердого вещества в жидкое. Но есть вещества, которые, наоборот, при нагревании переходят в твердое состояние. Эти вещества объединил в отдельный класс французский химик Пьер Джозеф Маке в 1777 г. По аналогии с яичным белком, который сворачивается при нагревании, эти вещества были названы белками. Белки иначе называются протеинами. По-гречески протеин (протейос) означает «занимающий первое место». Это название белок получил в 1838 г., когда голландский биохимик Жерар Мюльдер написал, что жизнь на планете была бы невозможна без некоего вещества, которое является наиболее важным из всех известных науке веществ и которое обязательно присутствует абсолютно во всех растениях и животных. Это вещество Мюльдер назвал протеин.

Белок – это самое сложное вещество среди всех питательных веществ. В каждой клетке человеческого организма происходят химические реакции, в которых очень важную роль играет белок.

Из чего состоит белок

В состав белков входят: азот, кислород, водород, углерод. А вот другие питательные вещества азот не содержат.

Белок – это природный полимер. А полимеры – это вещества, молекулы которых содержат очень большое количество атомов. Ещё в XIX векерусский химик Александр Михайлович Бутлеров доказал, что если изменяется строение молекулы, то изменяются и свойства вещества. Основным строительным материалом белков являются аминокислоты. А в белках встречаются различные сочетания аминокислот. Следовательно, в природе существует большое разнообразие белков с различными свойствами. С помощью исследований обнаружили примерно 20 аминокислот, которые участвуют в создании белков.

Как происходит процесс образования молекулы белка

Аминокислоты присоединяются друг к другу последовательно. В результате этого процесса образуется цепочка, которая называется полипептид. Впоследствии полипептиды могут сворачиваться в спирали или принимать другую форму. Свойства белка зависят от состава аминокислот, от того, какое количество аминокислот участвует в синтезе, и в каком порядке эти аминокислоты присоединяются друг к другу. Например, в синтезе двух белков участвует одинаковое количество аминокислот, имеющих к тому же одинаковый состав. Но если эти аминокислоты будут располагаться в разной последовательности, то мы получим два абсолютно разных белка.

Если пептиды содержат не более 15 аминокислотных остатков, то они называются олигопептиды. А пептиды, содержащие до нескольких десятков тысяч или даже сотен тысяч аминокислотных остатков, называются белками. Молекула белка имеет компактную пространственную структуру. Эта структура может быть в виде волокон. Такие белки называются фибриллярными. Они являются строительными белками. Если молекула белка имеет структуру в виде шара, то белки называются глобулярными. К таким белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны.

В зависимости от того, какие аминокислоты входят в состав белков, белки бывают полноценные и неполноценные. В состав полноценных белков входит полный набор аминокислот. В неполноценных белках некоторые аминокислоты отсутствуют.

Белки также подразделяются на простые и сложные. Простые белки содержат только аминокислоты. В состав сложных белков кроме аминокислот входят ещё и металлы, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты.

Роль белков в организме человека

В организме человека белки выполняют различные функции.

1. Структурная . Белки входят в состав клеток всех тканей и органов.

2. Защитная . Белок интерферон синтезируется в организме для защиты от вирусов.

3. Двигательна я. Белок миозин участвует в процессе сокращения мышц.

4. Транспортная. Гемоглобин, являющийся белком, в составе эритроцитов участвует в переносе кислорода и углекислого газа.

5. Энергетическа я. В результате окисления молекул белков освобождается энергия, необходимая для жизнедеятельности организма.

6. Каталитическа я. Белки ферменты выступают в роли биологических катализаторов, увеличивающих скорость химических реакций в клетках.

7. Регуляторна я. Гормоны регулируют различные функции организма. Например, инсулин регулирует уровень сахара в крови.

В природе существует огромное количество белков, способных выполнять самые разнообразные функции. Но самая главная функция белков – поддержание жизни на Земле совместно с другими биомолекулами.

Основные свойства белка зависят от их химического строения. Белки представляют собой высокомолекулярные соединения, молекулы которых построены их остатков альфа-аминокислот, т.е. аминокислот, у которых первичная аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним и тем же углеродным атомом (первым атомом углерода, считая от карбонильной группы).

Из белков путем гидролиза выделяют 19-32 вида альфа-аминокислот, но обычно получают 20 альфа-аминокислот (это так называемые протеиногенные аминокислоты). Общая их формула:

общая часть для всех аминокислот

R - радикал, т.е. группировка атомов в молекуле аминокислоты, связанная с альфа-углеродным атомом и не принимающая участие в формировании хребта полипептидной цепи.

Среди продуктов гидролиза многих белков обнаружены пролин и оксипролин, которые содержат иминогруппу =NН, а не аминогруппу Н 2 N- и собственно являются иминокислотами, а не аминокислотами.

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при высоких температурах (выше 250°С). Легко растворимы, в большинстве своем, в воде и не растворимы в эфире и др. органических растворителях.

Аминокислоты содержат одновременно две группы, способные к ионизации: карбоксильную, обладающую кислотными свойствами, и аминогруппу, обладающую основными свойствами, т.е. аминокислоты являются амфотерными электролитами.

В сильнокислых растворах аминокислоты присутствуют в виде положительно-заряженных ионов, а в щелочных растворах – в виде отрицательных ионов.

В зависимости от значения рН среды любая аминокислота может обладать то положительным, то отрицательным зарядом.

Значение рН среды, при котором частицы аминокислот электронейтральны, обозначается как их изоэлектрическая точка.

Все получаемые из белков аминокислоты, за исключением глицина, оптически активны, так как они содержат в альфа-положении асимметрический атом углерода.

Из 17 оптически-деятельных белковых аминокислот 7 характеризуется правым /+/ и 10 – левым /-/ вращением плоскости поляризованного луча, но все они относятся к L-ряду.

В некоторых природных соединениях и биологических объектах (к примеру, в бактериях и в составе антибиотиков грамицидина и актиномицина) обнаружены аминокислоты D-ряда. Физиологическое значение D- и L-аминокислот различно. Аминокислоты D-ряда, как правило, или совершенно не усваиваются животными и растениями, или усваиваются плохо, поскольку ферментные системы животных и растений специфически приспособлены к L-аминокислотам. Примечательно, что оптические изомеры можно различить по вкусу: аминокислоты L-ряда горькие или безвкусные, а аминокислоты D-ряда – сладкие.

Для всех групп аминокислот характерны реакции, в которых принимают участие аминогруппы или карбоксильные группы, или те и другие одновременно. Кроме того, радикалы аминокислот способны к разнообразным взаимодействиям. Радикалы аминокислот вступают в реакции:

Солеобразования;

Окислительно-восстановительные реакции;

Реакции ацилирования;

Этерификации;

Амидирования;

Фосфорилирования.

Эти реакции, приводящие к образованию окрашенных продуктов, широко применяют для идентификации и полуколичественного определения индивидуальных аминокислот и белков, к примеру, ксантопротеиновая реакция (амидирования), Миллона (солеобразования), биуретовая (солеобразования), нингидриновая реакция (окисления) и др.

Физические свойства радикалов аминокислот также весьма разнообразны. Это касается, прежде всего, их объема, заряда. Разнообразие радикалов аминокислот по химической природе и физическим свойствам обусловливает полифункциональные и специфические особенности образуемых ими белков.

Классификацию аминокислот, встречающихся в белках, можно проводить по различным признакам: по строению углеродного скелета, по содержанию -СООН и Н 2 N-групп и др. Наиболее рациональна классификация, основывающаяся на различиях в полярности радикалов аминокислот при рН 7, т.е. при значении рН, соответствующем внутриклеточным условиям. В соответствии с этим аминокислоты, входящие в состав белков, можно подразделить на четыре класса:

Аминокислоты с неполярными радикалами;

Аминокислоты с незаряженными полярными радикалами;

Аминокислоты с отрицательно заряженными полярными радикалами;

Аминокислоты с положительно заряженными полярными радикалами

Рассмотрим строение этих аминокислот.

Аминокислоты с неполярными R-группами (радикалами)

В этот класс входят четыре алифатические аминокислоты (аланин, валин, изолейцин, лейцин), две ароматические аминокислоты (фенилаланин, триптофан), одна серосодержащая аминокислота (метионин), и одна иминокислота (пролин). Общим свойством этих аминокислот является их более низкая растворимость в воде по сравнению с полярными аминокислотами. Структура их такова:

Аланин (α-аминопропионовая кислота)

Валин (α-аминоизовалериановая кислота)

Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота)

Изолейцин (α-амино-β-метилвалериановая кислота)

Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота)

Триптофан (α-амино-β-индолпропионовая кислота)

Метионин (α-амино-γ-метил-тиомаслянная кислота)

Пролин (пирролидин-α-карбоновая кислота)

2. Аминокислоты с незаряженными полярными R‑группами (радикалами)

Этот класс включает одну алифатическую аминокислоту – глицин (гликокол), две гидроксиаминокислоты – серин и треонин, одну серосодержащую аминокислоту – цистеин, одну ароматическую аминокислоту – тирозин, и два амида – аспарагин и глутамин.

Эти аминокислоты более растворимы в воде, чем аминокислоты с неполярными R‑группами, так как их полярные группы могут образовывать водородные связи с молекулами воды. Структура их такова:

Глицин или гликокол (α-аминоуксусная кислота)

Серин (α-амино-β-гидроксипропионовая кислота)

Треонин (α-амино-β-гидроксимаслянная кислота)

Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота)

Тирозин (α-амино-β-парагидроксифенилпропионовая кислота)

Аспарагин

Министерство образования и науки Российской Федерации

Федеральное агентство по образованию

Южно-Уральский государственный университет

Кафедра «Товароведение и экспертиза потребительских товаров»

КУРСОВАЯ РАБОТА

по дисциплине «Товароведение, экспертиза и стандартизация»

на тему «Изучение элементов химического состава пищевых продуктов (на примере белков)»

Выполнил:

Абидуллина Элеонора

Группа Ком-234

Проверил: Черкасова Эльвира Вячеславовна

Челябинск

Введение……………………………………………………………………….
1. Литературный обзор
1.1. Общие понятия о белках
1.1.1. Химическая природа белков……………………………….....
1.1.2. Классификация белков………………………………………..
1.1.3. Свойства белков……………………………………………….
1.2. Влияние белков на организм человека…………………………….
1.3. Изменение содержания белков в процессе технологической обработки……………………………………………………………………...
1.4. Изменение содержания белков при хранении…………………….
2. Практическая часть
2.1. Характеристика количественных методов определения содержания белков…………………………………………………………….
2.2. Характеристика качественных методов определения содержания белков………………………………………………………………………….
3. Экспериментальная часть
3.1. Обоснование выбора объекта исследования……………………….
3.2. Анализ результатов собственных исследований…………………..
Вывод…………………………………………………………………………...
Список литературы……………………………………………………………
Приложение……………………………………………………………………

Введение

Белки – это основной пластический материал для роста, развития и обновления организма. Они представляют собой основные структурные элементы всех тканей, входят в состав жидкой среды организма. Белки пищи расходуются на построение эритроцитов и гемоглобина, ферментов и гормонов, принимают активное участие в выработке защитных факторов – антител.

При недостаточном содержании белка в рационе в организме могут развиться тяжелые нарушения (гипотрофия, анемия, пр.), чаще возникают острые респираторные заболевания, которые принимают затяжное течение. Однако и избыток белка может отрицательно сказываться на здоровье. При длительном использовании высокобелковой пищи страдает функция почек и печени, повышается нервная возбудимость, часто появляются аллергические реакции, возможны интоксикации вследствие неполного распада и окисления белков с образованием токсических веществ.

Наиболее характерной причиной дисбаланса рационов питания является недостаточное потребление основных источников полноценного животного белка (мясо, рыба, молоко, яйца), растительных масел, свежих овощей и фруктов.

Поэтому изучение элементов химического состава пищевых продуктов, а в частности белков, является не просто важным, но и очень актуальным вопросом сегодня.

Целью работы является выявление важности белков для организма человека и основных источников белков.

В ходе данной работы ставятся следующие основные задачи: изучение химического состава белков, влияние их на организм человека, проблемы обработки и хранения белков, их свойства, изучение методов исследования содержания белков в пищевых продуктах, проверка соответствия фактического содержания белков в продукте нормируемому.

1. Литературный обзор

1.1. Общие понятия о белках

1.1.1. Химическая природа белков

Пептидная связь

Белки представляют собой нерегулярные полимеры, построенные из остатков аминокислот, общую формулу которых в водном растворе при значениях pH близких к нейтральным можно записать как NH3+CHRCOO – . Остатки аминокислот в белках соединены между собой амидной связью между амино- и карбоксильными группами. Пептидная связь между двумя аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью, а полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами. Белок как биологически значимая структура может представлять собой как один полипептид, так и несколько полипептидов, образующих в результате нековалентных взаимодействий единый комплекс.

Элементный состав белков

Изучая химический состав белков, необходимо выяснить, во-первых, из каких химических элементов они состоят, во-вторых, - строение их мономеров. Для ответа на первый вопрос определяют количественный и качественный состав химических элементов белка. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-23%), азота (15-17%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.

Для определения химической природы мономеров белка необходимо решить две задачи: разделить белок на мономеры и выяснить их химический состав. Расщепление белка на его составные части достигается с помощью гидролиза – длительного кипячения белка с сильными минеральными кислотами (кислотный гидролиз) или основаниями (щелочной гидролиз). Наиболее часто применяется кипячение при 110 ° С с HCl в течение 24 ч. На следующем этапе разделяют вещества, входящие в состав гидролизата. Для этой цели применяют различные методы, чаще всего – хроматографию (подробнее – глава “Методы исследования…”). Главным частью разделенных гидролизатов оказываются аминокислоты.

Аминокислоты

Аминокислоты – это органические кислоты, у которых атом водорода углеродного атома замещен на аминогруппу – NH2. Следовательно, по химической природе это аминокислоты с общей формулой:

Из этой формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: – CH2, – NH2, – COOH. Боковые же цепи (радикалы – R) аминокислот различаются. Химическая природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной к-ты глицина (NH3+CH2COO-) имеют хиральный атом Ca и могут существовать в виде двух энантиомеров (оптических изомеров): L-изомер и D-изомер.

Из двадцати основных аминокислот строятся белки, однако остальные, достаточно разнообразные аминокислоты образуются из этих 20 аминокислотных остатков уже в составе белковой молекулы. Среди таких превращений следует в первую очередь отметить образование дисульфидных мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате образуется из двух остатков цистеина остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина. При этом возникает сшивка либо внутри одной полипептидной цепи, либо между двумя различными цепями. В качестве небольшого белка, имеющего две полипептидные цепи, соединенный дисульфидными мостиками, а также сшивки внутри одной из полипептидных цепей:

GIVEQCCASVCSLYQLENYCN

FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKA

Все аминокислоты в зависимости от структуры разделены на несколько групп:

Ациклические . Моноаминомонокарбоновые аминокислоты имеют в своем составе одну аминную и одну карбоксильную группы, в водном растворе они нейтральны. Некоторые из них имеют общие структурные особенности, что позволяет рассматривать их вместе:

1. Глицин и аланин. Глицин (гликокол или аминоуксусная к-та) является оптически неактивным – это единственная аминокислота, не имеющая энатиомеров. Глицин участвует в образовании нуклеиновых и желчных к-т, гема, необходим для обезвреживания в печени токсичных продуктов. Аланин используется организмом в различных процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер b-аланин является составной частью витамина пантотеновой к-ты, коэнзима А (КоА), экстрактивных веществ мышц.

2. Серин и треонин. Они относятся к группе гидрооксикислот, т.к. имеют гидроксильную группу. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, а также в состав многих липопротеинов. Треонин участвует в биосинтезе белка, являясь незаменимой аминокислотой.

3. Цистеин и метионин. Аминокислоты, имеющие в составе атом серы. Значение цистеина определяется наличием в ее составе сульфгидрильной (– SH) группы, которая придает ему способность легко окисляться и защищать организм о веществ с высокой окислительной способностью (при лучевом поражении, отравлении фосфором). Метионин характеризуется наличием легко подвижной метильной группы, использующейся для синтеза важных соединений в организме (холина, креатина, тимина, адреналина и др.)

4. Валин, лейцин и изолейцин. Представляют собой разветвленные аминокислоты, которые активно участвуют в обмене веществ и не синтезируются в организме.

Моноаминодикарбоновые аминокислоты имеют одну аминную и две карбоксильные группы и в водном растворе дают кислую реакцию. К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая к-ты, аспарагин и глутамин. Они входят в состав тормозных медиаторов нервной системы.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты в водном растворе имеют щелочную реакцию за сет наличия двух аминных групп. Относящийся к ним лизин необходим для синтеза гистонов а также в ряд ферментов. Аргинин участвует в синтезе мочевины, креатина.

Циклические. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина – предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.

1.1.2. Классификация белков

Все белки в зависимости от строения делятся на простые – протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные - протеиды, имеющих небелковую протеистическую группу.

Протеины

Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из белковой части. Они широко распространены в животном и растительном мире. К ним относятся альбумины и глобулины, встречающиеся практически во всех животных и растительных клетках, биологических жидкостях и выполняющих важные биологические функции. Альбумины участвуют в поддержании осмотического давления крови (создают онкотическое давление), транспортируют с кровью различные вещества. Глобулины входят в состав ферментов, составляющих основу иммуноглобулинов, выполняющих функции антител. В сыворотке крови между этими двумя компонентами существует постоянное соотношение – альбумино-глобулиновый коэффициент (А/Г), равный 1,7 – 2,3 и имеющий важное диагностическое значение.

Другими представителями протеинов являются протамины и гистоны – белки основного характера, содержащие много лизина и аргинина. Эти белки входят в состав нуклеопротеидов. Другой основной белок – коллаген – образует внеклеточное вещество соединительной ткани и находится в коже, хрящах и др. тканях.

Протеиды

Протеиды являются сложными белками, состоящими из белковой и небелковой частей. Название протеида определяется названием его простетической группы. Так, нуклеиновые кислоты являются небелковой частью нуклеопротеидов, фосфорная кислота входит в состав фосфопротеидов, углеводы – гликопротеидов, а липиды – липопротеидов.

Нуклеопротеиды. Имеют важное значение, т.к. их небелковая часть представлена ДНК и РНК. Простетическая группа представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с гистонами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами – в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул гистонов. Нуклепротеидами по своей природе являются внеклеточные вирусы – это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки – капсида.

Хромопротеиды. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин (белок мышц), ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы), а также хлорофилл.

Гемоглобин (Hb) состоит из белка глобина и небелковой части гема, включающего атом Fe(II), соединенный с протопорфирином. Молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц: двух a и двух b и соответственно содержит четыре полипептидные цепочки двух сортов. Каждая a-цепочка содержит 141, а b-цепочка – 146 аминокислотных остатков.

Миоглобин . Хромопротеид, содержащийся в мышцах. Он состоит только из одной цепи, аналогичной субъединице гемоглобина. Миоглобин является дыхательным пигментом мышечной ткани. Он значительно легче гемоглобина связывается с кислородом, но труднее отдает его. Миоглобин создает запасы кислорода в мышцах, где его количество может достичь 14% всего кислорода организма. Это имеет важное значение, особенно для работы мышц сердца. Высокое содержание миоглобина обнаружено у морских млекопитающих (тюленя, моржа), что позволяет им длительное время находиться под водой.

Гликопротеиды . Представляют собой сложные белки простетическая группа которых образована производными углеводов (аминосахарами, гексуроновыми кислотами). Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран. Так, легочные стенки бактерий построены из пептидогликанов, являющихся производными линейных полисахаридов, несущих ковалентно связанные с ними пептидные фрагменты. Эти фрагменты осуществляют сшивание полисахаридных цепей с образованием механически прочной сетчатой структуры. Например, клеточная стенка E.coli построена из полисахаридных цепей, образованных остатками N-ацетилглюкозамина, связанными b-(1®4)связями, причем каждый второй остаток несет присоединенный к нему по атому С3 фрагмент, образованный связанными амидными связями остатками молочной кислоты, L-аланина, D-глутамата (через g-карбоксил), мезодиаминонимелината и D-аланина.

Гликопротеиды участвуют в транспорте различных веществ, в процессах свертывания крови, иммунитета, являются составными частями слизи и секретов желудочно-кишечного тракта. У арктических рыб гликопротеиды играют роль антифризов – веществ, препятствующих образованию кристаллов льда внутри их организма.

Фосфопротеиды . Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную к-ту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.

Липопротеиды . Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть – липидами и их производными. Основная функция липопротеидов – транспорт по крови липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаются как a- и b-липопротеиды.

Хиломикроны являются наиболее крупными из липопротеидов и содержат до 98-99% липидов и только 1-2% белка. Они образуются в слизистой оболочки кишечника и обеспечивают транспорт липидов из кишечника в лимфу, а затем в кровь.

1.1.3. Свойства белков

Белки активно вступают в химические реакции . Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуется пептидная, водородная дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а следовательно и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы, что обеспечивает их транспорт по крови.

Белки являются высокомолекулярными соединениями . Это полимеры, состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков – мономеров. Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах 10 000 – 1 000 000. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14 000. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17 000, а гемоглобин – 64 500 (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: g-глобулин (образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000, а молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназы превышает 1 000 000.

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерных электролитов . Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой глутаминовой аминокислоты, а щелочные – радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот.

Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий заряд белковой молекулы . В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7 – 14) белок отдает протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде (рН 1 – 7) подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом.

Важное значение имеет способность белков адсорбировать на своей поверхности некоторые вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными (билирубин, свободные жирные кислоты). Белки транспортируют их по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания.

Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны . Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка в них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.

Размер белковых молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм и, следовательно, они являются коллоидными частицами , которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны.

1.2. Влияние белков на организм человека

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков. Белки содержатся во множестве продуктов, но основными источниками являются яйца, молоко и мясо (Таблица 1).

Таблица 1 – Продукты, содержащие белки

Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая . Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией . Это, прежде всего, белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это, прежде всего, гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.

Еще одна функция белка - запасная . К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы.

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны. Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием.

Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза - железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

Одним из важных и интересных в химическом отношении гормонов является вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровяное давление. Вазопрессин - это октапептид циклического строения.

Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной железе - тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии железы нарушается обмен веществ.

Другая функция белков - защитная . На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией.

В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной функцией . Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др.

Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями . При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность, полностью или частично. Многие белки - ингибиторы ферментов - выделены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто они относятся к сложным белкам - гликопротеидам, вторым компонентом которых является углевод.

Если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди них уникальные вещества - нейропептиды (ответственные за важнейшие жизненные процессы: сон, память, боль, чувство страха, тревоги).

1.3. Изменение содержания белков в процессе технологической обработки

Под действием обработки изменяются содержащиеся в продуктах белки, жиры, углеводы, витамины, минеральные и вкусовые вещества, что влияет на усваиваемость, пищевую ценность, массу, вкус, запах, цвет используемых продуктов.

Белки коагулируют (свертываются) при температуре выше 70° С, теряют способность к набуханию, благодаря чему после тепловой обработки уменьшается масса мяса и рыбы.

Такие продукты, как мясо, рыба, яйца, нельзя перепаривать, так как при этом падает их усвояемость за счет изменений, происходящих в молекулах белка: коллаген переходит в глютин, размягчая ткани.

Денатурация белков - это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естественной) пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. При кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы, водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду. Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при его нагревании вследствие денатурации миоглобина); потерей биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность); повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче); потерей способности к гидратации (растворению, набуханию); потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).

Агрегирование - это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному в зависимости от концентрации и коллоидного состояния белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе.

Белки, представляющее собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, большие механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем нативных (натуральных) белков. Скорость агрегирования золей белка зависит от рН среды. Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки.

Деструкция белков . При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин). Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получение белковых гидролизатов и др.).

Пенообразование . Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сметаны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.

1.4. Изменение содержания белков при хранении

При холодильном хранении и замораживании чистых растворов белков происходит агрегация молекул белка. Обычно этому процессу предшествует денатурация белка. Данные определения молекулярной массы, констант седиментации и скорости диффузии образующихся при замораживании и холодильном хранении белковых частиц свидетельствуют о структурных изменениях этого белка. По некоторым данным, в процессе холодильной обработки рыбы возможно не только понижение, но и повышение растворимости белка. Так, в балтийской сельди растворимость белка в мышечной ткани мороженой рыбы увеличивалась даже во время окоченения.

Во время хранения мяса создаются благоприятные условия для вторичного взаимодействия липидов с белками. Это происходит потому, что нативные белки при хранении быстро разрушаются, структурная упорядоченность клеточных мембран утрачивается, пространственная разграниченность химических компонентов клеток нарушается. Во взаимодействие с белками вступают при этом как полярные и нейтральные жиры, так и продукты их распада и окисления.

Взаимодействие между липидами и белками происходит в продуктах и при хранении в замороженном состоянии. Результаты исследования мяса и рыбы показали, что волнообразно изменялись растворимость различных белковых фракций мышечной ткани, содержание сульфгидрильных и дисульфидных групп в белках, а также активность ряда ферментов.

Качественный состав аминокислот в процессе хранения продукта определяется многими факторами и зависит от активности различных ферментов мышечной ткани и индивидуальные превращения аминокислот, от аминокислотного состава расщепляемых белков, их количества и степени атакуемости ферментами, изменении рН, температуры и других взаимосвязанных факторов.

2. Практическая часть

2.1. Характеристика количественных методов определения содержания белков

Методы количественного определения белковой фракции основаны на определении количества общего азота. Наиболее распространенным считают определение методом Кьельдаля, который позволяет выделять азот ввиде аммиака только из аминов и их производных, но некоторые азотсодержащие соединения в этих условиях наряду с аммиаком образуют также молекулярный азот, что приводит к получению заниженных данных.

Метод Кьельдаля.

Метод Кьельдаля относительно прост, хорошо воспроизводим, стандартизирован и имеет несколько модификаций.

Метод включает в себя три основных этапа: дигерирование, дистилляцию и титрование.

Метод основан на окислении органических веществ до СО2, Н2О, NH3 при нагревании с крепкой серной кислотой. Аммиак реагирует с избытком H2SO4 конц и образует с ней сульфат аммония.

R-CHNH2COOH + H2SO4 → CO2 + H2O + NH3;

2NH3 + H2SO4 → (NH4)2SO4.

После окончания сжигания навески избыток кислоты нейтрализуют щелочью, а аммиак, связанный в виде сульфата аммония, вытесняется избытком щелочи

(NH4)2SO4 + 2NaOH → Na2SO4 + 2NH4OH.

После сжигания навески определение азота ведется колориметрически по оптической плотности окрашенных растворов, полученных при взаимодействии с реактивом Несслера.

Аммиак и соли аммония способны образовывать с реактивом Несслера (двойная соль йодистой ртути и йодистого калия, растворенная в едком калии). Иодид меркураммония – вещество, окрашенное в желто-бурый цвет.

NH4OH + 2(HgI2KI) + 3KOH = OHg2NH2I + 7KI + 3H2O.

Метод формольного титрования.

Другим количественным методом определения содержания белка является метод формольного титрования, который обычно применяют на молочных заводах.

Метод можно применять только для анализа свежего сырого молока кислотностью не выше 22 ºТ. Нельзя контролировать данным методом консервированные пробы.

Метод заключается в блокировке NH2-групп белков продукта внесенным формалином с образованием метилпроизводных белков, карбоксильные группы которых могут быть нейтрализованы щелочью:

HOOC – R – NH2 + 2HCHO → HCHO – R – N(CH2OH)2;

HCHO – R – N(CH2OH)2 + NaOH → NaOH – R – N(CH2OH)2 + H2O.

Количество щелочи, пошедшее на титрование кислых карбоксильных групп, пересчитывают на массовую долю белков.

Исследование проводят по следующей схеме:

В колбу вместительностью 100 см³ отмеривают 20 см³ исследуемого продукта, 10-12 капель 1% раствора фенолфталеина и титруют 0,1н раствором гидроксида натрия до появления розовой окраски, соответствующей цвету эталона. Затем вносят прибором для автоматического отмеривания 4 мл нейтрализованного 40% формалина и вновь титруют 0,1н раствором гидроксида натрия до окраски эталона. Количество щелочи, пошедшее на второе титрование (при первом титровании она расходуется на нейтрализацию веществ, обусловливающих кислотность продукта), умножают на коэффициент 0,959 и получают массовую долю белков в продукте в процентах.

Для перевода количества раствора гидроксида натрия в проценты белка можно пользоваться таблицей.

Расход 0,1н раствора NaOH, мл	Массовая доля белка, %	Расход 0,1н раствора NaOH, мл	Массовая доля белка, %

Таблица 2 - Зависимость массовой доли белков от объема раствора щелочи, затраченного на титрование проб в присутствии формалина

2.2. Характеристика качественных методов определения содержания белков

Реакции осаждения белков

Белки в растворе и соответственно в организме сохраняются в нативном состоянии за счет факторов устойчивости, к которым относятся заряд белковой молекулы и гидратная оболочка вокруг нее. Удаление этих факторов приводит к склеиванию молекул белков и выпадению их в осадок. Осаждение белков может быть обратимым и необратимым в зависимости от реактивов и условий реакции. В лабораторной практике реакции осаждения используют для выделения альбуминовой и глобулиновой фракций белков, количественной характеристики их устойчивости, обнаружения белков в биологических жидкостях и освобождения от них с целью получения без белкового раствора.

Обратимое осаждение.

Под действием факторов осаждения белки выпадают в осадок, но после прекращения действия (удаления) этих факторов белки вновь переходят в растворимое состояние и приобретают свои нативные свойства. Одним из видов обратимого осаждения белков является высаливание.

Высаливание . Насыщенным раствором сульфата аммония осаждается альбуминовая фракция белков, полунасыщенным раствором - глобулиновая фракция.

Сущность реакции заключается в дегидратации молекул белка.

Ход определения. В пробирку наливают 30 капель неразведенной пробы и добавляют равное количество насыщенного раствора сульфата аммония. Содержимое пробирки перемешивают. Получают полунасыщенный раствор сульфата аммония, при этом глобулиновая фракция осаждается, а альбуминовая остается в растворе. Последнюю отфильтровывают, затем смешивают с порошком сульфата аммония до тех пор пока не прекратится растворение соли, при этом выпадает осадок - глобулины.

Необратимое осаждение белков.

Необратимое осаждение белков связано с глубокими нарушениями структуры белков (вторичной и третичной) и потерей ими нативных свойств. Такие изменения белков можно вызвать кипячением, действием концентрированных растворов минеральных и органических кислот, солями тяжелых металлов.

Осаждение при кипячении . Белки являются термолабильными соединениями и при нагревании свыше 50-60 градусов С денатурируются. Сущность тепловой денатурации заключается в разрушении гидратной оболочки, разрыве стабилизирующих белковую глобулу связей и развертывании белковой молекулы. Наиболее полное и быстрое осаждение происходит в изоэлектрической точке (когда заряд молекулы равен нулю), поскольку частицы белка при этом наименее устойчивы. Белки, обладающие кислыми свойствами, осаждаются в слабокислой среде, а белки с основными свойствами - в слабощелочной. В сильнокислых или сильнощелочных растворах денатурированный при нагревании белок в осадок не выпадает, так как его частицы перезаряжаются и несут в первом случае положительный, а во втором - отрицательный заряд, что повышает их устойчивость в растворе.

Ход определения. В 4 пронумерованные пробирки приливают по 10 капель раствора пробы. Затем 1-ю пробирку нагревают до кипячения, при этом раствор мутнеет, но так как частицы денатурированного белка несут заряд, они в осадок не выпадают. Это связано с тем, что яичный белок имеет кислые свойства (его изоэлектрическая точка 4,8) и в нейтральной среде заряжен отрицательно; во вторую пробирку добавляют 1 каплю 1% раствора уксусной кислоты и нагревают до кипячения. Белок выпадает в осадок, т.к. его раствор приближается к изоэлектрической точке и белок теряет заряд (один из факторов устойчивости белка в растворе); в 3-ю пробирку добавляют 1 каплю 10% раствора уксусной кислоты и нагревают до кипения. Осадка не образуется, так как в сильнокислой среде частицы белка приобретают положительный заряд (сохраняется один из факторов устойчивости белка в растворе); в 4-ю пробирку наливают 1 каплю раствора NaOH, нагревают до кипения. Осадок не образуется, поскольку в щелочной среде отрицательный заряд белка увеличивается.

Осаждение концентрированными минеральными кислотами. Концентрированные кислоты (серная, хлористоводородная, азотная и др.) вызывают денатурацию белка за счет удаления факторов устойчивости белка в растворе (заряда и гидратной оболочки). Однако при избытке хлористоводородной и серной кислоты выпавший осадок денатурированного белка снова растворяется. По-видимому, это происходит в результате перезарядки молекул белка и частичного их гидролиза. При добавлении избытка азотной кислоты растворения осадка не происходит. Вот почему для определения малых количеств белка в моче при клинических исследованиях применяется азотная кислота.

Ход определения. В три пробирки наливают по 5 капель концентрированной серной, хлористоводородной и азотной кислот. Затем, наклонив пробирку под углом 45 градусов, осторожно по стенке наслаивают такой же объем пробы. На границе двух слоев появляется осадок белка в виде белого кольца. Осторожно встряхивают пробирки, наблюдают растворение белка в пробирках с серной и хлористоводородной кислотами, в пробирке с азотной кислотой растворения белка не происходит.

Осаждение органическими кислотами . Трихлоруксусная кислота осаждает только белки, а сульфосалициловая осаждает не только белки, но и высокомолекулярные пептиды.

Ход определения. В две пробирки вносят по 5 капель раствора пробы. В одну из них прибавляют 2 капли сульфосалициловой кислоты, а в другую - 5 капель трихлоруксусной кислоты. В пробирках выпадает осадок белка.

Осаждение белка солями тяжелых металлов. Белки при взаимодействии с солями свинца, меди, ртути, серебра и других тяжелых металлов денатурируются и выпадают в осадок. Однако при избытке некоторых солей наблюдается растворение первоначально образовавшегося осадка. Это связано с накоплением ионов металла на поверхности денатурированного белка и появлением положительного заряда на белковой молекуле.

Ход определения. В три пробирки вносят по 5 капель пробы. В первую добавляют 1 каплю ацетата свинца, в третью - 1 каплю нитрата серебра. Во всех пробирках выпадает осадок. Затем в первую пробирку добавляют 10 капель нитрата серебра - растворения осадка нет.

Цветные реакции на белки

Цветные реакции применяются для установления белковой природы веществ, идентификации белков и определение их аминокислотного состава в различных биологических жидкостях.

Биуретовая реакция на пептидную связь. В основе ее лежит способность пептидных связей (-CO-NH-) образовывать с сульфатом меди в щелочной среде окрашенные комплексные соединения, интенсивность окраски которых зависит от длины полипептидной цепи. Раствор белка дает сине-фиолетовое окрашивание.

Ход определения. В пробирку вносят 5 капель раствора пробы, 3 капли NaOH, 1 каплю Cu(OH)2, перемешивают. Содержимое пробирки приобретает сине-фиолетовое окрашивание.

Нингидриновая реакция . Сущность реакции состоит в образовании соединения, окрашенного в сине-фиолетовый цвет, состоящего из нингидрина и продуктов гидролиза аминокислот. Эта реакция характерна для аминогрупп в -положении, присутствующих в природных аминокислотах и белках.

Ход определения. В пробирку вносят 5 капель раствора пробы, затем 5 капель нингидрина, нагревают смесь до кипения. Появляется розово-фиолетовое окрашивание, переходящее с течением времени в сине-фиолетовое.

Ксантопротеиновая реакция . При добавлении к раствору белка концентрированной азотной кислоты и нагревании появляется желтое окрашивание, переходящее в присутствии щелочи в оранжевое. Сущность реакции состоит в нитровании бензольного кольца циклических аминокислот азотной кислотой с образованием нитросоединений, выпадающих в осадок. Реакция выявляет наличие в белке циклических аминокислот.

Ход определения. К 5 каплям раствора пробы добавляют 3 капли азотной кислоты и (осторожно!) нагревают. Появляется осадок желтого цвета. После охлаждения добавляют (желательно на осадок) 10 капель NaOH, появляется оранжевое окрашивание.

Реакция Адамкевича . Аминокислота триптофан в кислой среде, взаимодействуя с альдегидами кислот, образует продукты конденсации красно-фиолетового цвета.

Ход определения. К одной капле пробы прибавляют 10 капель уксусной кислоты. Наклонив пробирку, осторожно по стенке добавляют по каплям 0,5 мл серной кислоты так, чтобы жидкости не смешивались. При стоянии пробирки на границе жидкостей появляется красно-фиолетовое кольцо.

Реакция Фоля . Аминокислоты, содержащие сульфгидрильные группы - SH, подвергаются щелочному гидролизу с образованием сульфида натрия Na2S. Последний, взаимодействуя с плюмбитом натрия (образуется в ходе реакции между ацетатом свинца и NaOH), образует осадок сульфида свинца PbS черного или бурого цвета.

Ход определения. К 5 каплям раствора пробы прибавляют 5 капель реактива Фоля (к 5% раствору ацетата свинца прибавляют равный объем 30% раствора NaOH до растворения образовавшегося осадка). и кипятят 2-3 мин. После отстаивания 1-2 мин. появляется черный или бурый осадок.

3. Эксперементальная часть

3.1. Обоснование выбора объекта исследования

Я выбрала в качестве объекта своего исследования яйцо куриное, так как оно является основным источником белка и многих необходимых для организма человека веществ, и яйцо входит в рацион питания каждого человека.

Ежегодно в мире потребляется около биллиона, то есть тысячи миллиардов яиц. Каждый человек съедает в среднем около 200 яиц в год. Но яйца - это не просто обычный продукт питания.

В яйцах содержится не только богатый коктейль питательных веществ, благодаря яйцам ваша кулинарная фантазия не будет иметь границ. В Германии на завтрак любят яйца всмятку, американцы именуют свою яичницу "sunny side up" - "солнечной стороной кверху", испанцы влюблены в свою тортилью, итальянцы предпочитают фритату - разновидность омлета, а японцы-гурманы окунают сырое мясо в только что снесенные яйца.

Пожалуй, ни один другой продукт не используется на кухне так часто, как свежее яйцо. В пирогах, десертах, мороженом, изысканных соусах или всеми любимых яичных макаронах - всюду яйца выдают себя золотистым цветом желтка.

Высочайшее качество белка и комбинация различных жизненно важных элементов делают яйца чрезвычайно ценным продуктом питания. Яйцо крупного размера содержит примерно девять граммов белка, восемь граммов жиров, ценный элемент лецитин, а также другие минеральные вещества и витамины - за исключением витамина С. Витамины скрываются, в основном, в желтке.

Самым важным витамином является витамин А и его провитамины - каротиноиды. Так называемый "глазной витамин" улучшает зрение. Он необходим в сетчатке глаза как для восприятия света и темноты, так и для различения цвета. Витамин А играет также важную роль в иммунной системе, способствуя росту и укреплению волос, кожи и зубов.

Куриные яйца являются также источником витамина В, отвечающего за бесперебойный обмен веществ, дыхание клеток и образование красных кровяных телец - эритроцитов.

Одно яйцо покрывает дневную потребность человека в фолиевой кислоте на 26 процентов. Этот особо неустойчивый витамин создает новые клетки и активирует рост. Недостаток фолиевой кислоты является одной из самых распространенных форм дефицита витаминов и зачастую проявляется вместе с недостатком железа. Но яйца являются и настоящей кладовой минеральных веществ: кальций, магнезий, калий, железо, цинк, йод и фтор делают яйцо одним из самых питательных продуктов на Земле.

Яйца - хороший источник белка, поэтому в приведенной ниже таблице, они используются как основа для сравнения с другими продуктами. Яйцам присвоена условная ценность 100.

В приведенных данных речь идет о яйцах в целом, а не о белках или желтках. В наши дни модно употреблять в пищу только белки, так как они не содержат жир. На самом деле в желтках содержание белка не меньше. А содержание витаминов и минералов даже больше.

На основании данных таблицы можно сделать вывод, что яйца – это основной источник белков.

Куриное яйцо по сравнению с другими животными продуктами содержит самый полноценный белок, практически полностью усваивающийся организмом. Белок яйца содержит в наиболее оптимальных соотношениях все незаменимые аминокислоты.

Ниже приведена таблица, в которой показано весовое содержание белка в некоторых продуктах - поставщиках белка и процент этого белка, который фактически может быть усвоен нашим организмом.

Таблица 4 – весовое содержание белка в продуктах, %

Из таблицы видно, что, к примеру, яйца содержат лишь 12% белка, но благодаря определенному составу аминокислот 94% белка может быть усвоено организмом. С другой стороны, белок составляет 42% соевой муки, но состав этого белка позволяет усвоить лишь 61% этого количества.

На основании данных таблицы можно сделать вывод, что существует огромное различие между общим содержание белка в продуктах (то, которое мы читаем на этикетках) и тем количеством, которое организм фактически использует.

Если посмотреть на список в таблице, то можно отметить, что такие продукты, как рис, бобы и картошка, содержат намного меньше полезного белка, чем яйца. Причина этого в слишком малом содержании нужных аминокислот, необходимых для полного усвоения белка организмом.

Соответственно, белки, в которых не хватает заменимых аминокислот, называются неполноценными; те же, в которых незаменимых аминокислот достаточно – полноценными, белки яиц полноценны.

Таким образом, можно сделать вывод, что куриное яйцо по сравнению с другими животными продуктами содержит самый полноценный белок, практически полностью усваивающийся организмом. Белок яйца содержит в наиболее оптимальных соотношениях все незаменимые аминокислоты.

По действующим российским стандартам маркировка должна быть на каждом яйце, произведенном на птицефабрике.

Первый знак в маркировке означает допустимый срок хранения:

Буква "Д" - обозначает диетическое яйцо, такие яйца реализуются в течение 7 дней.

Буква "С" - обозначает столовое яйцо, которое реализуется в течение 25 дней.

Второй знак в маркировке означает категорию яйца в зависимости от его веса:

Отборное яйцо (О) - от 65 до 74,9 г.

Характеристика объекта исследования

В качестве объекта исследования я выбрала три образца – яйца куриные, произведенные на ОАО «Птицефабрика Челябинская» (ЧЕПФА).

ОАО «Птицефабрика Челябинская» входит в пятерку крупнейших птицеводческих предприятий России. Основным направлением деятельности является производство, переработка, хранение и реализация сельскохозяйственной продукции. Основная продукция птицефабрики - высококачественное куриное яйцо, полученное от птицы кросса «ломанн ЛСЛ-классик». Сегодня ОАО «Птицефабрика Челябинская» объединяет пять структурных подразделений: птицефабрика Челябинская, Еманжелинский племрепродуктор, Петропавловский зерновой комплекс, Еманжелинский хлебоприёмный пункт и санаторий «Курочкино».

Образец №1 - яйцо диетическое первой категории (Д1), произведенное 26 марта 2009 года, имеющее массу 62 грамма.

Образец №2 - яйцо столовое первой категории (С1), произведенное 26 марта 2009 года, имеющее массу 59 грамм.

Образец №3 – яйцо столовое отборное (СО), произведенное 26 марта 2009 года, имеющее массу 68 грамм.

Метод оценки содержания белка

В рамках работы использовался в качестве метода оценки содержания белка в продукте микрометод Кьельдаля-Голуба.

Исследование проводят по следующей схеме:

Навеску исследуемого продукта в объеме 0,04 г, взятую с точностью ±0,0001, помещают в пробирку. Затем последовательно вводят 2 мл H2SO4 (удельная плотность 1,84) и 1…2 капли H2O2 (33%). Проводят минерализацию, нагревая пробирку на водяной бане, при температуре 85 град.

Легко окисляющиеся вещества при этом полностью окисляются в течение 1…2 минуты, и обесцвеченная жидкость при дальнейшем нагревании остается бесцветной.

По окончании окисления, содержимое пробирки переводят количественно в мерную колбу на 100 мл до метки. Хорошо перемешав содержимое колбы, берут пробу в 10 мл и точно оттитровывают 0,5н NaOH по фенолфталеину, для определения количества щелочи, необходимой для нейтрализации.

После этого берут пробу того же раствора в 10 мл и переводят в другую мерную колбу на 100 мл, прибавляют установленное количество 0,5н NaOH для нейтрализации кислоты. После этого доводят водой до метки и хорошо взбалтывают. Эта жидкость используется для приготовления окрашенных растворов.

Приготовление окрашенных растворов. Для этого в двух мерных колбах емкостью по 100 мл готовят рабочий и стандартный растворы. В одну наливают 10 мл исследуемого раствора, доливают обе колбы на три четверти водой, после чего добавляют 4 мл раствора Несслера и доводят до метки.

Затем определяют оптическую плотность полученных окрашенных растворов.

На основании данных анализа проводят расчет содержания белка (%) по формуле:

где 0,002 – количество мг азота в 1 мл стандартного рабочего раствора;

Dm - оптическая плотность рабочего раствора;

Dm – оптическая плотность стандартного раствора;

m – масса навески исследуемого вещества, г;

К – коэффициент пересчета азота на белок, равный для продуктов животного происхождения 6,25; для продуктов растительного происхождения 5,7.

3.2. Анализ результатов собственных исследований

Рисунок 1 – Содержание белка в исследуемых образцах

Таблица 5 – Количество содержания белка в исследуемых образцах

Больше всего белка содержится в диетическом яйце первой категории (Д1) (Образец №1). Это объясняется тем, что диетическое яйцо - самое свежее яйцо, снесенное не более недели назад. По данным исследований на протяжении недели в яйце продолжают происходить микробиологические процессы, т.е. оно живет. За неделю хранения качественный и количественный состав белка и аминокислот в яйцах не успевает сильно измениться. Но в соответствии с литературными данными в яичном белке диетического яйца белка должно содержаться около 19% белка, а в желтке около 18%, а в ходе исследования выявилось, что в белке содержание белка составляет 18,7%, а в желтке 17,6%. Можно сделать вывод, что отклонения содержания белка небольшие, но все же есть, что объясняется неправильным хранением яйца.

В яйце столовом отборном (СО) (Образец №3) белка содержится меньше, чем диетическом яйце, что объясняется сроком хранения яйца. Яйцо небходимо хранить в холодном, но не слишком сухом месте; наилучшая температура 0 - +5 °С. Если поддерживать оптимальную влажность воздуха и содержание в нем углекислого газа, можно хранить яйца до 9 месяцев. Но при этом происходит денатурация и агрегирование белка в яйце. В соответствии с литературными данными в яичном белке столового яйца белка должно содержаться около 17% белка, а в желтке около 16%, а в ходе исследования выявилось, что в белке содержание белка составляет 16,5%, а в желтке 15,7%. Можно сделать вывод, что отклонения содержания белка небольшие, но все же есть, что объясняется тем, что при хранении не соблюдаются все необходимые условия.

В яйце столовом первой категории (С1) (Оразец №2) содержание белка несильно отличается от содержания белка в яйце столовом отборном, что объясняется тем, что яйцо столовое первой категории отличается от яйца столового отборного только массой. В белке Образца №2 содержание белка составляет 16,5%, а в желтке 15,7%, что соответствует литературным данным, но с некоторыми отклонениями.

В ходе данной работы было выявлено, что белки - это органические вещества животного или растительного происхождения, которые обеспечивают поддержку клеточной структуры человеческого организма. Их основным элементом являются многочисленные аминокислоты.

Аминокислоты содержатся во всех продуктах растительного и животного происхождения, однако содержание и соотношение их в продуктах разное.

Объектом исследования стало куриное яйцо как основной источник белков. На основании результатов исследования можно сделать вывод, что качество яиц современных производителей и содержание в них белка соответствует нормируемым показателям, но с небольшими отклонениями, что объясняется длительностью хранения и возможным несоответствием режима хранения яиц.

В ходе работы была достигнута главная цель: выявлены основные источники белков – это продукты животного происхождения - молоко, мясо, рыба, яйца (содержат незаменимые аминокислоты в наиболее благоприятных соотношениях) и растительного происхождения, как горох, фасоль, гречневая и перловая крупы, пшено, рис; а также определено то, что белки – это необходимые и жизненноважные элементы химического состава пищевых продуктов, которые выполняют много функций – пластическая, сократительная, запасная, регуляторная и защитная.

Белки – это основа здорового и правильного питания, поэтому необходимо повышать культуру питания населения страны и пропагандировать здоровый образ жизни.

Список литературы

1. Потороко И.Ю., Калинина И.В. Теоретические основы товароведения и экспертизы потребительских товаров: Лабораторный практикум. – Челябинск: Изд-во ЮУрГУ, 2005. – 97 с.

2. Товароведение мясных и яичных товаров. Товароведение молочных товаров и пищевых концентратов: Учеб./Г. Н. Кругляков, Г. В. Круглякова.-М.:Маркетинг,2001.

3. Химический состав российских пищевых продуктов/Под ред. И. М. Скурихина, В. А. Тутельяна; Рос. акад. мед. наук, Ин-т питания.-М.:ДеЛи принт,2002.

4. http://ru.wikipedia.org/wiki/Белки

5. http://www.chepfa.ru

Приложение 1

Дневник расчетов

Образец №1. Яйцо диетическое первой категории

Белок : оптическая плотность исследуемого образца – 0,237

масса навески – 0,0465 г

Х=(0,002х0,237х100х6,25)/(0,35х0,0465)=18,1%

Желток: оптическая плотность исследуемого образца – 0,220